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- PDB-6r3a: BACTERIOPHAGE SPP1 MATURE CAPSID PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r3a
タイトルBACTERIOPHAGE SPP1 MATURE CAPSID PROTEIN
要素Major capsid protein
キーワードVIRUS / Bacteriophage / Capsid protein / image processing
機能・相同性Major capsid protein 13-like / Major capsid protein 13-like / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus phage SPP1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Ignatiou, A. / El Sadek Fadel, M. / Buerger, J. / Mielke, T. / Topf, M. / Tavares, P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural transitions during the scaffolding-driven assembly of a viral capsid.
著者: Athanasios Ignatiou / Sandrine Brasilès / Mehdi El Sadek Fadel / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Maya Topf / Paulo Tavares / Elena V Orlova /
要旨: Assembly of tailed bacteriophages and herpesviruses starts with formation of procapsids (virion precursors without DNA). Scaffolding proteins (SP) drive assembly by chaperoning the major capsid ...Assembly of tailed bacteriophages and herpesviruses starts with formation of procapsids (virion precursors without DNA). Scaffolding proteins (SP) drive assembly by chaperoning the major capsid protein (MCP) to build an icosahedral lattice. Here we report near-atomic resolution cryo-EM structures of the bacteriophage SPP1 procapsid, the intermediate expanded procapsid with partially released SPs, and the mature capsid with DNA. In the intermediate state, SPs are bound only to MCP pentons and to adjacent subunits from hexons. SP departure results in the expanded state associated with unfolding of the MCP N-terminus and straightening of E-loops. The newly formed extensive inter-capsomere bonding appears to compensate for release of SPs that clasp MCP capsomeres together. Subsequent DNA packaging instigates bending of MCP A domain loops outwards, closing the hexons central opening and creating the capsid auxiliary protein binding interface. These findings provide a molecular basis for the sequential structural rearrangements during viral capsid maturation.
履歴
登録2019年3月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_and_software_defined_assembly
  • Jmolによる作画
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  • 登録構造単位
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4716
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  • マップデータ: EMDB-4716
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,8097
ポリマ－246,8097
非ポリマー00
水00
1
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,808,539420
ポリマ－14,808,539420
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
Buried area65050 Å2
ΔGint-359 kcal/mol
Surface area193160 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / Gene product 13 / gp13


分子量: 35258.426 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus phage SPP1 (ファージ) / 参照: UniProt: Q38582

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Bacillus phage SPP1 / タイプ: VIRUS
詳細: Mature assembly, icosahedral symmetry has been applied
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 30 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ) / 株: SPP1sus70
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Bactria / 株: Bacillus
ウイルス殻名称: capsid / 直径: 610 nm / 三角数 (T数): 7
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Mature virions of the SPP1 bacteriophage
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 詳細: Sample preparation was screened in advance
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 31000 X / 倍率（補正後）: 31000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3500 nm / Cs: 2.3 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER
最高温度: 60 K / 最低温度: 50 K
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7000
詳細: Images were collected in movie mode, 25 images during 5 s
電子光学装置色収差補正装置: none / 球面収差補正装置: none
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN22粒子像選択
2Leginon画像取得Suloway et al., 2005
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9IMAGIC5初期オイラー角割当
10IMAGIC5最終オイラー角割当
11IMAGIC5分類
12IMAGIC5３次元再構成
13Cootモデル精密化
画像処理詳細: Movie frames were aligned using MOTIONCORR-2
CTF補正詳細: Software used Imagic 5 / タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 200 / 詳細: 6000 particles were picked in total
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 4500 / アルゴリズム: EXACT BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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