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- PDB-6wmr: F. tularensis RNAPs70-(MglA-SspA)-iglA DNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wmr
タイトルF. tularensis RNAPs70-(MglA-SspA)-iglA DNA complex
要素
  • (DNA-directed RNA polymerase subunit ...) x 5
  • DNA NT-strand
  • DNA NT-strand downstream
  • DNA T-strand
  • DNA T-strand downstream
  • Macrophage growth locus, subunit A
  • RNA polymerase sigma factor RpoD
  • Stringent starvation protein A
キーワードTRANSCRIPTION / RNA polymerase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sigma factor activity / DNA-directed RNA polymerase complex / glutathione metabolic process / DNA-templated transcription initiation / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / transferase activity / protein dimerization activity / DNA-templated transcription ...sigma factor activity / DNA-directed RNA polymerase complex / glutathione metabolic process / DNA-templated transcription initiation / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / transferase activity / protein dimerization activity / DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / RNA polymerase sigma factor 70, non-essential domain / Sigma-70, non-essential region / RNA polymerase sigma factor 70, region 1.1 / Sigma-70 factor, region 1.1 superfamily / Sigma-70 factor, region 1.1 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Sigma-70 factors family signature 1. / RNA polymerase sigma factor RpoD, C-terminal ...Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / RNA polymerase sigma factor 70, non-essential domain / Sigma-70, non-essential region / RNA polymerase sigma factor 70, region 1.1 / Sigma-70 factor, region 1.1 superfamily / Sigma-70 factor, region 1.1 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Sigma-70 factors family signature 1. / RNA polymerase sigma factor RpoD, C-terminal / RNA polymerase sigma factor RpoD / RNA polymerase sigma-70 region 1.2 / Sigma-70 factor, region 1.2 / RNA polymerase sigma-70 region 3 / Sigma-70 region 3 / Sigma-70 factors family signature 2. / RNA polymerase sigma-70 / RNA polymerase sigma-70 region 4 / Sigma-70, region 4 / RNA polymerase sigma-70 region 2 / RNA polymerase sigma-70 like domain / Sigma-70 region 2 / RNA polymerase sigma factor, region 2 / RNA polymerase sigma factor, region 3/4-like / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / DNA-directed RNA polymerase, omega subunit / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime, bacterial type / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain superfamily / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain / RNA polymerase beta subunit external 1 domain / RNA polymerase, alpha subunit, C-terminal / Bacterial RNA polymerase, alpha chain C terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, alpha subunit / DNA-directed RNA polymerase beta subunit, bacterial-type / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RPB6/omega subunit-like superfamily / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / Thioredoxin-like superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / RNA polymerase sigma factor RpoD / GST N-terminal domain-containing protein / Glutathione S-transferase / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit omega / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha 2 / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha 1
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)
Francisella tularensis subsp. holarctica (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å
データ登録者Travis, B.A. / Brennan, R.G. / Schumacher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM130290 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structural Basis for Virulence Activation of Francisella tularensis.
著者: Brady A Travis / Kathryn M Ramsey / Samantha M Prezioso / Thomas Tallo / Jamie M Wandzilak / Allen Hsu / Mario Borgnia / Alberto Bartesaghi / Simon L Dove / Richard G Brennan / Maria A Schumacher /
要旨: The bacterium Francisella tularensis (Ft) is one of the most infectious agents known. Ft virulence is controlled by a unique combination of transcription regulators: the MglA-SspA heterodimer, PigR, ...The bacterium Francisella tularensis (Ft) is one of the most infectious agents known. Ft virulence is controlled by a unique combination of transcription regulators: the MglA-SspA heterodimer, PigR, and the stress signal, ppGpp. MglA-SspA assembles with the σ-associated RNAP holoenzyme (RNAPσ), forming a virulence-specialized polymerase. These factors activate Francisella pathogenicity island (FPI) gene expression, which is required for virulence, but the mechanism is unknown. Here we report FtRNAPσ-promoter-DNA, FtRNAPσ-(MglA-SspA)-promoter DNA, and FtRNAPσ-(MglA-SspA)-ppGpp-PigR-promoter DNA cryo-EM structures. Structural and genetic analyses show MglA-SspA facilitates σ binding to DNA to regulate virulence and virulence-enhancing genes. Our Escherichia coli RNAPσhomodimeric EcSspA structure suggests this is a general SspA-transcription regulation mechanism. Strikingly, our FtRNAPσ-(MglA-SspA)-ppGpp-PigR-DNA structure reveals ppGpp binding to MglA-SspA tethers PigR to promoters. PigR in turn recruits FtRNAP αCTDs to DNA UP elements. Thus, these studies unveil a unique mechanism for Ft pathogenesis involving a virulence-specialized RNAP that employs two (MglA-SspA)-based strategies to activate virulence genes.
履歴
登録2020年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21851
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: DNA NT-strand
H: DNA T-strand
X: DNA NT-strand downstream
J: DNA T-strand downstream
S: Stringent starvation protein A
M: Macrophage growth locus, subunit A
Z: RNA polymerase sigma factor RpoD
A: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha 1
B: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha 2
C: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
D: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
E: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)528,29215
ポリマ－528,13712
非ポリマー1553
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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DNA鎖 , 4種, 4分子 GHXJ

