[日本語] English
万見
- EMDB-8314: Architecture of a headful DNA-packaging bacterial virus at 2.89 A... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8314
タイトルArchitecture of a headful DNA-packaging bacterial virus at 2.89 Angstrom resolution by electron cryo-microscopy
マップデータbacteriophage Sf6 icosahedral reconstruction
試料
  • ウイルス: Shigella phage Sf6 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: bacteriophage sf6 capsid protein gp5
機能・相同性Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / Gene 5 protein
機能・相同性情報
生物種Shigella phage Sf6 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Zhao H / Li J / Jiang W / Tang L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM090010 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structure of a headful DNA-packaging bacterial virus at 2.9 Å resolution by electron cryo-microscopy.
著者: Haiyan Zhao / Kunpeng Li / Anna Y Lynn / Keith E Aron / Guimei Yu / Wen Jiang / Liang Tang /
要旨: The enormous prevalence of tailed DNA bacteriophages on this planet is enabled by highly efficient self-assembly of hundreds of protein subunits into highly stable capsids. These capsids can stand ...The enormous prevalence of tailed DNA bacteriophages on this planet is enabled by highly efficient self-assembly of hundreds of protein subunits into highly stable capsids. These capsids can stand with an internal pressure as high as ∼50 atmospheres as a result of the phage DNA-packaging process. Here we report the complete atomic model of the headful DNA-packaging bacteriophage Sf6 at 2.9 Å resolution determined by electron cryo-microscopy. The structure reveals the DNA-inflated, tensed state of a robust protein shell assembled via noncovalent interactions. Remarkable global conformational polymorphism of capsid proteins, a network formed by extended N arms, mortise-and-tenon-like intercapsomer joints, and abundant β-sheet-like mainchain:mainchain intermolecular interactions, confers significant strength yet also flexibility required for capsid assembly and DNA packaging. Differential formations of the hexon and penton are mediated by a drastic α-helix-to-β-strand structural transition. The assembly scheme revealed here may be common among tailed DNA phages and herpesviruses.
履歴
登録2016年8月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月5日-
マップ公開2017年3月22日-
更新2020年1月29日-
現状2020年1月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5l35
  • 表面レベル: 6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5l35
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8314.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8314.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈bacteriophage Sf6 icosahedral reconstruction
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 800 pix.
= 808. Å		1.01 Å/pix.
x 800 pix.
= 808. Å		1.01 Å/pix.
x 800 pix.
= 808. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.01 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6 / ムービー #1: 6
最小 - 最大-31.98196 - 48.266804
平均 (標準偏差)0.054425415 (±2.3549652)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-400-400-400
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 808.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.011.011.01
M x/y/z800800800
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z808.000808.000808.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-400-400-400
NC/NR/NS800800800
D min/max/mean-31.98248.2670.054

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Shigella phage Sf6

全体名称: Shigella phage Sf6 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Shigella phage Sf6 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: bacteriophage sf6 capsid protein gp5

-
超分子 #1: Shigella phage Sf6

超分子名称: Shigella phage Sf6 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10761 / 生物種: Shigella phage Sf6 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌) / 株: M94
分子量理論値: 19.5 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: virus capsid / 直径: 650.0 Å / T番号(三角分割数): 7

-
分子 #1: bacteriophage sf6 capsid protein gp5

分子名称: bacteriophage sf6 capsid protein gp5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: DEXTRO
由来(天然)生物種: Shigella phage Sf6 (ファージ)
配列文字列: MPNNLDSNVS QIVLKKFLPG FMSDLVLAKT VDRQLLAGEI NSSTGDSVSF KRPHQFSSLR TPTGDISGQ NKNNLISGKA TGRVGNYITV AVEYQQLEEA IKLNQLEEIL APVRQRIVTD L ETELAHFM MNNGALSLGS PNTPITKWSD VAQTASFLKD LGVNEGENYA ...文字列:
MPNNLDSNVS QIVLKKFLPG FMSDLVLAKT VDRQLLAGEI NSSTGDSVSF KRPHQFSSLR TPTGDISGQ NKNNLISGKA TGRVGNYITV AVEYQQLEEA IKLNQLEEIL APVRQRIVTD L ETELAHFM MNNGALSLGS PNTPITKWSD VAQTASFLKD LGVNEGENYA VMDPWSAQRL AD AQTGLHA SDQLVRTAWE NAQIPTNFGG IRALMSNGLA SRTQGAFGGT LTVKTQPTVT YNA VKDSYQ FTVTLTGATA SVTGFLKAGD QVKFTNTYWL QQQTKQALYN GATPISFTAT VTAD ANSDS GGDVTVTLSG VPIYDTTNPQ YNSVSRQVEA GDAVSVVGTA SQTMKPNLFY NKFFC GLGS IPLPKLHSID SAVATYEGFS IRVHKYADGD ANVQKMRFDL LPAYVCFNPH MGGQFF GNP

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC4H11NO3Tris
1.0 mMMgCl2magnesium chloride
グリッド材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細purified Sf6 phage

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 9.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: jspr (ver. 1) / 使用した粒子像数: 68000
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: jspr (ver. 1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 46.6
当てはまり具合の基準: Pseudo-crystallographic R factor and stereochemistry
得られたモデル

PDB-5l35:
Cryo-EM structure of bacteriophage Sf6 at 2.9 Angstrom resolution

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る