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万見
- PDB-1mvr: Decoding Center & Peptidyl transferase center from the X-ray stru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mvr
タイトルDecoding Center & Peptidyl transferase center from the X-ray structure of the Thermus thermophilus 70S ribosome, aligned to the low resolution Cryo-EM map of E.coli 70S Ribosome
要素
  • 30S RIBOSOMAL PROTEIN S12
  • 50S ribosomal protein L11
  • Helix 34 of 16S rRNA
  • Helix 44 of 16S rRNA
  • Helix 69 of 23S rRNA
  • Helix 89 of 23S rRNA
  • Helix 93 of 23S rRNA
  • mRNA, triplet codon (A-site)
キーワードRIBOSOME / RF2 / Release Complex / Conformational Changes
機能・相同性
機能・相同性情報


small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain ...Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS12
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.8 Å
データ登録者Rawat, U.B. / Zavialov, A.V. / Sengupta, J. / Valle, M. / Grassucci, R.A. / Linde, J. / Vestergaard, B. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: A cryo-electron microscopic study of ribosome-bound termination factor RF2.
著者: Urmila B S Rawat / Andrey V Zavialov / Jayati Sengupta / Mikel Valle / Robert A Grassucci / Jamie Linde / Bente Vestergaard / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: Protein synthesis takes place on the ribosome, where genetic information carried by messenger RNA is translated into a sequence of amino acids. This process is terminated when a stop codon moves into ...Protein synthesis takes place on the ribosome, where genetic information carried by messenger RNA is translated into a sequence of amino acids. This process is terminated when a stop codon moves into the ribosomal decoding centre (DC) and is recognized by a class-1 release factor (RF). RFs have a conserved GGQ amino-acid motif, which is crucial for peptide release and is believed to interact directly with the peptidyl-transferase centre (PTC) of the 50S ribosomal subunit. Another conserved motif of RFs (SPF in RF2) has been proposed to interact directly with stop codons in the DC of the 30S subunit. The distance between the DC and PTC is approximately 73 A. However, in the X-ray structure of RF2, SPF and GGQ are only 23 A apart, indicating that they cannot be at DC and PTC simultaneously. Here we show that RF2 is in an open conformation when bound to the ribosome, allowing GGQ to reach the PTC while still allowing SPF-stop-codon interaction. The results indicate new interpretations of accuracy in termination, and have implications for how the presence of a stop codon in the DC is signalled to PTC.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the ribosome at 5.5 A resolution
著者: Yusupov, M.M. / Yusupova, G.Z. / Baucom, A. / Lieberman, K. / Earnest, T.N. / Cate, J.H. / Noller, H.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: The path of messenger RNA through the ribosome
著者: Yusupova, G.Z. / Yusupov, M.M. / Cate, J.H. / Noller, H.
履歴
登録2002年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: mRNA, triplet codon (A-site)
A: Helix 34 of 16S rRNA
B: Helix 44 of 16S rRNA
C: Helix 69 of 23S rRNA
D: Helix 89 of 23S rRNA
E: Helix 93 of 23S rRNA
O: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S12
L: 50S ribosomal protein L11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,2298
ポリマ－110,2298
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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RNA鎖 , 6種, 6分子 1ABCDE

#1: RNA鎖 mRNA, triplet codon (A-site) / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 873.540 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIX, 30S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
#2: RNA鎖 Helix 34 of 16S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 14465.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIX, 30S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
#3: RNA鎖 Helix 44 of 16S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 31208.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIX, 30S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
#4: RNA鎖 Helix 69 of 23S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 6077.673 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIY, 50S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
#5: RNA鎖 Helix 89 of 23S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 18996.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIY, 50S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
#6: RNA鎖 Helix 93 of 23S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 8706.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIY, 50S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12

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タンパク質 , 2種, 2分子 OL

#7: タンパク質 30S RIBOSOMAL PROTEIN S12 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14920.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIX, 30S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: Q5SHN3
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L11 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14980.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: based on coordinates from 1GIY, 50S Subunit / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P29395

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 70S ribosome / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: polymix buffer / pH: 7.5 / 詳細: polymix buffer
試料濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年11月8日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49696 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2020 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Oモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: Wiener filtering of 3D-maps
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Reference Bases Alignment / 解像度: 12.8 Å / 粒子像の数: 18199 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å / 倍率補正: TMV / 詳細: SPIDER package / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--Manual
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11GIX

1gix
PDB 未公開エントリ

11GIX1PDBexperimental model
21GIY

1giy
PDB 未公開エントリ

11GIY2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数257 249 0 0 506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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