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万見
- PDB-6tga: Cryo-EM Structure of as isolated form of NAD+-dependent Formate D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tga
タイトルCryo-EM Structure of as isolated form of NAD+-dependent Formate Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus
要素
  • (Formate dehydrogenase subunit ...) x 3
  • NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta
キーワードOXIDOREDUCTASE / molybdoenzyme / formate oxidation / NAD+-dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase, delta subunit / NADH-dependant formate dehydrogenase delta subunit FdsD / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain ...Formate dehydrogenase, delta subunit / NADH-dependant formate dehydrogenase delta subunit FdsD / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / HYDROSULFURIC ACID / Chem-MGD / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate dehydrogenase subunit beta / NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta / Formate dehydrogenase / Formate dehydrogenase subunit gamma ...: / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / HYDROSULFURIC ACID / Chem-MGD / IRON/SULFUR CLUSTER / Formate dehydrogenase subunit beta / NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta / Formate dehydrogenase / Formate dehydrogenase subunit gamma / NAD-dependent formate dehydrogenase, delta subunit / formate dehydrogenase / NAD-dependent formate dehydrogenase, beta subunit / NAD-dependent formate dehydrogenase, gamma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Wendler, P. / Radon, C. / Mittelstaedt, G.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research FoundationEXC 314/2 ドイツ
German Research FoundationEXC 2008/1 ドイツ
European UnioniNext-4008 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures reveal intricate Fe-S cluster arrangement and charging in Rhodobacter capsulatus formate dehydrogenase.
著者: Christin Radon / Gerd Mittelstädt / Benjamin R Duffus / Jörg Bürger / Tobias Hartmann / Thorsten Mielke / Christian Teutloff / Silke Leimkühler / Petra Wendler /
要旨: Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor ...Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor composition, but structural information on these enzymes is limited. Here we report the cryo-electron microscopic structures of the soluble Rhodobacter capsulatus FDH (RcFDH) as isolated and in the presence of reduced nicotinamide adenine dinucleotide (NADH). RcFDH assembles into a 360 kDa dimer of heterotetramers revealing a putative interconnection of electron pathway chains. In the presence of NADH, the RcFDH structure shows charging of cofactors, indicative of an increased electron load.
履歴
登録2019年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10496
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate dehydrogenase subunit alpha
B: Formate dehydrogenase subunit beta
G: Formate dehydrogenase subunit gamma
D: NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta
E: Formate dehydrogenase subunit alpha
F: Formate dehydrogenase subunit beta
C: Formate dehydrogenase subunit gamma
H: NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)369,02832
ポリマ－360,6738
非ポリマー8,35524
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area34390 Å2
ΔGint-468 kcal/mol
Surface area107220 Å2
手法PISA

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要素

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Formate dehydrogenase subunit ... , 3種, 6分子 AEBFGC

#1: タンパク質 Formate dehydrogenase subunit alpha


分子量: 104589.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
遺伝子: U715_16550 / 発現宿主: Rhodobacter capsulatus (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A0E2PAE3, UniProt: D5AQH0*PLUS
#2: タンパク質 Formate dehydrogenase subunit beta


分子量: 52755.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
遺伝子: U715_16555 / 発現宿主: Rhodobacter capsulatus (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A0E2P9P2, UniProt: D5AQH1*PLUS
#3: タンパク質 Formate dehydrogenase subunit gamma


分子量: 15603.050 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
遺伝子: U715_16560 / 発現宿主: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0E2PAI9, UniProt: D5AQH2*PLUS, formate dehydrogenase

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タンパク質 , 1種, 2分子 DH

#4: タンパク質 NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta


分子量: 7388.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
遺伝子: U715_16540 / 発現宿主: Rhodobacter capsulatus (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A0E2P9Z0, UniProt: D5AQG8*PLUS

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非ポリマー , 6種, 24分子

#5: 化合物
ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-6MO / MOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 95.940 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-H2S / HYDROSULFURIC ACID / HYDROGEN SULFIDE / 硫化水素


分子量: 34.081 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Formate dehydrogenase, as isolated / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.36 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
175 mMpotassium phosphate1
210 mMsodium azide1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/4
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 64 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4.1.10CTF補正
7Coot0.8モデルフィッティング
9IMAGIC初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
12RELION3３次元再構成
13PHENIX1.14モデル精密化
CTF補正詳細: CTFFIND4 was used to estimate contrast transfer function parameters. CTF correction was done in Relion 3.0.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 366558 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築手法: homology model guided chain tracing and parts were de novo built into the real space map
プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
精密化最高解像度: 3.26 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00450596
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.73291408
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.98319924
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0363952
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0037718

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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