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万見
- EMDB-8871: Cryo-EM structure of a human TRPM4 channel in complex with calciu... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8871
タイトルCryo-EM structure of a human TRPM4 channel in complex with calcium and decavanadate
マップデータmembrane protein
試料
  • 複合体: TRPM4
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
  • リガンド: DECAVANADATE
キーワードIon channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / positive regulation of regulation of vascular associated smooth muscle cell membrane depolarization / sodium channel complex / regulation of T cell cytokine production / membrane depolarization during AV node cell action potential / metal ion transport / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / negative regulation of bone mineralization / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential ...positive regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / positive regulation of regulation of vascular associated smooth muscle cell membrane depolarization / sodium channel complex / regulation of T cell cytokine production / membrane depolarization during AV node cell action potential / metal ion transport / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / negative regulation of bone mineralization / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / calcium-activated cation channel activity / sodium ion import across plasma membrane / inorganic cation transmembrane transport / dendritic cell chemotaxis / TRP channels / cellular response to ATP / sodium channel activity / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of heart rate by cardiac conduction / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / protein sumoylation / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of fat cell differentiation / positive regulation of heart rate / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of vasoconstriction / calcium-mediated signaling / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein homotetramerization / adaptive immune response / calmodulin binding / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TRPM, SLOG domain / : / SLOG in TRPM / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Lu W / Winkler PA
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Electron cryo-microscopy structure of a human TRPM4 channel.
著者: Paige A Winkler / Yihe Huang / Weinan Sun / Juan Du / Wei Lü /
要旨: Ca-activated, non-selective (CAN) ion channels sense increases of the intracellular Ca concentration, producing a flux of Na and/or K ions that depolarizes the cell, thus modulating cellular Ca entry. ...Ca-activated, non-selective (CAN) ion channels sense increases of the intracellular Ca concentration, producing a flux of Na and/or K ions that depolarizes the cell, thus modulating cellular Ca entry. CAN channels are involved in cellular responses such as neuronal bursting activity and cardiac rhythm. Here we report the electron cryo-microscopy structure of the most widespread CAN channel, human TRPM4, bound to the agonist Ca and the modulator decavanadate. Four cytosolic C-terminal domains form an umbrella-like structure with a coiled-coil domain for the 'pole' and four helical 'ribs' spanning the N-terminal TRPM homology regions (MHRs), thus holding four subunits in a crown-like architecture. We observed two decavanadate-binding sites, one in the C-terminal domain and another in the intersubunit MHR interface. A glutamine in the selectivity filter may be an important determinant of monovalent selectivity. Our structure provides new insights into the function and pharmacology of both the CAN and the TRPM families.
履歴
登録2017年8月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年10月4日-
マップ公開2017年12月13日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5wp6
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8871.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8871.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈membrane protein
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 448 pix.
= 487.424 Å		1.09 Å/pix.
x 448 pix.
= 487.424 Å		1.09 Å/pix.
x 448 pix.
= 487.424 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.088 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.051982645 - 0.14532813
平均 (標準偏差)-0.00016861694 (±0.0035422537)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 487.424 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0881.0881.088
M x/y/z448448448
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z487.424487.424487.424
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS448448448
D min/max/mean-0.0520.145-0.000

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添付データ

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追加マップ: membrane protein

ファイルemd_8871_additional.map
注釈membrane protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TRPM4

全体名称: TRPM4
要素
  • 複合体: TRPM4
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
  • リガンド: DECAVANADATE

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超分子 #1: TRPM4

超分子名称: TRPM4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 540 KDa

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分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4

分子名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 134.456484 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVVPEKEQSW IPKIFKKKTC TTFIVDSTDP GGTLCQCGRP RTAHPAVAME DAFGAAVVTV WDSDAHTTEK PTDAYGELDF TGAGRKHSN FLRLSDRTDP AAVYSLVTRT WGFRAPNLVV SVLGGSGGPV LQTWLQDLLR RGLVRAAQST GAWIVTGGLH T GIGRHVGV ...文字列:
MVVPEKEQSW IPKIFKKKTC TTFIVDSTDP GGTLCQCGRP RTAHPAVAME DAFGAAVVTV WDSDAHTTEK PTDAYGELDF TGAGRKHSN FLRLSDRTDP AAVYSLVTRT WGFRAPNLVV SVLGGSGGPV LQTWLQDLLR RGLVRAAQST GAWIVTGGLH T GIGRHVGV AVRDHQMAST GGTKVVAMGV APWGVVRNRD TLINPKGSFP ARYRWRGDPE DGVQFPLDYN YSAFFLVDDG TH GCLGGEN RFRLRLESYI SQQKTGVGGT GIDIPVLLLL IDGDEKMLTR IENATQAQLP CLLVAGSGGA ADCLAETLED TLA PGSGGA RQGEARDRIR RFFPKGDLEV LQAQVERIMT RKELLTVYSS EDGSEEFETI VLKALVKACG SSEASAYLDE LRLA VAWNR VDIAQSELFR GDIQWRSFHL EASLMDALLN DRPEFVRLLI SHGLSLGHFL TPMRLAQLYS AAPSNSLIRN LLDQA SHSA GTKAPALKGG AAELRPPDVG HVLRMLLGKM CAPRYPSGGA WDPHPGQGFG ESMYLLSDKA TSPLSLDAGL GQAPWS DLL LWALLLNRAQ MAMYFWEMGS NAVSSALGAC LLLRVMARLE PDAEEAARRK DLAFKFEGMG VDLFGECYRS SEVRAAR LL LRRCPLWGDA TCLQLAMQAD ARAFFAQDGV QSLLTQKWWG DMASTTPIWA LVLAFFCPPL IYTRLITFRK SEEEPTRE E LEFDMDSVIN GEGPVGTADP AEKTPLGVPR QSGRPGCCGG RCGGRRCLRR WFHFWGAPVT IFMGNVVSYL LFLLLFSRV LLVDFQPAPP GSLELLLYFW AFTLLCEELR QGLSGGGGSL ASGGPGPGHA SLSQRLRLYL ADSWNQCDLV ALTCFLLGVG CRLTPGLYH LGRTVLCIDF MVFTVRLLHI FTVNKQLGPK IVIVSKMMKD VFFFLFFLGV WLVAYGVATE GLLRPRDSDF P SILRRVFY RPYLQIFGQI PQEDMDVALM EHSNCSSEPG FWAHPPGAQA GTCVSQYANW LVVLLLVIFL LVANILLVNL LI AMFSYTF GKVQGNSDLY WKAQRYRLIR EFHSRPALAP PFIVISHLRL LLRQLCRRPR SPQPSSPALE HFRVYLSKEA ERK LLTWES VHKENFLLAR ARDKRESDSE RLKRTSQKVD LALKQLGHIR EYEQRLKVLE REVQQCSRVL GWVAEALSRS ALLP PGGPP PPDLPGSKD

UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 4

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分子 #2: DECAVANADATE

分子名称: DECAVANADATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: DVT
分子量理論値: 957.398 Da
Chemical component information

ChemComp-DVT:
DECAVANADATE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 54.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 121906
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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