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- EMDB-8194: Cryo-EM structure of glutamate dehydrogenase at 1.8 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8194
タイトルCryo-EM structure of glutamate dehydrogenase at 1.8 A resolution
マップデータGlutamate dehydrogenase at 1.8 A resolution
試料
  • 複合体: Glutamate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
  • リガンド: water
キーワードglutamate dehydrogenase / small metabolic complex / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Merk A / Bartesaghi A
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Breaking Cryo-EM Resolution Barriers to Facilitate Drug Discovery.
著者: Alan Merk / Alberto Bartesaghi / Soojay Banerjee / Veronica Falconieri / Prashant Rao / Mindy I Davis / Rajan Pragani / Matthew B Boxer / Lesley A Earl / Jacqueline L S Milne / Sriram Subramaniam /
要旨: Recent advances in single-particle cryoelecton microscopy (cryo-EM) are enabling generation of numerous near-atomic resolution structures for well-ordered protein complexes with sizes ≥ ∼200 kDa. ...Recent advances in single-particle cryoelecton microscopy (cryo-EM) are enabling generation of numerous near-atomic resolution structures for well-ordered protein complexes with sizes ≥ ∼200 kDa. Whether cryo-EM methods are equally useful for high-resolution structural analysis of smaller, dynamic protein complexes such as those involved in cellular metabolism remains an important question. Here, we present 3.8 Å resolution cryo-EM structures of the cancer target isocitrate dehydrogenase (93 kDa) and identify the nature of conformational changes induced by binding of the allosteric small-molecule inhibitor ML309. We also report 2.8-Å- and 1.8-Å-resolution structures of lactate dehydrogenase (145 kDa) and glutamate dehydrogenase (334 kDa), respectively. With these results, two perceived barriers in single-particle cryo-EM are overcome: (1) crossing 2 Å resolution and (2) obtaining structures of proteins with sizes < 100 kDa, demonstrating that cryo-EM can be used to investigate a broad spectrum of drug-target interactions and dynamic conformational states.
履歴
登録2016年5月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年6月8日-
マップ公開2016年6月8日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5k12
  • 表面レベル: 0.0085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • Supplemental map + atomic model
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5k12
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8194.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8194.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 48.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Glutamate dehydrogenase at 1.8 A resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.64 Å/pix.
x 234 pix.
= 149.058 Å		0.64 Å/pix.
x 234 pix.
= 149.058 Å		0.64 Å/pix.
x 234 pix.
= 149.058 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.637 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0085 / ムービー #1: 0.0085
最小 - 最大-0.014285645 - 0.03361448
平均 (標準偏差)-0.0001064329 (±0.002899618)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ234234234
Spacing234234234
セルA=B=C: 149.058 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6370.6370.637
M x/y/z234234234
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z149.058149.058149.058
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS234234234
D min/max/mean-0.0140.034-0.000

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添付データ

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追加マップ: Map sharpened using a B-factor of -90

ファイルemd_8194_additional.map
注釈Map sharpened using a B-factor of -90
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Glutamate dehydrogenase

全体名称: Glutamate dehydrogenase
要素
  • 複合体: Glutamate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
  • リガンド: water

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超分子 #1: Glutamate dehydrogenase

超分子名称: Glutamate dehydrogenase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 334 KDa

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分子 #1: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

分子名称: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 61.60891 KDa
配列文字列: MYRYLGEALL LSRAGPAALG SASADSAALL GWARGQPAAA PQPGLVPPAR RHYSEAAADR EDDPNFFKMV EGFFDRGASI VEDKLVEDL KTRETEEQKR NRVRSILRII KPCNHVLSLS FPIRRDDGSW EVIEGYRAQH SQHRTPCKGG IRYSTDVSVD E VKALASLM ...文字列:
MYRYLGEALL LSRAGPAALG SASADSAALL GWARGQPAAA PQPGLVPPAR RHYSEAAADR EDDPNFFKMV EGFFDRGASI VEDKLVEDL KTRETEEQKR NRVRSILRII KPCNHVLSLS FPIRRDDGSW EVIEGYRAQH SQHRTPCKGG IRYSTDVSVD E VKALASLM TYKCAVVDVP FGGAKAGVKI NPKNYTDNEL EKITRRFTME LAKKGFIGPG VDVPAPDMST GEREMSWIAD TY ASTIGHY DINAHACVTG KPISQGGIHG RISATGRGVF HGIENFINEA SYMSILGMTP GFGDKTFVVQ GFGNVGLHSM RYL HRFGAK CITVGESDGS IWNPDGIDPK ELEDFKLQHG TILGFPKAKI YEGSILEVDC DILIPAASEK QLTKSNAPRV KAKI IAEGA NGPTTPEADK IFLERNIMVI PDLYLNAGGV TVSYFEWLKN LNHVSYGRLT FKYERDSNYH LLMSVQESLE RKFGK HGGT IPIVPTAEFQ DRISGASEKD IVHSGLAYTM ERSARQIMRT AMKYNLGLDL RTAAYVNAIE KVFRVYNEAG VTFT

UniProtKB: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1086 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 6.8 / 構成要素 - 濃度: 100.0 nM / 構成要素 - 名称: Potassium phosphate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Plunged into liquiq ethane (FEI VITROBOT MARK IV).

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 79.6 K / 最高: 79.8 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-9 / 実像数: 232 / 平均露光時間: 0.4 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 78000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 215000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 45388
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.10)
詳細: The primary map in this entry corresponds to theuncorrected reconstruction. A version sharpened using a B-factor of -90 is provided as additional volume data.
使用した粒子像数: 21818
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.10)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.10)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1nr7


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5k12:
Cryo-EM structure of glutamate dehydrogenase at 1.8 A resolution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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