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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6rm3 | |||||||||
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タイトル | Evolutionary compaction and adaptation visualized by the structure of the dormant microsporidian ribosome | |||||||||
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![]() | RIBOSOME / Microsporidia / Intracellular Parasite | |||||||||
機能・相同性 | RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000)![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Barandun, J. / Hunziker, M. / Vossbrinck, C.R. / Klinge, S. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Evolutionary compaction and adaptation visualized by the structure of the dormant microsporidian ribosome. 著者: Jonas Barandun / Mirjam Hunziker / Charles R Vossbrinck / Sebastian Klinge / ![]() ![]() 要旨: Microsporidia are eukaryotic parasites that infect essentially all animal species, including many of agricultural importance, and are significant opportunistic parasites of humans. They are ...Microsporidia are eukaryotic parasites that infect essentially all animal species, including many of agricultural importance, and are significant opportunistic parasites of humans. They are characterized by having a specialized infection apparatus, an obligate intracellular lifestyle, rudimentary mitochondria and the smallest known eukaryotic genomes. Extreme genome compaction led to minimal gene sizes affecting even conserved ancient complexes such as the ribosome. In the present study, the cryo-electron microscopy structure of the ribosome from the microsporidium Vairimorpha necatrix is presented, which illustrates how genome compaction has resulted in the smallest known eukaryotic cytoplasmic ribosome. Selection pressure led to the loss of two ribosomal proteins and removal of essentially all eukaryote-specific ribosomal RNA (rRNA) expansion segments, reducing the rRNA to a functionally conserved core. The structure highlights how one microsporidia-specific and several repurposed existing ribosomal proteins compensate for the extensive rRNA reduction. The microsporidian ribosome is kept in an inactive state by two previously uncharacterized dormancy factors that specifically target the functionally important E-site, P-site and polypeptide exit tunnel. The present study illustrates the distinct effects of evolutionary pressure on RNA and protein-coding genes, provides a mechanism for ribosome inhibition and can serve as a structural basis for the development of inhibitors against microsporidian parasites. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 314.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 521.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4935MC ![]() 4931C ![]() 4932C ![]() 4933C ![]() 4934C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 1.0 TB Data #1: Unaligned multi-frame micrographs of the Vairimorpha necatrix ribosome [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 S60L70L50
#1: RNA鎖 | 分子量: 401303.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 38379.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#78: RNA鎖 | 分子量: 799487.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+タンパク質 , 75種, 75分子 LA0SA0LAASAALB0SB0LBBSBBLC0SC0LCCSCCLD0SD0LDDSDDLE0SE0LEESEELF0SF0LFFSFFLG0SG0LGGSGGLH0SH0...
-非ポリマー , 2種, 183分子 ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#79: 化合物 | ChemComp-MG / #80: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Microsporidian Ribosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#78 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 11 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: 50 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Calibrated defocus min: 4000 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 0.25 sec. / 電子線照射量: 5.55 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 3284 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 32 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 471121 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 185445 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4V88 Accession code: 4V88 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |