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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6iz7 | |||||||||
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タイトル | E. coli methionine aminopeptidase crystal structure fitted into the cryo-EM density map of E. coli 70S ribosome in complex with methionine aminopeptidase | |||||||||
![]() | Methionine aminopeptidase![]() | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() initiator methionyl aminopeptidase activity / ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Sengupta, J. / Bhakta, S. / Akbar, S. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM Structures Reveal Relocalization of MetAP in the Presence of Other Protein Biogenesis Factors at the Ribosomal Tunnel Exit. 著者: Sayan Bhakta / Shirin Akbar / Jayati Sengupta / ![]() 要旨: During protein biosynthesis in bacteria, one of the earliest events that a nascent polypeptide chain goes through is the co-translational enzymatic processing. The event includes two enzymatic ...During protein biosynthesis in bacteria, one of the earliest events that a nascent polypeptide chain goes through is the co-translational enzymatic processing. The event includes two enzymatic pathways: deformylation of the N-terminal methionine by the enzyme peptide deformylase (PDF), followed by methionine excision catalyzed by methionine aminopeptidase (MetAP). During the enzymatic processing, the emerging nascent protein likely remains shielded by the ribosome-associated chaperone trigger factor. The ribosome tunnel exit serves as a stage for recruiting proteins involved in maturation processes of the nascent chain. Co-translational processing of nascent chains is a critical step for subsequent folding and functioning of mature proteins. Here, we present cryo-electron microscopy structures of Escherichia coli (E. coli) ribosome in complex with the nascent chain processing proteins. The structures reveal overlapping binding sites for PDF and MetAP when they bind individually at the tunnel exit site, where L22-L32 protein region provides primary anchoring sites for both proteins. In the absence of PDF, trigger factor can access ribosomal tunnel exit when MetAP occupies its primary binding site. Interestingly, however, in the presence of PDF, when MetAP's primary binding site is already engaged, MetAP has a remarkable ability to occupy an alternative binding site adjacent to PDF. Our study, thus, discloses an unexpected mechanism that MetAP adopts for context-specific ribosome association. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 19.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 7.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9752MC ![]() 9750C ![]() 9753C ![]() 9759C ![]() 9778C ![]() 6iy7C ![]() 6iziC ![]() 6j0aC ![]() 6j45C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 29341.775 Da / 分子数: 1 / 変異: R175Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P0AE18, ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: E. coli 70S ribosome in complex with methionine aminopeptidase タイプ: RIBOSOME / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
EMソフトウェア | 名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成 |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
3次元再構成![]() | 解像度: 11.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35000 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | PDB-ID: 1C21 PDB chain-ID: A / Accession code: 1C21 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |