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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9719 | |||||||||
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タイトル | The complex of ISWI-nucleosome in the ADP.BeF-bound state | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 Isw1b complex / Isw1 complex / Isw1a complex / nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of RNA export from nucleus / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / DNA-templated transcription elongation / regulation of chromatin organization / rDNA binding ...Isw1b complex / Isw1 complex / Isw1a complex / nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of RNA export from nucleus / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / DNA-templated transcription elongation / regulation of chromatin organization / rDNA binding / sister chromatid cohesion / ATP-dependent chromatin remodeler activity / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / nucleosome binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / mRNA 3'-UTR binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / response to heat / transcription cis-regulatory region binding / hydrolase activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.87 Å | |||||||||
データ登録者 | Yan LJ / Wu H / Li XM / Gao N / Chen ZC | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019 タイトル: Structures of the ISWI-nucleosome complex reveal a conserved mechanism of chromatin remodeling. 著者: Lijuan Yan / Hao Wu / Xuemei Li / Ning Gao / Zhucheng Chen / 要旨: Chromatin remodelers are diverse enzymes, and different models have been proposed to explain how these proteins work. Here we report the 3.3 Å-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) ...Chromatin remodelers are diverse enzymes, and different models have been proposed to explain how these proteins work. Here we report the 3.3 Å-resolution cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of Saccharomyces cerevisiae ISWI (ISW1) in complex with the nucleosome in adenosine diphosphate (ADP)-bound and ADP-BeF-bound states. The data show that after nucleosome binding, ISW1 is activated by substantial rearrangement of the catalytic domains, with the regulatory AutoN domain packing the first RecA-like core and the NegC domain being disordered. The high-resolution structure reveals local DNA distortion and translocation induced by ISW1 in the ADP-bound state, which is essentially identical to that induced by the Snf2 chromatin remodeler, suggesting a common mechanism of DNA translocation. The histone core remains largely unperturbed, and prevention of histone distortion by crosslinking did not inhibit the activity of yeast ISW1 or its human homolog. Together, our findings suggest a general mechanism of chromatin remodeling involving local DNA distortion without notable histone deformation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9719.map.gz | 38 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9719-v30.xml emd-9719.xml | 24.9 KB 24.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_9719.png | 181.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9719 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9719 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_9719_validation.pdf.gz | 467.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_9719_full_validation.pdf.gz | 467.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_9719_validation.xml.gz | 5.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_9719_validation.cif.gz | 6.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9719 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-9719 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9719.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : the complex of ISWI-nucleosome in the ADP-BeF-bound state
+超分子 #1: the complex of ISWI-nucleosome in the ADP-BeF-bound state
+超分子 #2: ISW1
+超分子 #3: nuleosome
+超分子 #4: DNA
+分子 #1: Histone H3
+分子 #2: Histone H4
+分子 #3: Histone H2A
+分子 #4: Histone H2B 1.1
+分子 #7: ISWI chromatin-remodeling complex ATPase ISW1
+分子 #5: DNA (167-MER)
+分子 #6: DNA (167-MER)
+分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #9: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | 3D array |
-試料調製
濃度 | 0.1 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8.5 / 構成要素 - 濃度: 1.35 mg/ml / 構成要素 - 式: NaCl / 構成要素 - 名称: sodium chloride / 詳細: 10 mM Tris 50 mM NaCl |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 20.0 nm / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 101.325 kPa / 詳細: no special treatment |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 1.5s. |
詳細 | monodisperse |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN |
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温度 | 最低: 100.0 K / 最高: 100.0 K |
詳細 | performed manually |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 1.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.2 µm / 倍率(補正後): 29000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DIFFRACTION / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 5000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN CT3500 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER ホルダー冷却材: HELIUM |
-画像解析
CTF補正 | ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) |
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最終 再構成 | 使用したクラス数: 5 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 詳細: relion / 使用した粒子像数: 62121 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) |