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万見
- PDB-6wsl: Cryo-EM structure of VASH1-SVBP bound to microtubules -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wsl
タイトルCryo-EM structure of VASH1-SVBP bound to microtubules
要素
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta-3 chain
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
キーワードPROTEIN BINDING / Microtubule / Posttranslational modification / Detyrosination / Vasohibin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / dorsal root ganglion development / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / regulation of cellular senescence ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / netrin receptor binding / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / dorsal root ganglion development / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / organelle transport along microtubule / peptidase activator activity / glial cell differentiation / forebrain morphogenesis / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / neuron projection arborization / cytoskeleton-dependent intracellular transport / cerebellar cortex morphogenesis / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / dentate gyrus development / Gap junction assembly / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / pyramidal neuron differentiation / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Kinesins / Hedgehog 'off' state / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / centrosome cycle / motor behavior / negative regulation of endothelial cell migration / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / labyrinthine layer blood vessel development / response to L-glutamate / smoothened signaling pathway / intercellular bridge / regulation of synapse organization / axon development / startle response / negative regulation of endothelial cell proliferation / locomotory exploration behavior / Recycling pathway of L1 / microtubule polymerization / microtubule-based process / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein secretion / RHO GTPases activate IQGAPs / response to tumor necrosis factor / regulation of angiogenesis / response to mechanical stimulus / COPI-mediated anterograde transport / metallocarboxypeptidase activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / condensed chromosome / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / homeostasis of number of cells within a tissue / negative regulation of protein ubiquitination / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cellular response to calcium ion / AURKA Activation by TPX2 / negative regulation of angiogenesis / adult locomotory behavior / filopodium / axon guidance / cell periphery / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / intracellular protein transport / RHO GTPases Activate Formins / peptide binding / neuron migration / synapse organization / visual learning / neuromuscular junction / PKR-mediated signaling / recycling endosome / cerebral cortex development / mitotic spindle / structural constituent of cytoskeleton / memory / microtubule cytoskeleton organization / response to wounding / Aggrephagy / HCMV Early Events / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lamellipodium
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta-3 chain / Tubulin alpha-1A chain / Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Li, F. / Li, Y. / Yu, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP160667-P2 米国
Welch FoundationI-1441 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of VASH1-SVBP bound to microtubules.
著者: Faxiang Li / Yang Li / Xuecheng Ye / Haishan Gao / Zhubing Shi / Xuelian Luo / Luke M Rice / Hongtao Yu /
要旨: The dynamic tyrosination-detyrosination cycle of α-tubulin regulates microtubule functions. Perturbation of this cycle impairs mitosis, neural physiology, and cardiomyocyte contraction. The ...The dynamic tyrosination-detyrosination cycle of α-tubulin regulates microtubule functions. Perturbation of this cycle impairs mitosis, neural physiology, and cardiomyocyte contraction. The carboxypeptidases vasohibins 1 and 2 (VASH1 and VASH2), in complex with the small vasohibin-binding protein (SVBP), mediate α-tubulin detyrosination. These enzymes detyrosinate microtubules more efficiently than soluble αβ-tubulin heterodimers. The structural basis for this substrate preference is not understood. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we have determined the structure of human VASH1-SVBP bound to microtubules. The acidic C-terminal tail of α-tubulin binds to a positively charged groove near the active site of VASH1. VASH1 forms multiple additional contacts with the globular domain of α-tubulin, including contacts with a second α-tubulin in an adjacent protofilament. Simultaneous engagement of two protofilaments by VASH1 can only occur within the microtubule lattice, but not with free αβ heterodimers. These lattice-specific interactions enable preferential detyrosination of microtubules by VASH1.
履歴
登録2020年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21893
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21893
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1A chain
B: Tubulin beta-3 chain
C: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
D: Small vasohibin-binding protein
E: Tubulin alpha-1A chain
F: Tubulin beta-3 chain
G: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
H: Small vasohibin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)278,63312
ポリマ－276,5458
非ポリマー2,0894
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1A chain / Alpha-tubulin 3 / Tubulin B-alpha-1 / Tubulin alpha-3 chain


分子量: 50188.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBA1A, TUBA3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q71U36
#2: タンパク質 Tubulin beta-3 chain / Tubulin beta-4 chain / Tubulin beta-III


分子量: 50481.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBB3, TUBB4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13509
#3: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Tubulin carboxypeptidase 1 / Tyrosine carboxypeptidase 1 / TTCP 1 / Vasohibin-1


分子量: 29780.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VASH1, KIAA1036, VASH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7L8A9, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#4: タンパク質 Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 7821.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N300

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非ポリマー , 2種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tenary complex of microtubule with VASH1-SVBP complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 86 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46999 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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