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- PDB-6p4g: Structure of a mammalian small ribosomal subunit in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p4g
タイトルStructure of a mammalian small ribosomal subunit in complex with the Israeli Acute Paralysis Virus IRES (Class 1)
要素
  • 18S rRNA
  • IAPV-IRES
  • RACK1
  • eL41
  • eS1
  • eS10
  • eS12
  • eS17
  • eS19
  • eS21
  • eS24
  • eS25
  • eS26
  • eS27
  • eS28
  • eS29
  • eS30
  • eS31
  • eS4
  • eS6
  • eS7
  • eS8
  • uS10
  • uS11
  • uS12
  • uS13
  • uS15
  • uS17
  • uS19
  • uS2
  • uS3
  • uS4
  • uS5
  • uS7
  • uS8
  • uS9
キーワードRIBOSOME / Israeli Acute Paralysis Virus IRES / IAPV / 40S / small ribosomal subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal subunit / laminin receptor activity / mammalian oogenesis stage / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / ubiquitin ligase inhibitor activity / phagocytic cup / 90S preribosome / TOR signaling / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...ribosomal subunit / laminin receptor activity / mammalian oogenesis stage / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / ubiquitin ligase inhibitor activity / phagocytic cup / 90S preribosome / TOR signaling / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / T cell proliferation involved in immune response / erythrocyte development / ribosomal small subunit export from nucleus / translation regulator activity / laminin binding / rough endoplasmic reticulum / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / cytosolic ribosome / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / rescue of stalled ribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / cellular response to leukemia inhibitory factor / small-subunit processome / protein kinase C binding / positive regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / placenta development / spindle / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / modification-dependent protein catabolic process / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein tag activity / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / rhythmic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / glucose homeostasis / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / virus receptor activity / small ribosomal subunit / T cell differentiation in thymus / cytosolic small ribosomal subunit / cell body / cytoplasmic translation / perikaryon / mitochondrial inner membrane / postsynaptic density / cell differentiation / rRNA binding / ribosome / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / positive regulation of apoptotic process / positive regulation of protein phosphorylation / ribonucleoprotein complex / translation / cell division / DNA repair / mRNA binding / centrosome / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / synapse / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S26 / Ribosomal protein S8e, subdomain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #1000 / Ribosomal protein S4, central domain / Phosducin; domain 2 / Ribosomal protein S21 / Alpha-Beta Plaits - #3370 / Hypothetical Cytosolic Protein; Chain: A; / Ribosomal protein S27 / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 ...Ribosomal protein S26 / Ribosomal protein S8e, subdomain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #1000 / Ribosomal protein S4, central domain / Phosducin; domain 2 / Ribosomal protein S21 / Alpha-Beta Plaits - #3370 / Hypothetical Cytosolic Protein; Chain: A; / Ribosomal protein S27 / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Ribosomal Protein S14/S29 / 30s Ribosomal Protein S14; Chain N / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #30 / RNA-binding S4 domain / Ribosomal Protein S7 / Ribosomal protein S7/S5 / Dna Ligase; domain 1 - #10 / Ribosomal protein S11/S14 / Ribosomal protein S10 / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / S15/NS1, RNA-binding / SH3 type barrels. - #30 / Ribosomal protein L30/S12 / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / 40S ribosomal protein SA / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / N-terminal domain of TfIIb / Ubiquitin-like protein FUBI / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Double Stranded RNA Binding Domain / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / S27a-like superfamily / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S30 / : / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S7e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / : / Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / Ribosomal protein S4e, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein RACK1 ...RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS11 / 40S ribosomal protein S24 / Ubiquitin-like FUBI-ribosomal protein eS30 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein eS26 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein eS4 / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein eS21 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS14
類似検索 - 構成要素
生物種Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Acosta-Reyes, F.J. / Neupane, R. / Frank, J. / Fernandez, I.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM29169 米国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2019
タイトル: The Israeli acute paralysis virus IRES captures host ribosomes by mimicking a ribosomal state with hybrid tRNAs.
著者: Francisco Acosta-Reyes / Ritam Neupane / Joachim Frank / Israel S Fernández /
要旨: Colony collapse disorder (CCD) is a multi-faceted syndrome decimating bee populations worldwide, and a group of viruses of the widely distributed Dicistroviridae family have been identified as a ...Colony collapse disorder (CCD) is a multi-faceted syndrome decimating bee populations worldwide, and a group of viruses of the widely distributed Dicistroviridae family have been identified as a causing agent of CCD. This family of viruses employs non-coding RNA sequences, called internal ribosomal entry sites (IRESs), to precisely exploit the host machinery for viral protein production. Using single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), we have characterized how the IRES of Israeli acute paralysis virus (IAPV) intergenic region captures and redirects translating ribosomes toward viral RNA messages. We reconstituted two in vitro reactions targeting a pre-translocation and a post-translocation state of the IAPV-IRES in the ribosome, allowing us to identify six structures using image processing classification methods. From these, we reconstructed the trajectory of IAPV-IRES from the early small subunit recruitment to the final post-translocated state in the ribosome. An early commitment of IRES/ribosome complexes for global pre-translocation mimicry explains the high efficiency observed for this IRES. Efforts directed toward fighting CCD by targeting the IAPV-IRES using RNA-interference technology are underway, and the structural framework presented here may assist in further refining these approaches.
履歴
登録2019年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20248
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
2: 18S rRNA
B: uS2
C: eS1
D: uS5
E: uS3
F: eS4
G: uS7
H: eS6
I: eS7
J: eS8
K: uS4
L: eS10
M: uS17
N: eS12
O: uS15
P: uS11
Q: uS19
R: uS9
S: eS17
T: uS13
U: eS19
V: uS10
W: eS21
X: uS8
Y: uS12
Z: eS24
a: eS25
b: eS26
c: eS27
d: eS28
e: eS29
f: eS30
g: eS31
h: RACK1
n: eL41
1: IAPV-IRES


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,316,41836
ポリマ－1,316,41836
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 21

#1: RNA鎖 18S rRNA


分子量: 602776.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#36: RNA鎖 IAPV-IRES


分子量: 81572.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
発現宿主: synthetic construct (人工物)

+
タンパク質 , 33種, 33分子 BCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcde...

