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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8244 | |||||||||
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タイトル | Rigor myosin X co-complexed with an actin filament | |||||||||
マップデータ | Rigor myosin X co-complexed with an actin filament | |||||||||
試料 |
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キーワード | myosin molecular motors cytoskeletal motility / MOTOR PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 plus-end directed microfilament motor activity / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / filopodium tip / cytoskeleton-dependent intracellular transport / regulation of filopodium assembly / filopodium membrane / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity ...plus-end directed microfilament motor activity / Netrin-1 signaling / positive regulation of cell-cell adhesion / filopodium tip / cytoskeleton-dependent intracellular transport / regulation of filopodium assembly / filopodium membrane / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / spectrin binding / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / ruffle / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / regulation of cell shape / cell cortex / cell body / calmodulin binding / hydrolase activity / neuron projection / protein domain specific binding / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / nucleolus / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Sindelar CV / Houdusse A | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016 タイトル: The myosin X motor is optimized for movement on actin bundles. 著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun ...著者: Virginie Ropars / Zhaohui Yang / Tatiana Isabet / Florian Blanc / Kaifeng Zhou / Tianming Lin / Xiaoyan Liu / Pascale Hissier / Frédéric Samazan / Béatrice Amigues / Eric D Yang / Hyokeun Park / Olena Pylypenko / Marco Cecchini / Charles V Sindelar / H Lee Sweeney / Anne Houdusse / 要旨: Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and ...Myosin X has features not found in other myosins. Its structure must underlie its unique ability to generate filopodia, which are essential for neuritogenesis, wound healing, cancer metastasis and some pathogenic infections. By determining high-resolution structures of key components of this motor, and characterizing the in vitro behaviour of the native dimer, we identify the features that explain the myosin X dimer behaviour. Single-molecule studies demonstrate that a native myosin X dimer moves on actin bundles with higher velocities and takes larger steps than on single actin filaments. The largest steps on actin bundles are larger than previously reported for artificially dimerized myosin X constructs or any other myosin. Our model and kinetic data explain why these large steps and high velocities can only occur on bundled filaments. Thus, myosin X functions as an antiparallel dimer in cells with a unique geometry optimized for movement on actin bundles. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8244.map.gz | 7.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8244-v30.xml emd-8244.xml | 18.4 KB 18.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_8244_fsc.xml | 5.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_8244.png | 217.3 KB | ||
マスクデータ | emd_8244_msk_1.map | 8 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-8244.cif.gz | 6.5 KB | ||
その他 | emd_8244_half_map_1.map.gz emd_8244_half_map_2.map.gz | 7.4 MB 7.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8244 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8244 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8244.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Rigor myosin X co-complexed with an actin filament | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.868 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_8244_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Rigor myosin X co-complexed with an actin filament, half map #1
ファイル | emd_8244_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Rigor myosin X co-complexed with an actin filament, half map #1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Rigor myosin X co-complexed with an actin filament, half map #2
ファイル | emd_8244_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Rigor myosin X co-complexed with an actin filament, half map #2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Actin filament decorated by the myosin X motor domain
全体 | 名称: Actin filament decorated by the myosin X motor domain |
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要素 |
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-超分子 #1: Actin filament decorated by the myosin X motor domain
超分子 | 名称: Actin filament decorated by the myosin X motor domain タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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-分子 #1: Unconventional myosin-X
分子 | 名称: Unconventional myosin-X / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 85.083086 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: NFFTEGTRVW LRENGQHFPS TVNSCAEGIV VFRTDYGQVF TYKQSTITHQ KVTAMHPTNE EGVDDMASLT ELHGGSIMYN LFQRYKRNQ IYTYIGSILA SVNPYQPIAG LYEPATMEQY SRRHLGELPP HIFAIANECY RCLWKRHDNQ CILISGESGA G KTESTKLI ...文字列: NFFTEGTRVW LRENGQHFPS TVNSCAEGIV VFRTDYGQVF TYKQSTITHQ KVTAMHPTNE EGVDDMASLT ELHGGSIMYN LFQRYKRNQ IYTYIGSILA SVNPYQPIAG LYEPATMEQY SRRHLGELPP HIFAIANECY RCLWKRHDNQ CILISGESGA G KTESTKLI LKFLSVISQQ SLELSLKEKT SCVERAILES SPIMEAFGNA KTVYNNNSSR FGKFVQLNIC QKGNIQGGRI VD YLLEKNR VVRQNPGERN YHIFYALLAG LEHEEREEFY LSTPENYHYL NQSGCVEDKT ISDQESFREV ITAMDVMQFS KEE VREVSR LLAGILHLGN IEFITAGGAQ VSFKTALGRS AELLGLDPTQ LTDALTQRSM FLRGEEILTP LNVQQAVDSR DSLA MALYA CCFEWVIKKI NSRIKGNEDF KSIGILDIFG FENFEVNHFE QFNINYANEK LQEYFNKHIF SLEQLEYSRE GLVWE DIDW IDNGECLDLI EKKLGLLALI NEESHFPQAT DSTLLEKLHS QHANNHFYVK PRVAVNNFGV KHYAGEVQYD VRGILE KNR DTFRDDLLNL LRESRFDFIY DLFEHVSSRN NQDAAAAAAA ARRPTVSSQF KDSLHSLMAT LSSSNPFFVR CIKPNMQ KM PDQFDQAVVL NQLRYSGMLE TVRIRKAGYA VRRPFQDFYK RYKVLMRNLA LPEDVRGKCT SLLQLYDASN SEWQLGKT K VFLRESLEQK LEKRREEE UniProtKB: Unconventional myosin-X |
-分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 41.827609 KDa |
配列 | 文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IECGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG ...文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IECGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
濃度 | 1.7 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 6.8 / 構成要素 - 濃度: 5.0 mM / 構成要素 - 名称: MOPS |
グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 154 / 平均露光時間: 13.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 5.251 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.438 µm / 倍率(補正後): 26780 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |