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万見
- PDB-5jxl: Cryo-EM structure of the flagellar hook of Campylobacter jejuni -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jxl
タイトルCryo-EM structure of the flagellar hook of Campylobacter jejuni
要素flagellar hook protein FlgE
キーワードMOTOR PROTEIN / Campylobacter jejuni / helical assembly of FlgE / flagellar hook
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum organization / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent cell motility
類似検索 - 分子機能
Flagellar hook FlgE / Flagellar hook protein FlgE, D3 domain / Flagellin hook IN motif / Flagellar hook protein FlgE superfamily / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar basal body protein FlaE D2 domain / : / Flagellar hook protein FlgE/F/G D1 domain / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like ...Flagellar hook FlgE / Flagellar hook protein FlgE, D3 domain / Flagellin hook IN motif / Flagellar hook protein FlgE superfamily / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar basal body protein FlaE D2 domain / : / Flagellar hook protein FlgE/F/G D1 domain / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar hook protein FlgE
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81116 (カンピロバクター)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Matsunami, H. / Wolf, M. / Samatey, F.A.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Okinawa Institute of Science and Technology Graduate University 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Complete structure of the bacterial flagellar hook reveals extensive set of stabilizing interactions.
著者: Hideyuki Matsunami / Clive S Barker / Young-Ho Yoon / Matthias Wolf / Fadel A Samatey /
要旨: The bacterial flagellar hook is a tubular helical structure made by the polymerization of multiple copies of a protein, FlgE. Here we report the structure of the hook from Campylobacter jejuni by ...The bacterial flagellar hook is a tubular helical structure made by the polymerization of multiple copies of a protein, FlgE. Here we report the structure of the hook from Campylobacter jejuni by cryo-electron microscopy at a resolution of 3.5 Å. On the basis of this structure, we show that the hook is stabilized by intricate inter-molecular interactions between FlgE molecules. Extra domains in FlgE, found only in Campylobacter and in related bacteria, bring more stability and robustness to the hook. Functional experiments suggest that Campylobacter requires an unusually strong hook to swim without its flagella being torn off. This structure reveals details of the quaternary organization of the hook that consists of 11 protofilaments. Previous study of the flagellar filament of Campylobacter by electron microscopy showed its quaternary structure made of seven protofilaments. Therefore, this study puts in evidence the difference between the quaternary structures of a bacterial filament and its hook.
履歴
登録2016年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Other
改定 1.22018年7月25日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.details / _em_software.name
改定 1.32019年12月11日Group: Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / Item: _em_sample_support.grid_type
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8179
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8179
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8179
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: flagellar hook protein FlgE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4501
ポリマ－90,4501
非ポリマー00
水00
1
A: flagellar hook protein FlgE
x 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)994,94711
ポリマ－994,94711
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation10
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 11 / Rise per n subunits: 4.185 Å / Rotation per n subunits: 64.34 °)

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要素

#1: タンパク質 flagellar hook protein FlgE


分子量: 90449.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81116 (カンピロバクター)
株: 81116 / 参照: UniProt: A0A1L1QK18*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Campylobacter Hook / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
緩衝液pH: 8 / 詳細: EDTA, Triton X-100
緩衝液成分濃度: 10 mM / 名称: Tris Hydrochloride / 式: Tris-HCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 280 K
詳細: blotting from both side, Whatman #40 filter paper, 25 seconds blot time

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: parallel illumination
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 79000 X / 倍率（補正後）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Calibrated defocus min: 500 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 63 K
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 2.4 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 504
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 18 / 利用したフレーム数/画像: 1-5

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1e2helixboxer.py2.12粒子像選択
2Leginon3.1画像取得
4ctffind33.5CTF補正
5CTFTILT1.7CTF補正
8Coot0.8.3モデルフィッティング
9O14モデルフィッティング
11segclassreconstruct0.83初期オイラー角割当SPRING package
12segrefine3d0.83最終オイラー角割当SPRING package
13segmentclass0.83分類SPRING package
14segrefine3d0.83３次元再構成SPRING package
15PHENIX1.9-1692モデル精密化phenix_real_space_refine
画像処理詳細: first 5 images were aligned for drift correction and summed. Summed images were normalizaed.
CTF補正詳細: SPRING v0.83 / タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
らせん対称回転角度/サブユニット: 64.34 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.185 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 70477
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49884 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 120 / プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: CC / 詳細: side chains included, default parameters
原子モデル構築PDB-ID: 5AZ4

5az4


PDB chain-ID: A / Accession code: 5AZ4 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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