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万見
- PDB-1t1m: Binding position of ribosome recycling factor (RRF) on the E. col... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1t1m
タイトルBinding position of ribosome recycling factor (RRF) on the E. coli 70S ribosome
要素
  • 42-mer fragment of double helix from 16S rRNA
  • dodecamer fragment of double helix from 23S rRNA
  • ribosome recycling factor
キーワードRIBOSOME / RRF binding position on the ribosome
機能・相同性Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / translational termination / cytoplasm / RNA / RNA (> 10) / Ribosome-recycling factor
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å
データ登録者Agrawal, R.K. / Sharma, M.R. / Kiel, M.C. / Hirokawa, G. / Booth, T.M. / Spahn, C.M. / Grassucci, R.A. / Kaji, A. / Frank, J.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2004
タイトル: Visualization of ribosome-recycling factor on the Escherichia coli 70S ribosome: functional implications.
著者: Rajendra K Agrawal / Manjuli R Sharma / Michael C Kiel / Go Hirokawa / Timothy M Booth / Christian M T Spahn / Robert A Grassucci / Akira Kaji / Joachim Frank /
要旨: After the termination step of protein synthesis, a deacylated tRNA and mRNA remain associated with the ribosome. The ribosome-recycling factor (RRF), together with elongation factor G (EF-G), ...After the termination step of protein synthesis, a deacylated tRNA and mRNA remain associated with the ribosome. The ribosome-recycling factor (RRF), together with elongation factor G (EF-G), disassembles this posttermination complex into mRNA, tRNA, and the ribosome. We have obtained a three-dimensional cryo-electron microscopic map of a complex of the Escherichia coli 70S ribosome and RRF. We find that RRF interacts mainly with the segments of the large ribosomal subunit's (50S) rRNA helices that are involved in the formation of two central intersubunit bridges, B2a and B3. The binding of RRF induces considerable conformational changes in some of the functional domains of the ribosome. As compared to its binding position derived previously by hydroxyl radical probing study, we find that RRF binds further inside the intersubunit space of the ribosome such that the tip of its domain I is shifted (by approximately 13 A) toward protein L5 within the central protuberance of the 50S subunit, and domain II is oriented more toward the small ribosomal subunit (30S). Overlapping binding sites of RRF, EF-G, and the P-site tRNA suggest that the binding of EF-G would trigger the removal of deacylated tRNA from the P site by moving RRF toward the ribosomal E site, and subsequent removal of mRNA may be induced by a shift in the position of 16S rRNA helix 44, which harbors part of the mRNA.
#1: ジャーナル: Cell / 年: 2001
タイトル: High resolution structure of the large ribosomal subunit from a mesophilic eubacterium.
著者: J Harms / F Schluenzen / R Zarivach / A Bashan / S Gat / I Agmon / H Bartels / F Franceschi / A Yonath /
要旨: We describe the high resolution structure of the large ribosomal subunit from Deinococcus radiodurans (D50S), a gram-positive mesophile suitable for binding of antibiotics and functionally relevant ...We describe the high resolution structure of the large ribosomal subunit from Deinococcus radiodurans (D50S), a gram-positive mesophile suitable for binding of antibiotics and functionally relevant ligands. The over-all structure of D50S is similar to that from the archae bacterium Haloarcula marismortui (H50S); however, a detailed comparison revealed significant differences, for example, in the orientation of nucleotides in peptidyl transferase center and in the structures of many ribosomal proteins. Analysis of ribosomal features involved in dynamic aspects of protein biosynthesis that are partially or fully disordered in H50S revealed the conformations of intersubunit bridges in unbound subunits, suggesting how they may change upon subunit association and how movements of the L1-stalk may facilitate the exit of tRNA.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Structure of the 30S ribosomal subunit.
著者: B T Wimberly / D E Brodersen / W M Clemons / R J Morgan-Warren / A P Carter / C Vonrhein / T Hartsch / V Ramakrishnan /
要旨: Genetic information encoded in messenger RNA is translated into protein by the ribosome, which is a large nucleoprotein complex comprising two subunits, denoted 30S and 50S in bacteria. Here we ...Genetic information encoded in messenger RNA is translated into protein by the ribosome, which is a large nucleoprotein complex comprising two subunits, denoted 30S and 50S in bacteria. Here we report the crystal structure of the 30S subunit from Thermus thermophilus, refined to 3 A resolution. The final atomic model rationalizes over four decades of biochemical data on the ribosome, and provides a wealth of information about RNA and protein structure, protein-RNA interactions and ribosome assembly. It is also a structural basis for analysis of the functions of the 30S subunit, such as decoding, and for understanding the action of antibiotics. The structure will facilitate the interpretation in molecular terms of lower resolution structural data on several functional states of the ribosome from electron microscopy and crystallography.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of Thermotoga maritima ribosome recycling factor: a tRNA mimic
著者: Selmer, M. / Al-Karadaghi, S. / Hirokawa, G. / Kaji, A. / Liljas, A.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the ribosome recycling factor from Escherichia coli
著者: Kim, K.K. / Min, K. / Suh, S.W.
履歴
登録2004年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_image_scans / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1077
  • Jmolによる作画
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  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-1077
  • + PDB-1t1o
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dodecamer fragment of double helix from 23S rRNA
B: 42-mer fragment of double helix from 16S rRNA
C: ribosome recycling factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9813
ポリマ－38,9813
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: RNA鎖 dodecamer fragment of double helix from 23S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 3852.344 Da / 分子数: 1 / 断片: Apical loop of Helix 43 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: fitted into the cryo-EM map of the 70S ribosome / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600
#2: RNA鎖 42-mer fragment of double helix from 16S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 13581.124 Da / 分子数: 1 / 断片: Top portion of helix 44 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: fitted into the cryo-EM map of the 70S ribosome / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600
#3: タンパク質 ribosome recycling factor / Ribosome releasing factor / RRF / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 21548.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: sequence taken from Thermotoga maritima / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P84154

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 70S-RRF complex / タイプ: RIBOSOME
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holley-carbon film grids
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2002年6月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49696 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

CTF補正詳細: CTF correction of 3D-maps by Wiener filtration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: 3D projection matching; conjugate gradients with regularization
解像度: 12 Å / 粒子像の数: 51217 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER
詳細: METHOD--Cross corelation coefficient based manual fitting in O
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11KC9

1kc9
PDB 未公開エントリ

11KC91PDBexperimental model
21JFJ

1jfj

11JFJ2PDBexperimental model
31DD5

1dd5

11DD53PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数184 54 0 0 238

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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