[日本語] English
万見
- EMDB-9312: Structure of the HO BMC shell: BMC-TD focused map, open inner por... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9312
タイトルStructure of the HO BMC shell: BMC-TD focused map, open inner pore, compacted shell
マップデータAsymmetric reconstruction, BMC-T2, compacted shell
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum
    • タンパク質・ペプチド: Microcompartments protein
    • タンパク質・ペプチド: Microcompartments protein
キーワードmicrocompartment / shell / compartmentalization / BMC fold / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial microcompartment
類似検索 - 分子機能
Bacterial microcompartment (BMC) circularly permuted domain / Bacterial microcompartment (BMC) circularly permuted domain profile. / Bacterial microcompartments protein, conserved site / Bacterial microcompartment (BMC) domain signature. / CcmK/CsoS1, bacterial microcompartment domain / : / Bacterial microcompartment (BMC) domain profile. / BMC domain / Bacterial microcompartment domain / BMC / CcmK-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bacterial microcompartment protein homohexamer / Bacterial microcompartment protein trimer-2
類似検索 - 構成要素
生物種Haliangium ochraceum (strain DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2) (バクテリア) / Haliangium ochraceum (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Greber BJ / Sutter M / Kerfeld CA
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5 R01 AI114975-05 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-91ER20021 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: The Plasticity of Molecular Interactions Governs Bacterial Microcompartment Shell Assembly.
著者: Basil J Greber / Markus Sutter / Cheryl A Kerfeld /
要旨: Bacterial microcompartments (BMCs) are composed of an enzymatic core encapsulated by a selectively permeable protein shell that enhances catalytic efficiency. Many pathogenic bacteria derive ...Bacterial microcompartments (BMCs) are composed of an enzymatic core encapsulated by a selectively permeable protein shell that enhances catalytic efficiency. Many pathogenic bacteria derive competitive advantages from their BMC-based catabolism, implicating BMCs as drug targets. BMC shells are of interest for bioengineering due to their diverse and selective permeability properties and because they self-assemble. A complete understanding of shell composition and organization is a prerequisite for biotechnological applications. Here, we report the cryoelectron microscopy structure of a BMC shell at 3.0-Å resolution, using an image-processing strategy that allowed us to determine the previously uncharacterized structural details of the interactions formed by the BMC-T and BMC-T shell subunits in the context of the assembled shell. We found unexpected structural plasticity among these interactions, resulting in distinct shell populations assembled from varying numbers of the BMC-T and BMC-T subunits. We discuss the implications of these findings on shell assembly and function.
履歴
登録2018年11月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年11月21日-
マップ公開2019年3月13日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6n07
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9312.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9312.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Asymmetric reconstruction, BMC-T2, compacted shell
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 512 pix.
= 527.36 Å		1.03 Å/pix.
x 512 pix.
= 527.36 Å		1.03 Å/pix.
x 512 pix.
= 527.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.06942425 - 0.12816177
平均 (標準偏差)0.00007283507 (±0.0021600092)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 527.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z527.360527.360527.360
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.0690.1280.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum

全体名称: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum
    • タンパク質・ペプチド: Microcompartments protein
    • タンパク質・ペプチド: Microcompartments protein

-
超分子 #1: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum

超分子名称: Bacterial microcompartment shell from Haliangium ochraceum
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Haliangium ochraceum (strain DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2) (バクテリア)
分子量理論値: 6.5 MDa

-
分子 #1: Microcompartments protein

分子名称: Microcompartments protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haliangium ochraceum (バクテリア) / 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2
分子量理論値: 21.983164 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSITLRTYIF LDALQPQLAT FIGKTARGFL PVPGQASLWV EIAPGIAINR VTDAALKATK VQPAVQVVER AYGLLEVHHF DQGEVLAAG STILDKLEVR EEGRLKPQVM THQIIRAVEA YQTQIINRNS QGMMILPGES LFILETQPAG YAVLAANEAE K AANVHLVN ...文字列:
MSITLRTYIF LDALQPQLAT FIGKTARGFL PVPGQASLWV EIAPGIAINR VTDAALKATK VQPAVQVVER AYGLLEVHHF DQGEVLAAG STILDKLEVR EEGRLKPQVM THQIIRAVEA YQTQIINRNS QGMMILPGES LFILETQPAG YAVLAANEAE K AANVHLVN VTPYGAFGRL YLAGSEAEID AAAEAAEAAI RSVSGVA

UniProtKB: Bacterial microcompartment protein trimer-2

-
分子 #2: Microcompartments protein

分子名称: Microcompartments protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 36 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Haliangium ochraceum (strain DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2) (バクテリア)
株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2
分子量理論値: 10.126718 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADALGMIEV RGFVGMVEAA DAMVKAAKVE LIGYEKTGGG YVTAVVRGDV AAVKAATEAG QRAAERVGEV VAVHVIPRPH VNVDAALPL GRTPGMDKSA

UniProtKB: Bacterial microcompartment protein homohexamer

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMTris-HCl
50.0 mMsodium chlorideNaCl
0.01 %NP-40 substitute
グリッド支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 5-7 second incubation of the sample on the grid before blotting and plunging.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 928 / 平均露光時間: 4.5 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
詳細: 928 images were retained after inspection for image quality.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 48543 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 31800
詳細: 1000 particles were picked manually to generate reference templates for subsequent auto-picking in RELION 1.4.
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8747


詳細: The reference was re-scaled and placed in a 512x512x512 pixel box to match the pixel size and appropriate box size for the data.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
詳細: The selected particle subset was refined without masking and subsequently masked to reveal only the subregion of the BMC shell to which the focused classification had been applied.
使用した粒子像数: 83102
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 34150 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
詳細: Focused 3D classification after symmetry expansion of the particle dataset

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5v74


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6n07:
Structure of the HO BMC shell: BMC-TD focused map, open inner pore, compacted shell

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る