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万見
- PDB-3jbz: Crystal structure of mTOR docked into EM map of dimeric ATM kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jbz
タイトルCrystal structure of mTOR docked into EM map of dimeric ATM kinase
要素Serine/threonine-protein kinase mTOR
キーワードTRANSFERASE / mTOR / PIKK
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC2 complex ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / heart valve morphogenesis / negative regulation of lysosome organization / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / TORC1 complex / calcineurin-NFAT signaling cascade / nucleus localization / cellular response to methionine / voluntary musculoskeletal movement / regulation of osteoclast differentiation / TORC1 signaling / positive regulation of keratinocyte migration / cellular response to L-leucine / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to nutrient / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / energy reserve metabolic process / negative regulation of cell size / ruffle organization / cellular response to osmotic stress / negative regulation of protein localization to nucleus / anoikis / cardiac muscle cell development / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / negative regulation of macroautophagy / regulation of cell size / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / Macroautophagy / positive regulation of actin filament polymerization / lysosome organization / positive regulation of myotube differentiation / oligodendrocyte differentiation / behavioral response to pain / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / germ cell development / mTORC1-mediated signalling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / : / HSF1-dependent transactivation / neuronal action potential / TOR signaling / response to amino acid / endomembrane system / cellular response to nutrient levels / positive regulation of translational initiation / regulation of macroautophagy / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of lipid biosynthetic process / heart morphogenesis / response to nutrient / cardiac muscle contraction / regulation of cellular response to heat / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / Regulation of PTEN gene transcription / T cell costimulation / cellular response to starvation / phosphorylation / positive regulation of glycolytic process / cellular response to amino acid starvation / response to nutrient levels / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid stimulus / VEGFR2 mediated vascular permeability / post-embryonic development / regulation of signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of translation / regulation of circadian rhythm / regulation of cell growth / macroautophagy / regulation of actin cytoskeleton organization / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / protein destabilization / protein catabolic process / multicellular organism growth / cellular response to insulin stimulus / PML body / Regulation of TP53 Degradation / rhythmic process / nuclear envelope / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / : / FATC domain ...Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TRIFLUOROMAGNESATE / Serine/threonine-protein kinase mTOR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 28 Å
データ登録者Lau, W.C.Y.
引用ジャーナル: Cell Cycle / 年: 2016
タイトル: Structure of the human dimeric ATM kinase.
著者: Wilson C Y Lau / Yinyin Li / Zhe Liu / Yuanzhu Gao / Qinfen Zhang / Michael S Y Huen /
要旨: DNA-double strand breaks activate the serine/threonine protein kinase ataxia-telangiectasia mutated (ATM) to initiate DNA damage signal transduction. This activation process involves ...DNA-double strand breaks activate the serine/threonine protein kinase ataxia-telangiectasia mutated (ATM) to initiate DNA damage signal transduction. This activation process involves autophosphorylation and dissociation of inert ATM dimers into monomers that are catalytically active. Using single-particle electron microscopy (EM), we determined the structure of dimeric ATM in its resting state. The EM map could accommodate the crystal structure of the N-terminal truncated mammalian target of rapamycin (mTOR), a closely related enzyme of the phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) family, allowing for the localization of the N- and the C-terminal regions of ATM. In the dimeric structure, the actives sites are buried, restricting the access of the substrates to these sites. The unanticipated domain organization of ATM provides a basis for understanding its mechanism of inhibition.
履歴
登録2015年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月23日Group: Source and taxonomy
改定 1.22019年10月9日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: cell / database_2 / Item: _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.32019年12月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-6501
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase mTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,3105
ポリマ－133,7531
非ポリマー5574
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 133753.281 Da / 分子数: 1
断片: C-terminal domain (UNP RESIDUES 1385-2020, 2119-2549)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRAP, FRAP1, FRAP2, MTOR, RAFT1, RAPT1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-MGF / TRIFLUOROMAGNESATE / トリフルオロマグネサ-ト


分子量: 81.300 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: F3Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: dimeric ATM kinase / タイプ: COMPLEX
分子量値: 0.7 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 25 mM Tris pH 8.0, 100 mM NaCl, 1 mM TCEP, 10% glycerol
pH: 8 / 詳細: 25 mM Tris, 100 mM NaCl, 1 mM TCEP, 10% glycerol
試料濃度: 0.02 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl acetate / 染色剤: uranyl acetate
試料支持詳細: continuous carbon grid

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2010 / 日付: 2015年9月1日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 293 K
撮影電子線照射量: 25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 251
画像スキャンデジタル画像の数: 251

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1SIMPLE３次元再構成
2EMAN2３次元再構成
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 4JSV

4jsv


Accession code: 4JSV / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7775 0 33 0 7808

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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