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- PDB-6az0: Mitochondrial ATPase Protease YME1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6az0
タイトルMitochondrial ATPase Protease YME1
要素
  • Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
  • poly(UNK)
キーワードHYDROLASE / Mitochondrial / ATPase / Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent peptidase activity / metalloendopeptidase activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 ...Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / AAA domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Puchades, C. / Rampello, A.J. / Shin, M. / Giuliano, C. / Wiseman, R.L. / Glynn, S.E. / Lander, G.C.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)DP2EB020402 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008468 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS095892 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115898 米国
American Heart Association 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD021634 米国
pew 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: Structure of the mitochondrial inner membrane AAA+ protease YME1 gives insight into substrate processing.
著者: Cristina Puchades / Anthony J Rampello / Mia Shin / Christopher J Giuliano / R Luke Wiseman / Steven E Glynn / Gabriel C Lander /
要旨: We present an atomic model of a substrate-bound inner mitochondrial membrane AAA+ quality control protease in yeast, YME1. Our ~3.4-angstrom cryo-electron microscopy structure reveals how the ...We present an atomic model of a substrate-bound inner mitochondrial membrane AAA+ quality control protease in yeast, YME1. Our ~3.4-angstrom cryo-electron microscopy structure reveals how the adenosine triphosphatases (ATPases) form a closed spiral staircase encircling an unfolded substrate, directing it toward the flat, symmetric protease ring. Three coexisting nucleotide states allosterically induce distinct positioning of tyrosines in the central channel, resulting in substrate engagement and translocation to the negatively charged proteolytic chamber. This tight coordination by a network of conserved residues defines a sequential, around-the-ring adenosine triphosphate hydrolysis cycle that results in stepwise substrate translocation. A hingelike linker accommodates the large-scale nucleotide-driven motions of the ATPase spiral relative to the planar proteolytic base. The translocation mechanism is likely conserved for other AAA+ ATPases.
履歴
登録2017年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: cell / pdbx_audit_support
Item: _cell.Z_PDB / _cell.length_a ..._cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7023
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
B: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
C: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
D: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
E: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
F: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
G: poly(UNK)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)291,96922
ポリマ－289,0247
非ポリマー2,94615
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area38950 Å2
ΔGint-407 kcal/mol
Surface area109300 Å2
モデル数5

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質
Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1


分子量: 48025.758 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Walker B mutant
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain RM11-1a) (パン酵母)
株: RM11-1a / 遺伝子: SCRG_02514 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B3LL85
#2: タンパク質・ペプチド poly(UNK)


分子量: 869.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: unknown polypeptide / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 4種, 15分子

#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: YME1 ATPase Protease Walker B mutant bound to substrate
タイプ: COMPLEX
詳細: YME1 Walker B mutant was recombinantly expressed in E. coli, solved in presence of ATP with unknown bound substrate.
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.295 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPESHEPES1
2100 mMpotassium chlorideKCl1
35 mMmagnesium chlorideMgCl21
41 mMdithiothreitolDTT1
51 mMadenosine triphosphateATP1
60.05 %Lauryl Maltose Neopentyl GlycolLMNG1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Gatan Solarus Plasma Cleaner / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: Data collected using Leginon
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 29000 X / 倍率（補正後）: 51500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 6098
詳細: Images collected in counting mode at 5 frames per second.
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 35 / 利用したフレーム数/画像: 1-35

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10.1_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1FindEM粒子像選択implemented in Appion
2Leginon3.2画像取得Leginon used for data collection
4RELION1.4CTF補正
10RELION1.4初期オイラー角割当
11RELION1.4最終オイラー角割当
13RELION1.4３次元再構成
14Rosetta3.5モデル精密化
15PHENIX1.9モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 2285499
詳細: Particles picked automatically with FindEM template picking
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62917 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 100 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0120505
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.97327661
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.1917272
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0553151
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063618

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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