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- PDB-6h82: Cryo-EM structure of the archaeal extremophilic internal membrane... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h82
タイトルCryo-EM structure of the archaeal extremophilic internal membrane containing Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2) at 3.78 Angstroms resolution.
要素
  • (VP7) x 3
  • GPS III
  • Uncharacterized protein
  • VP16 (vertex complex)
  • VP4
  • polypeptide stretch (vertex complex)
キーワードVIRUS / single vertical beta-barrel virus / archaeal / membrane-containing / quasi-atomic resolution
機能・相同性VP7 / VP4 / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.78 Å
データ登録者Abrescia, N.G. / Santos-Perez, I. / Charro, D.
資金援助 スペイン, フィンランド, 4件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2015-64541-R スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessSEV-2016-0644 スペイン
Academy of Finland1306833,255342,256518,283072 フィンランド
Other governmentBasque Governament (PRE_2016_2_151) スペイン
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis for assembly of vertical single β-barrel viruses.
著者: Isaac Santos-Pérez / Diego Charro / David Gil-Carton / Mikel Azkargorta / Felix Elortza / Dennis H Bamford / Hanna M Oksanen / Nicola G A Abrescia /
要旨: The vertical double β-barrel major capsid protein (MCP) fold, fingerprint of the PRD1-adeno viral lineage, is widespread in many viruses infecting organisms across the three domains of life. The ...The vertical double β-barrel major capsid protein (MCP) fold, fingerprint of the PRD1-adeno viral lineage, is widespread in many viruses infecting organisms across the three domains of life. The discovery of PRD1-like viruses with two MCPs challenged the known assembly principles. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of the archaeal, halophilic, internal membrane-containing Haloarcula californiae icosahedral virus 1 (HCIV-1) and Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2) at 3.7 and 3.8 Å resolution, respectively. Our structures reveal proteins located beneath the morphologically distinct two- and three-tower capsomers and homopentameric membrane proteins at the vertices that orchestrate the positioning of pre-formed vertical single β-barrel MCP heterodimers. The cryo-EM based structures together with the proteomics data provide insights into the assembly mechanism of this type of viruses and into those with membrane-less double β-barrel MCPs.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Insight into the Assembly of Viruses with Vertical Single β-barrel Major Capsid Proteins.
著者: David Gil-Carton / Salla T Jaakkola / Diego Charro / Bibiana Peralta / Daniel Castaño-Díez / Hanna M Oksanen / Dennis H Bamford / Nicola G A Abrescia /
要旨: Archaeal viruses constitute the least explored niche within the virosphere. Structure-based approaches have revealed close relationships between viruses infecting organisms from different domains of ...Archaeal viruses constitute the least explored niche within the virosphere. Structure-based approaches have revealed close relationships between viruses infecting organisms from different domains of life. Here, using biochemical and cryo-electron microscopy techniques, we solved the structure of euryarchaeal, halophilic, internal membrane-containing Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (HHIV-2). We show that the density of the two major capsid proteins (MCPs) recapitulates vertical single β-barrel proteins and that disulfide bridges stabilize the capsid. Below, ordered density is visible close to the membrane and at the five-fold vertices underneath the host-interacting vertex complex underpinning membrane-protein interactions. The HHIV-2 structure exemplifies the division of conserved architectural elements of a virion, such as the capsid, from those that evolve rapidly due to selective environmental pressure such as host-recognizing structures. We propose that in viruses with two vertical single β-barrel MCPs the vesicle is indispensable, and membrane-protein interactions serve as protein-railings for guiding the assembly.
履歴
登録2018年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / em_image_scans
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.22020年6月17日Group: Refinement description / カテゴリ: struct_ncs_oper / Item: _struct_ncs_oper.code
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0172
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0172
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: VP4
D: VP7
C: VP4
E: VP7
B: VP4
F: VP7
Q: VP4
T: VP7
P: VP4
R: VP7
O: VP4
S: VP7
U: VP4
J: VP7
Z: VP4
K: VP7
V: VP4
W: VP7
H: VP4
M: VP7
G: VP4
N: VP7
L: VP7
I: VP7
X: VP4
a: VP7
Y: VP7
b: Uncharacterized protein
g: VP16 (vertex complex)
c: GPS III
d: GPS III
m: polypeptide stretch (vertex complex)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)636,57232
ポリマ－636,57232
非ポリマー00
水00
1
A: VP4
D: VP7
C: VP4
E: VP7
B: VP4
F: VP7
Q: VP4
T: VP7
P: VP4
R: VP7
O: VP4
S: VP7
U: VP4
J: VP7
Z: VP4
K: VP7
V: VP4
W: VP7
H: VP4
M: VP7
G: VP4
N: VP7
L: VP7
I: VP7
X: VP4
a: VP7
Y: VP7
b: Uncharacterized protein
g: VP16 (vertex complex)
c: GPS III
d: GPS III
m: polypeptide stretch (vertex complex)
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,194,3361920
ポリマ－38,194,3361920
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
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60generate(-1), (1), (-1)

-
要素

-
タンパク質 , 7種, 31分子 ACBQPOUZVHGXDTJWEFRSKMNaLIYbgcd

#1: タンパク質
VP4


分子量: 25585.746 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: http://mit.cicbiogune.int:39000/projects/P2/W1
由来: (天然) Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)
参照: UniProt: H9AZX2
#2: タンパク質
VP7


分子量: 18473.355 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)
参照: UniProt: H9AZX1
#3: タンパク質
VP7


分子量: 18857.811 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)
参照: UniProt: H9AZX1
#4: タンパク質 VP7


分子量: 17347.154 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)
参照: UniProt: H9AZX1
#5: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 14206.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)
参照: UniProt: H9AZX8
#6: タンパク質 VP16 (vertex complex)


分子量: 18485.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)
#7: タンパク質 GPS III


分子量: 8954.028 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 m

#8: タンパク質・ペプチド polypeptide stretch (vertex complex)


分子量: 2145.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Haloarcula hispanica icosahedral virus 2 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Haloarcula hispanica ATCC 33960
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris-HCLC4H11NO31
220 mMMagnessium clorhideMgCl21
310 mMCalcium clorhideCaCl21
40.5 Msodium clorhideNaCl1
試料濃度: 1.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 35 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.4粒子像選択
4CTFFIND3CTF補正
10RELION1.4初期オイラー角割当
11RELION1.4最終オイラー角割当
12RELION1.4分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 14877
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11446 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.78 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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