#1: DNA鎖 DNA NT-strand


分子量: 10819.960 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)
#2: DNA鎖 DNA T-strand


分子量: 7283.774 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)
#3: DNA鎖 DNA NT-strand downstream


分子量: 3350.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)
#4: DNA鎖 DNA T-strand downstream


分子量: 3359.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)

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タンパク質 , 3種, 3分子 SMZ

#5: タンパク質 Stringent starvation protein A


分子量: 24098.213 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)
参照: UniProt: A0A3N3ZVL6
#6: タンパク質 Macrophage growth locus, subunit A


分子量: 23650.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0B6CT24
#7: タンパク質 RNA polymerase sigma factor RpoD / Sigma-70


分子量: 67748.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0B3WH85

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DNA-directed RNA polymerase subunit ... , 5種, 5分子 ABCDE

#8: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit alpha 1 / RNAP subunit alpha 1 / RNA polymerase subunit alpha 1 / Transcriptase subunit alpha 1


分子量: 35393.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Francisella tularensis subsp. holarctica (strain LVS) (バクテリア)
株: LVS / 参照: UniProt: Q2A5E5, DNA-directed RNA polymerase
#9: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit alpha 2 / RNAP subunit alpha 2 / RNA polymerase subunit alpha 2 / Transcriptase subunit alpha 2


分子量: 35113.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Francisella tularensis subsp. holarctica (strain LVS) (バクテリア)
株: LVS / 参照: UniProt: Q2A4H7, DNA-directed RNA polymerase
#10: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta / RNAP subunit beta / RNA polymerase subunit beta / Transcriptase subunit beta


分子量: 151536.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Francisella tularensis subsp. holarctica (strain LVS) (バクテリア)
株: LVS / 参照: UniProt: Q2A1M7, DNA-directed RNA polymerase
#11: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / RNAP subunit beta' / RNA polymerase subunit beta' / Transcriptase subunit beta'


分子量: 157599.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Francisella tularensis subsp. holarctica (strain LVS) (バクテリア)
株: LVS / 参照: UniProt: Q2A1M8, DNA-directed RNA polymerase
#12: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit omega / RNAP omega subunit / RNA polymerase omega subunit / Transcriptase subunit omega


分子量: 8184.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Francisella tularensis subsp. holarctica (strain LVS) (バクテリア)
株: LVS / 参照: UniProt: Q2A273, DNA-directed RNA polymerase

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非ポリマー , 2種, 3分子

#13: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#14: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Francisella RNAPs70-(MglA-SspA)-iglA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Francisella tularensis subsp. holarctica LVS (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.17rc5_3630精密化
PHENIX1.17rc5_3630精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7Coot0.9モデルフィッティング
9PHENIX1.17モデル精密化
10RELION3初期オイラー角割当
11cisTEM1.0.0最終オイラー角割当
13cisTEM1.0.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21457 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 128.39 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008231047
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.747142279
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04634927
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00435168
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d21.71264868

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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