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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6upw | ||||||
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タイトル | Metavinculin ABD-F-actin complex | ||||||
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![]() | CELL ADHESION / vinculin / metavinculin / actin / mechanobiology / mechanosensing / cytoskeleton / focal adhesion | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of protein localization to adherens junction / podosome ring / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / Striated Muscle Contraction / dystroglycan binding ...regulation of protein localization to adherens junction / podosome ring / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / Striated Muscle Contraction / dystroglycan binding / alpha-catenin binding / fascia adherens / cell-cell contact zone / adherens junction assembly / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / maintenance of blood-brain barrier / brush border / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / Smooth Muscle Contraction / skeletal muscle fiber development / stress fiber / negative regulation of cell migration / cell-matrix adhesion / cell projection / morphogenesis of an epithelium / actin filament / adherens junction / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / sarcolemma / beta-catenin binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / extracellular vesicle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Platelet degranulation / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / cytoskeleton / hydrolase activity / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
![]() | Mei, L. / Alushin, G.M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular mechanism for direct actin force-sensing by α-catenin. 著者: Lin Mei / Santiago Espinosa de Los Reyes / Matthew J Reynolds / Rachel Leicher / Shixin Liu / Gregory M Alushin / ![]() 要旨: The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear ...The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear how interactions between actin filaments (F-actin) and associated proteins are mechanically regulated. Here we employ both optical trapping and biochemical reconstitution with myosin motor proteins to show single piconewton forces applied solely to F-actin enhance binding by the human version of the essential cell-cell adhesion protein αE-catenin but not its homolog vinculin. Cryo-electron microscopy structures of both proteins bound to F-actin reveal unique rearrangements that facilitate their flexible C-termini refolding to engage distinct interfaces. Truncating α-catenin's C-terminus eliminates force-activated F-actin binding, and addition of this motif to vinculin confers force-activated binding, demonstrating that α-catenin's C-terminus is a modular detector of F-actin tension. Our studies establish that piconewton force on F-actin can enhance partner binding, which we propose mechanically regulates cellular adhesion through α-catenin. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 403.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 322.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 72.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 108.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 20844MC ![]() 6upvC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data #1: unaligned multi-frame micrographs of metavinculin ABD-actin complex [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 123956.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 41875.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: metavinculin ABD-F-actin complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||
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分子量 | 値: 28.2 kDa/nm / 実験値: NO | ||||||||||||
由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -167.07 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.06 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 237503 / 詳細: helical auto-picking | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 215369 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: Relion 3.0 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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