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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6cgr | |||||||||||||||||||||
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タイトル | CryoEM structure of herpes simplex virus 1 capsid with associated tegument protein complexes. | |||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / human herpesvirus 1 / Herpes simplex virus type 1 / capsid-associated tegument complex | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 T=16 icosahedral viral capsid / deNEDDylase activity / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / viral DNA genome replication / chromosome organization / viral process / virion component / viral penetration into host nucleus ...T=16 icosahedral viral capsid / deNEDDylase activity / viral genome packaging / viral tegument / viral capsid assembly / viral DNA genome replication / chromosome organization / viral process / virion component / viral penetration into host nucleus / host cell / viral capsid / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) | |||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Dai, X.H. / Zhou, Z.H. | |||||||||||||||||||||
資金援助 | 米国, 6件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2018 タイトル: Structure of the herpes simplex virus 1 capsid with associated tegument protein complexes. 著者: Xinghong Dai / Z Hong Zhou / 要旨: Herpes simplex viruses (HSVs) rely on capsid-associated tegument complex (CATC) for long-range axonal transport of their genome-containing capsids between sites of infection and neuronal cell bodies. ...Herpes simplex viruses (HSVs) rely on capsid-associated tegument complex (CATC) for long-range axonal transport of their genome-containing capsids between sites of infection and neuronal cell bodies. Here we report cryo-electron microscopy structures of the HSV-1 capsid with CATC up to 3.5-angstrom resolution and atomic models of multiple conformers of capsid proteins VP5, VP19c, VP23, and VP26 and tegument proteins pUL17, pUL25, and pUL36. Crowning every capsid vertex are five copies of heteropentameric CATC, each containing a pUL17 monomer supporting the coiled-coil helix bundle of a pUL25 dimer and a pUL36 dimer, thus positioning their flexible domains for potential involvement in nuclear capsid egress and axonal capsid transport. Notwithstanding newly discovered fold conservation between triplex proteins and bacteriophage λ protein gpD and the previously recognized bacteriophage HK97 gp5-like fold in VP5, HSV-1 capsid proteins exhibit extraordinary diversity in forms of domain insertion and conformational polymorphism, not only for interactions with tegument proteins but also for encapsulation of large genomes. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6cgr.cif.gz | 4.7 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6cgr.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6cgr.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6cgr_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6cgr_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6cgr_validation.xml.gz | 601.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6cgr_validation.cif.gz | 973.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cg/6cgr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cg/6cgr | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
-タンパク質 , 3種, 33分子 ABCDEFMNOSTUVWX4GHIJKLPQRYZ012...
#1: タンパク質 | 分子量: 149229.047 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: G8HBD2 #2: タンパク質 | 分子量: 12108.655 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: Q25BW6 #7: タンパク質 | 分子量: 333809.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: G8HBF0, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ |
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-Triplex capsid protein ... , 2種, 15分子 58beh679acdfgij
#3: タンパク質 | 分子量: 50328.281 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: F8REX2 #4: タンパク質 | 分子量: 34301.617 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: G8H8D9 |
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-Capsid vertex component ... , 2種, 3分子 klm
#5: タンパク質 | 分子量: 74699.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: F8RFA1 |
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#6: タンパク質 | 分子量: 62736.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) 参照: UniProt: G8HBD8 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human herpesvirus 1 strain KOS / タイプ: VIRUS / 詳細: Cultured in Vero cells. / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 200 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Human herpesvirus 1 strain KOS (ヘルペスウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens |
ウイルス殻 | 名称: capsid / 直径: 1300 nm / 三角数 (T数): 16 |
緩衝液 | pH: 7.4 |
緩衝液成分 | 名称: phosphate buffered saline / 式: PBS |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 298 K 詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger. |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 14000 X / 倍率(補正後): 24271 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最低温度: 79 K |
撮影 | 平均露光時間: 13 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 7356 |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 2.5 µm / 横: 7676 / 縦: 7420 / 動画フレーム数/画像: 26 / 利用したフレーム数/画像: 1-26 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_2875: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 45530 詳細: Particles were boxed with ETHAN, and then manually examined. | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28042 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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