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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1pn6 | ||||||
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タイトル | Domain-wise fitting of the crystal structure of T.thermophilus EF-G into the low resolution map of the release complex.Puromycin.EFG.GDPNP of E.coli 70S ribosome. | ||||||
![]() | Elongation factor G | ||||||
![]() | BIOSYNTHETIC PROTEIN / Elongation Factor-G / E.coli 70S ribosome / Post-termination complex / Fitting of crystal structure / Cryo-EM | ||||||
機能・相同性 | ![]() ribosome disassembly / translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / ribosome binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.8 Å | ||||||
![]() | Valle, M. / Zavialov, A. / Sengupta, J. / Rawat, U. / Ehrenberg, M. / Frank, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Locking and unlocking of ribosomal motions. 著者: Mikel Valle / Andrey Zavialov / Jayati Sengupta / Urmila Rawat / Måns Ehrenberg / Joachim Frank / ![]() 要旨: During the ribosomal translocation, the binding of elongation factor G (EF-G) to the pretranslocational ribosome leads to a ratchet-like rotation of the 30S subunit relative to the 50S subunit in the ...During the ribosomal translocation, the binding of elongation factor G (EF-G) to the pretranslocational ribosome leads to a ratchet-like rotation of the 30S subunit relative to the 50S subunit in the direction of the mRNA movement. By means of cryo-electron microscopy we observe that this rotation is accompanied by a 20 A movement of the L1 stalk of the 50S subunit, implying that this region is involved in the translocation of deacylated tRNAs from the P to the E site. These ribosomal motions can occur only when the P-site tRNA is deacylated. Prior to peptidyl-transfer to the A-site tRNA or peptide removal, the presence of the charged P-site tRNA locks the ribosome and prohibits both of these motions. #1: ![]() タイトル: STRUCTURE OF A MUTANT EF-G REVEALS DOMAIN III AND POSSIBLY THE FUSIDIC ACID BINDING SITE #2: ![]() タイトル: Visualization of elongation factor G on the Escherichia coli 70S ribosome: the mechanism of translocation. #3: ![]() タイトル: A posttermination ribosomal complex is the guanine exchange factor for peptide reslease factor RF3. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | The structure contains C alpha atoms only |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 35.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 18.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 749.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 749.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 20.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 76910.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||
試料 | 濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
試料支持 | 詳細: Quantifoil holley-carbon film grids | ||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane | ||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 電子顕微鏡法 / 詳細: electron microscopy |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年6月1日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 49696 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
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解析
CTF補正 | 詳細: CTF correction of 3D-maps by Wiener filtration | ||||||||||||
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: 3D projection matching; conjugate gradients with regularization 解像度: 10.8 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.82 Å / 倍率補正: TMV 詳細: SPIDER package. CRYSTAL STRUCTURE OF THERMUS THERMOPHILUS EF-G H573A AT 2.8A RESOLUTION. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual fitting in O | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1FNM Accession code: 1FNM / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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