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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6mhu | ||||||
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タイトル | Nucleotide-free Cryo-EM Structure of E.coli LptB2FG Transporter | ||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN/Hydrolase / ABC transporter / lipopolysaccharide / LPS / nanodisc / TRANSPORT PROTEIN-Hydrolase complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() トランスロカーゼ; 炭水化物とその誘導体の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う / transporter complex / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||
![]() | Orlando, B.J. / Li, Y. / Liao, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of lipopolysaccharide extraction by the LptBFGC complex. 著者: Yanyan Li / Benjamin J Orlando / Maofu Liao / ![]() 要旨: In Gram-negative bacteria, lipopolysaccharide is essential for outer membrane formation and antibiotic resistance. The seven lipopolysaccharide transport (Lpt) proteins A-G move lipopolysaccharide ...In Gram-negative bacteria, lipopolysaccharide is essential for outer membrane formation and antibiotic resistance. The seven lipopolysaccharide transport (Lpt) proteins A-G move lipopolysaccharide from the inner to the outer membrane. The ATP-binding cassette transporter LptBFG, which tightly associates with LptC, extracts lipopolysaccharide out of the inner membrane. The mechanism of the LptBFG-LptC complex (LptBFGC) and the role of LptC in lipopolysaccharide transport are poorly understood. Here we characterize the structures of LptBFG and LptBFGC in nucleotide-free and vanadate-trapped states, using single-particle cryo-electron microscopy. These structures resolve the bound lipopolysaccharide, reveal transporter-lipopolysaccharide interactions with side-chain details and uncover how the capture and extrusion of lipopolysaccharide are coupled to conformational rearrangements of LptBFGC. LptC inserts its transmembrane helix between the two transmembrane domains of LptBFG, which represents a previously unknown regulatory mechanism for ATP-binding cassette transporters. Our results suggest a role for LptC in achieving efficient lipopolysaccharide transport, by coordinating the action of LptBFG in the inner membrane and Lpt protein interactions in the periplasm. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 210.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 162.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 61.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9118MC ![]() 9124C ![]() 9125C ![]() 9126C ![]() 9128C ![]() 9129C ![]() 9130C ![]() 6mhzC ![]() 6mi7C ![]() 6mi8C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40393.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: lptF, yjgP, b4261, JW4218 / 発現宿主: ![]() ![]() | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 39651.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: lptG, yjgQ, b4262, JW5760 / 発現宿主: ![]() ![]() | ||
#3: タンパク質 | 分子量: 28131.088 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: K12 / 遺伝子: lptB, yhbG, b3201, JW3168 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A9V1, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する #4: 化合物 | ChemComp-JSG / ( | |