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- EMDB-7023: Mitochondrial ATPase Protease YME1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7023
タイトルMitochondrial ATPase Protease YME1
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: YME1 ATPase Protease Walker B mutant bound to substrate
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
    • タンパク質・ペプチド: poly(UNK)
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードMitochondrial / ATPase / Protease / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / mitochondrion organization / metalloendopeptidase activity / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / Yme1-like, N-terminal / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. ...: / Yme1-like, N-terminal / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
AAA+ ATPase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain RM11-1a) (パン酵母) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Puchades C / Rampello AJ
資金援助 米国, 7件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)DP2EB020402 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008468 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS095892 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115898 米国
American Heart Association 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD021634 米国
pew 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: Structure of the mitochondrial inner membrane AAA+ protease YME1 gives insight into substrate processing.
著者: Cristina Puchades / Anthony J Rampello / Mia Shin / Christopher J Giuliano / R Luke Wiseman / Steven E Glynn / Gabriel C Lander /
要旨: We present an atomic model of a substrate-bound inner mitochondrial membrane AAA+ quality control protease in yeast, YME1. Our ~3.4-angstrom cryo-electron microscopy structure reveals how the ...We present an atomic model of a substrate-bound inner mitochondrial membrane AAA+ quality control protease in yeast, YME1. Our ~3.4-angstrom cryo-electron microscopy structure reveals how the adenosine triphosphatases (ATPases) form a closed spiral staircase encircling an unfolded substrate, directing it toward the flat, symmetric protease ring. Three coexisting nucleotide states allosterically induce distinct positioning of tyrosines in the central channel, resulting in substrate engagement and translocation to the negatively charged proteolytic chamber. This tight coordination by a network of conserved residues defines a sequential, around-the-ring adenosine triphosphate hydrolysis cycle that results in stepwise substrate translocation. A hingelike linker accommodates the large-scale nucleotide-driven motions of the ATPase spiral relative to the planar proteolytic base. The translocation mechanism is likely conserved for other AAA+ ATPases.
履歴
登録2017年9月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年11月15日-
マップ公開2017年11月15日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6az0
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7023.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7023.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 150 pix.
= 154.5 Å		1.03 Å/pix.
x 150 pix.
= 154.5 Å		1.03 Å/pix.
x 150 pix.
= 154.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.18468148 - 0.34974062
平均 (標準偏差)0.0019727424 (±0.025994394)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 154.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z154.500154.500154.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.1850.3500.002

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添付データ

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追加マップ: focused refinement of step subunit, unsharpened

ファイルemd_7023_additional_1.map
注釈focused refinement of step subunit, unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: focused refinement of step subunit, sharpened

ファイルemd_7023_additional_2.map
注釈focused refinement of step subunit, sharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_7023_additional_3.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: focused refinement of step subunit, half map 2

ファイルemd_7023_half_map_1.map
注釈focused refinement of step subunit, half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: focused refinement of step subunit, half map 1

ファイルemd_7023_half_map_2.map
注釈focused refinement of step subunit, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : YME1 ATPase Protease Walker B mutant bound to substrate

全体名称: YME1 ATPase Protease Walker B mutant bound to substrate
要素
  • 複合体: YME1 ATPase Protease Walker B mutant bound to substrate
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
    • タンパク質・ペプチド: poly(UNK)
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: YME1 ATPase Protease Walker B mutant bound to substrate

超分子名称: YME1 ATPase Protease Walker B mutant bound to substrate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: YME1 Walker B mutant was recombinantly expressed in E. coli, solved in presence of ATP with unknown bound substrate.
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 295 KDa

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分子 #1: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1

分子名称: Mitochondrial inner membrane i-AAA protease supercomplex subunit YME1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Walker B mutant / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain RM11-1a) (パン酵母)
株: RM11-1a
分子量理論値: 48.025758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: KFDDVCGCDE ARAELEEIVD FLKDPTKYES LGGKLPKGVL LTGPPGTGKT LLARATAGEA GVDFFFMSGS EFDEVYVGVG AKRIRDLFA QARSRAPAII FIDQLDAIGG KRNPKDQAYA KQTLNQLLVE LDGFSQTSGI IIIGATNFPE ALDKALTRPG R FDKVVNVD ...文字列:
KFDDVCGCDE ARAELEEIVD FLKDPTKYES LGGKLPKGVL LTGPPGTGKT LLARATAGEA GVDFFFMSGS EFDEVYVGVG AKRIRDLFA QARSRAPAII FIDQLDAIGG KRNPKDQAYA KQTLNQLLVE LDGFSQTSGI IIIGATNFPE ALDKALTRPG R FDKVVNVD LPDVRGRADI LKHHMKKITL ADNVDPTIIA RGTPGLSGAE LANLVNQAAV YACQKNAVSV DMSHFEWAKD KI LMGAERK TMVLTDAARK ATAFHEAGHA IMAKYTNGAT PLYKATILPR GRALGITFQL PEMDKVDITK RECQARLDVC MGG KIAEEL IYGKDNTTSG CGSDLQSATG TARAMVTQYG MSDDVGPVNL SEEWESWSNK IRDIADNEVI ELLKDSEERA RRLL TKKNV ELHRLAQGLI EYETLDAHEI EQVCKGEKLA KLKT

UniProtKB: AAA+ ATPase domain-containing protein

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分子 #2: poly(UNK)

分子名称: poly(UNK) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: unknown polypeptide / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 869.063 Da
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMHEPESHEPES
100.0 mMKClpotassium chloride
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMDTTdithiothreitol
1.0 mMATPadenosine triphosphate
0.05 %LMNGLauryl Maltose Neopentyl Glycol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 6 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: Gatan Solarus Plasma Cleaner
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
詳細Data collected using Leginon
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-35 / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 6098 / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
詳細: Images collected in counting mode at 5 frames per second.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.2 µm / 倍率（補正後）: 51500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2285499
詳細: Particles picked automatically with FindEM template picking
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: common lines model generated from negative stain data
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 62917
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 詳細: RELION 1.4
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 詳細: RELION 1.4
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 100
得られたモデル

PDB-6az0:
Mitochondrial ATPase Protease YME1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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