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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ltj | ||||||
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タイトル | Structure of nucleosome-bound human BAF complex | ||||||
要素 |
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キーワード | GENE REGULATION / Chromatin remodeler / Complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of myeloid progenitor cell differentiation / single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium ...negative regulation of myeloid progenitor cell differentiation / single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / bBAF complex / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / blastocyst hatching / postsynaptic actin cytoskeleton organization / npBAF complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / nBAF complex / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / brahma complex / Tat protein binding / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / neural retina development / Formation of annular gap junctions / dense body / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / Folding of actin by CCT/TriC / hepatocyte differentiation / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / adherens junction assembly / XY body / Ino80 complex / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / blastocyst formation / RHOF GTPase cycle / N-acetyltransferase activity / Adherens junctions interactions / tight junction / positive regulation by host of viral transcription / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / positive regulation of double-strand break repair / regulation of norepinephrine uptake / germ cell nucleus / positive regulation of T cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / apical junction complex / cellular response to fatty acid / establishment or maintenance of cell polarity / nuclear androgen receptor binding / nuclear chromosome / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cortical cytoskeleton / maintenance of blood-brain barrier / spinal cord development / positive regulation of stem cell population maintenance / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / nitric-oxide synthase binding / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of DNA replication / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Recycling pathway of L1 / brush border / kinesin binding / calyx of Held / regulation of embryonic development / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of Wnt signaling pathway / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of protein localization to plasma membrane / RHO GTPases activate IQGAPs / ATP-dependent activity, acting on DNA / Chromatin modifying enzymes / regulation of DNA repair / DNA polymerase binding / substantia nigra development / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of DNA repair / telomere maintenance / Interleukin-7 signaling / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / neurogenesis 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
データ登録者 | He, S. / Wu, Z. / Tian, Y. / Yu, Z. / Yu, J. / Wang, X. / Li, J. / Liu, B. / Xu, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2020 タイトル: Structure of nucleosome-bound human BAF complex. 著者: Shuang He / Zihan Wu / Yuan Tian / Zishuo Yu / Jiali Yu / Xinxin Wang / Jie Li / Bijun Liu / Yanhui Xu / 要旨: Mammalian SWI/SNF family chromatin remodelers, BRG1/BRM-associated factor (BAF) and polybromo-associated BAF (PBAF), regulate chromatin structure and transcription, and their mutations are linked to ...Mammalian SWI/SNF family chromatin remodelers, BRG1/BRM-associated factor (BAF) and polybromo-associated BAF (PBAF), regulate chromatin structure and transcription, and their mutations are linked to cancers. The 3.7-angstrom-resolution cryo-electron microscopy structure of human BAF bound to the nucleosome reveals that the nucleosome is sandwiched by the base and the adenosine triphosphatase (ATPase) modules, which are bridged by the actin-related protein (ARP) module. The ATPase motor is positioned proximal to nucleosomal DNA and, upon ATP hydrolysis, engages with and pumps DNA along the nucleosome. The C-terminal α helix of SMARCB1, enriched in positively charged residues frequently mutated in cancers, mediates interactions with an acidic patch of the nucleosome. AT-rich interactive domain-containing protein 1A (ARID1A) and the SWI/SNF complex subunit SMARCC serve as a structural core and scaffold in the base module organization, respectively. Our study provides structural insights into subunit organization and nucleosome recognition of human BAF complex. | ||||||
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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PDBx/mmCIF形式 | 6ltj.cif.gz | 865.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6ltj.ent.gz | 635.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6ltj.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
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-検証レポート
文書・要旨 | 6ltj_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6ltj_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6ltj_validation.xml.gz | 106.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6ltj_validation.cif.gz | 162.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lt/6ltj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lt/6ltj | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 10種, 15分子 AEBFCGDHIJKLNOR
#1: タンパク質 | 分子量: 15360.983 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q6PI79 #2: タンパク質 | 分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62799 #3: タンパク質 | 分子量: 13993.295 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P06897 #4: タンパク質 | 分子量: 13873.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル) 遺伝子: H2B / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q92131, UniProt: P02281*PLUS #5: タンパク質 | | 分子量: 184923.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCA4 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: P51532, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 #6: タンパク質 | | 分子量: 45236.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTL6A, BAF53, BAF53A / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O96019 #7: タンパク質 | | 分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60709 #8: タンパク質 | | 分子量: 142316.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARID1A, BAF250, BAF250A / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14497 #10: タンパク質 | 分子量: 133048.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCC2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAQ2 #13: タンパク質 | | 分子量: 32781.926 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-100, UNP residues 209-391 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPF2, BAF45D / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92785 |
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-SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily ... , 3種, 3分子 MPQ
#9: タンパク質 | 分子量: 38015.094 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-113, UNP residues 172-385 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCB1, BAF47 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12824 |
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#11: タンパク質 | 分子量: 58311.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCD1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96GM5 |
#12: タンパク質 | 分子量: 46710.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCE1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q969G3 |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 XY
#14: DNA鎖 | 分子量: 36520.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) |
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#15: DNA鎖 | 分子量: 36929.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) |
-非ポリマー , 1種, 1分子
#16: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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分子量 | 単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: OTHER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 3.0.8 / カテゴリ: 3次元再構成 |
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CTF補正 | タイプ: NONE |
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 320658 / 対称性のタイプ: POINT |