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- PDB-3j5q: Structure of TRPV1 ion channel in complex with DkTx and RTX deter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j5q
タイトルStructure of TRPV1 ion channel in complex with DkTx and RTX determined by single particle electron cryo-microscopy
要素
  • Kappa-theraphotoxin-Cg1a 1
  • Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN/TOXIN / TRPV1 channel / DkTx / RTX / TRANSPORT PROTEIN-TOXIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


temperature-gated ion channel activity / response to capsazepine / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / urinary bladder smooth muscle contraction / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / smooth muscle contraction involved in micturition / TRP channels / cellular response to temperature stimulus ...temperature-gated ion channel activity / response to capsazepine / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / urinary bladder smooth muscle contraction / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / smooth muscle contraction involved in micturition / TRP channels / cellular response to temperature stimulus / cellular response to acidic pH / fever generation / detection of temperature stimulus involved in thermoception / thermoception / negative regulation of systemic arterial blood pressure / glutamate secretion / chloride channel regulator activity / response to pH / dendritic spine membrane / monoatomic cation transmembrane transporter activity / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / negative regulation of heart rate / ion channel inhibitor activity / cellular response to ATP / temperature homeostasis / response to pain / cellular response to alkaloid / calcium ion import across plasma membrane / behavioral response to pain / diet induced thermogenesis / cellular response to cytokine stimulus / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / intracellularly gated calcium channel activity / negative regulation of mitochondrial membrane potential / ligand-gated monoatomic ion channel activity / sodium channel regulator activity / potassium channel regulator activity / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / monoatomic cation channel activity / GABA-ergic synapse / sensory perception of pain / phosphatidylinositol binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / phosphoprotein binding / calcium ion transmembrane transport / microglial cell activation / calcium channel activity / lipid metabolic process / cellular response to growth factor stimulus / response to peptide hormone / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / transmembrane signaling receptor activity / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to heat / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / response to heat / monoatomic ion transmembrane transport / toxin activity / postsynaptic membrane / protein homotetramerization / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Huwentoxin-1 family / Ion channel inhibitory toxin / Ankyrin repeat-containing domain / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats ...Huwentoxin-1 family / Ion channel inhibitory toxin / Ankyrin repeat-containing domain / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1 / Kappa-theraphotoxin-Cg1a 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Chilobrachys guangxiensis (クモ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Liao, M. / Cao, E. / Julius, D. / Cheng, Y.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: TRPV1 structures in distinct conformations reveal activation mechanisms.
著者: Erhu Cao / Maofu Liao / Yifan Cheng / David Julius /
要旨: Transient receptor potential (TRP) channels are polymodal signal detectors that respond to a wide range of physical and chemical stimuli. Elucidating how these channels integrate and convert ...Transient receptor potential (TRP) channels are polymodal signal detectors that respond to a wide range of physical and chemical stimuli. Elucidating how these channels integrate and convert physiological signals into channel opening is essential to understanding how they regulate cell excitability under normal and pathophysiological conditions. Here we exploit pharmacological probes (a peptide toxin and small vanilloid agonists) to determine structures of two activated states of the capsaicin receptor, TRPV1. A domain (consisting of transmembrane segments 1-4) that moves during activation of voltage-gated channels remains stationary in TRPV1, highlighting differences in gating mechanisms for these structurally related channel superfamilies. TRPV1 opening is associated with major structural rearrangements in the outer pore, including the pore helix and selectivity filter, as well as pronounced dilation of a hydrophobic constriction at the lower gate, suggesting a dual gating mechanism. Allosteric coupling between upper and lower gates may account for rich physiological modulation exhibited by TRPV1 and other TRP channels.
履歴
登録2013年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22013年12月18日Group: Database references
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 2.02022年11月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_entry_details / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_nat.common_name / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific / _pdbx_entry_details.sequence_details / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id / _struct_mon_prot_cis.label_comp_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2
改定 2.12024年5月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5776
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
B: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
E: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
G: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
A: Kappa-theraphotoxin-Cg1a 1
C: Kappa-theraphotoxin-Cg1a 1
F: Kappa-theraphotoxin-Cg1a 1
H: Kappa-theraphotoxin-Cg1a 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)296,9138
ポリマ－296,9138
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1 / TrpV1 / Capsaicin receptor / Osm-9-like TRP channel 1 / OTRPC1 / Vanilloid receptor 1 / Vanilloid ...TrpV1 / Capsaicin receptor / Osm-9-like TRP channel 1 / OTRPC1 / Vanilloid receptor 1 / Vanilloid receptor type 1-like


分子量: 70795.211 Da / 分子数: 4 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Trpv1, Vr1, Vr1l / プラスミド: pFastBac1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O35433
#2: タンパク質・ペプチド
Kappa-theraphotoxin-Cg1a 1 / double-knot toxin


分子量: 3433.014 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 51-81 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Chilobrachys guangxiensis (クモ) / 参照: UniProt: P0C247
配列の詳細THE TRPV1 CONSTRUCT COMPRISES RESIDUES 110-603 AND 627-764, WITH RESIDUES 604-626 DELETED. RESIDUES ...THE TRPV1 CONSTRUCT COMPRISES RESIDUES 110-603 AND 627-764, WITH RESIDUES 604-626 DELETED. RESIDUES 719-764 ARE NOT MODELED, WITH THE EXCEPTION OF 11 RESIDUES (NUMBERED 752-762 IN THE COORDINATES) WHOSE IDENTITIES ARE NOT KNOWN.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rat TRPV1 in complex with DkTx and resiniferatoxin / タイプ: COMPLEX / 詳細: Tetramer
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: NO
緩衝液名称: 150 mM NaCl, 20 mM HEPES, 2 mM TCEP / pH: 7.4 / 詳細: 150 mM NaCl, 20 mM HEPES, 2 mM TCEP
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 400 mesh Quantifoil grid
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / Temp: 120 K / 湿度: 90 %
詳細: Blot for 6 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III)
手法: Blot for 6 sec

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2013年1月1日
詳細: Gatan K2 Summit operated in super-resolution counting mode, image recorded with dose fractionation method.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 31000 X / 倍率（補正後）: 31000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: FEI Polara cartridge
撮影電子線照射量: 21 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
詳細: Operated in super-resolution counting mode, dose fractionation
画像スキャンデジタル画像の数: 900
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成手法: Maximum likelihood / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36158 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.2156 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.2156 Å
詳細: The entire ankyrin structure was fitted as a single rigid body. As a result, the first two ankyrin repeats (UNP residues 111-199) are included but are not well defined by the experimental ...詳細: The entire ankyrin structure was fitted as a single rigid body. As a result, the first two ankyrin repeats (UNP residues 111-199) are included but are not well defined by the experimental density. Interatomic clashes between the ankyrin repeats and the C-terminal beta sheet are the result of poor geometry due to relatively poor experimental density in these regions. Resolution and averaging of DkTx density was insufficient to provide side chain geometry. The DkTx model was generated as a poly-ALA model based on hanatoxin (PDB entry 1D1H) and docked into the DkTx density with slight modification. (Single particle details: 3D classification, refinement, and reconstruction were performed using RELION) (Single particle--Applied symmetry: C4)
Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--de novo model building DETAILS--The entire ankyrin structure was fitted as a single rigid body. As a result, the first two ankyrin repeats (UNP residues 111-199) are ...詳細: REFINEMENT PROTOCOL--de novo model building DETAILS--The entire ankyrin structure was fitted as a single rigid body. As a result, the first two ankyrin repeats (UNP residues 111-199) are included but are not well defined by the experimental density.
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18264 0 0 0 18264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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