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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6out | |||||||||
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タイトル | Asymmetric focused reconstruction of human norovirus GI.1 Norwalk strain VLP asymmetric unit in T=3 symmetry | |||||||||
![]() | Capsid protein VP1![]() | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Jung, J. / Grant, T. / Thomas, D.R. / Diehnelt, C.W. / Grigorieff, N. / Joshua-Tor, L. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution cryo-EM structures of outbreak strain human norovirus shells reveal size variations. 著者: James Jung / Timothy Grant / Dennis R Thomas / Chris W Diehnelt / Nikolaus Grigorieff / Leemor Joshua-Tor / ![]() 要旨: Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available ...Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available in detail for only a single strain (GI.1). We present high-resolution (2.6- to 4.1-Å) cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of GII.4, GII.2, GI.7, and GI.1 human norovirus outbreak strain virus-like particles (VLPs). Although norovirus VLPs have been thought to exist in a single-sized assembly, our structures reveal polymorphism between and within genogroups, with small, medium, and large particle sizes observed. Using asymmetric reconstruction, we were able to resolve a Zn metal ion adjacent to the coreceptor binding site, which affected the structural stability of the shell. Our structures serve as valuable templates for facilitating vaccine formulations. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 256.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 207.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 56629.828 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: GI/Human/United States/Norwalk/1968 / 遺伝子: ORF2 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q83884 #2: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Norovirus Hu/1968/US / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 10.19 MDa / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens |
ウイルス殻 | 名称: VP1 / 直径: 410 nm / 三角数 (T数): 3 |
緩衝液 | pH: 5.75 |
試料 | 濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | 詳細: unspecified / グリッドの材料: COPPER |
急速凍結![]() | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 78 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 1820 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称![]() |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 38535 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 293580 / アルゴリズム: FOURIER SPACE 詳細: Symmetry expansion and signal subtraction of the icosahedral asymmetric units from the whole particle images, followed by asymmetric focused reconstruction towards the apex of the spike domain 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1 / Accession code: 1IHM / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 1IHM / Source name: PDB / タイプ: experimental model
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