#2: タンパク質 uS2 / 37 kDa laminin receptor precursor / 37LRP / 37/67 kDa laminin receptor / LRP/LR / 67 kDa laminin ...37 kDa laminin receptor precursor / 37LRP / 37/67 kDa laminin receptor / LRP/LR / 67 kDa laminin receptor / 67LR / Laminin receptor 1 / LamR / Laminin-binding protein precursor p40 / LBP/p40


分子量: 33003.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TWL4
#3: タンパク質 eS1


分子量: 30002.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SS70
#4: タンパク質 uS5


分子量: 27485.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SWM1
#5: タンパク質 uS3


分子量: 31146.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TNM3
#6: タンパク質 eS4


分子量: 29658.920 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TK17
#7: タンパク質 uS7


分子量: 22913.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TFM5
#8: タンパク質 eS6


分子量: 28751.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TM55
#9: タンパク質 eS7


分子量: 22168.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SVB0
#10: タンパク質 eS8


分子量: 24263.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TJW1
#11: タンパク質 uS4


分子量: 22641.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: B7NZS8
#12: タンパク質 eS10


分子量: 17156.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TPV3
#13: タンパク質 uS17


分子量: 18468.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TRM4
#14: タンパク質 eS12


分子量: 14538.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SFR8
#15: タンパク質 uS15


分子量: 17259.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SP51
#16: タンパク質 uS11


分子量: 16302.772 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U472, UniProt: G1T1F0*PLUS
#17: タンパク質 uS19


分子量: 17049.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U0Q2
#18: タンパク質 uS9


分子量: 19213.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SGX4
#19: タンパク質 eS17


分子量: 15552.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TU13
#20: タンパク質 uS13


分子量: 17759.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TPG3
#21: タンパク質 eS19


分子量: 16235.796 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TN62
#22: タンパク質 uS10


分子量: 13398.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SIZ2
#23: タンパク質 eS21


分子量: 9043.276 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TM82
#24: タンパク質 uS8


分子量: 14865.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TG89
#25: タンパク質 uS12


分子量: 15784.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SZ47
#26: タンパク質 eS24


分子量: 15548.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T3D8
#27: タンパク質 eS25


分子量: 13776.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TDB3
#28: タンパク質 eS26


分子量: 12961.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TFE8
#29: タンパク質 eS27


分子量: 9480.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TZ76
#30: タンパク質 eS28


分子量: 7855.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TIB4
#31: タンパク質 eS29


分子量: 6690.821 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U7M4
#32: タンパク質 eS30


分子量: 14498.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T8A2
#33: タンパク質 eS31


分子量: 18004.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SK22
#34: タンパク質 RACK1


分子量: 35115.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SJB4

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 n

#35: タンパク質・ペプチド eL41


分子量: 3473.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A087WNH4

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Structure of a mammalian small ribosomal subunit in complex with the Israeli Acute Paralysis Virus IRES (Class 1)
タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Israeli acute paralysis virus (ウイルス)
緩衝液
IDSpecimen-IDpH
117.5
227.5
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
120 mMTris-HCl1
2100 mMKCl1
38 mMMgCl21
42 mMDTT1
52
試料
IDExperiment-ID包埋シャドウイング染色凍結詳細
11NONONOYESRibosomal complexes for the pre-translocated state were assembled at 240-390 nM concentration and applied to plasma treated holey carbon grids.
21NONONOYESSame sample and buffer conditions used for the holey carbon grids was used for the holey gold grids.
試料支持
IDSpecimen-ID詳細グリッドの材料グリッドのタイプグリッドのサイズ (divisions/in.)
11Plasma cleaning for both holey carbon and holey gold grids was done on a Gatan Solarus with Hydrogen (6.4 sccm gas flow) and Oxygen (27.5 sccm gas flow) and 10 W cleaning power.COPPERQuantifoil R2/2
22Plasma cleaning for both holey carbon and holey gold grids was done on a Gatan Solarus with Hydrogen (6.4 sccm gas flow) and Oxygen (27.5 sccm gas flow) and 10 W cleaning power.GOLDQuantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3300
急速凍結

凍結前の試料温度: 277.15 K / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Blot force = 3s Wait time = 15s Drain time = 0s Blot time = 2.5 to 3 s / Entry-ID: 6P4G / 湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

IDSpecimen-ID
11
22

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 31000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.26 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 42.1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 11234
画像スキャン横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0232 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Gautomatch粒子像選択
2Leginon画像取得
4GctfCTF補正
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1240275
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 91056 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.1→255.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.859 / SU B: 18.645 / SU ML: 0.284 / ESU R: 0.417
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.35594 --
obs0.35594 872093 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 120.142 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.35 Å2-0.72 Å2-0.04 Å2
2---0.62 Å2-0.76 Å2
3----0.72 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 79338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0040.01284791
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.01857778
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.1621.441123575
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.2342.059135805
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg8.4154821
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg26.68619.722144
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.868157751
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg13.62915438
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0640.212663
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.0265796
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.0218738
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.28812.6319395
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other4.28712.6319394
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it7.26518.93424179
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other7.26518.93424180
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it3.74712.84365396
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other3.74712.84365395
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other6.35519.19399397
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined10.709100211
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other10.709100212
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.181 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.608 64506 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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