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- EMDB-45492: Structure of the TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45492
タイトルStructure of the TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex
マップデータComposite map of the tuberous sclerosis complex (TSC) and WIPI3 lysosomal docking complex.
試料
  • 複合体: TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex (composite map)
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 4 of Tuberin
    • タンパク質・ペプチド: Hamartin
    • タンパク質・ペプチド: TBC1 domain family member 7
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Unknown fragment
キーワードTuberous sclerosis complex / tumour suppressor / GTPase-activating proteins (GAP) / TSC-mTORC pathway / ONCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


memory T cell differentiation / TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by PKB / regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to decreased oxygen levels / glycophagy / nucleophagy / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion ...memory T cell differentiation / TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by PKB / regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to decreased oxygen levels / glycophagy / nucleophagy / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / negative regulation of ATP-dependent activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / response to growth factor / ATPase inhibitor activity / autophagy of mitochondrion / activation of GTPase activity / pexophagy / negative regulation of cell size / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / regulation of stress fiber assembly / phagophore assembly site / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / negative regulation of TOR signaling / anoikis / regulation of small GTPase mediated signal transduction / TBC/RABGAPs / AKT phosphorylates targets in the cytosol / protein folding chaperone complex / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / positive chemotaxis / negative regulation of mitophagy / D-glucose import / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / negative regulation of Wnt signaling pathway / associative learning / regulation of endocytosis / positive regulation of macroautophagy / autophagosome assembly / positive regulation of focal adhesion assembly / phosphatase binding / vesicle-mediated transport / negative regulation of TORC1 signaling / lipid droplet / myelination / positive regulation of GTPase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Hsp70 protein binding / protein folding chaperone / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / GTPase activator activity / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / adult locomotory behavior / cellular response to starvation / cell-matrix adhesion / hippocampus development / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of protein kinase activity / kidney development / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to insulin / neural tube closure / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Hsp90 protein binding / synapse organization / potassium ion transport / cerebral cortex development / small GTPase binding / endocytosis / protein import into nucleus / intracellular protein localization / lamellipodium / protein-folding chaperone binding / heart development / cell cortex / cytoplasmic vesicle / protein-macromolecule adaptor activity / adaptive immune response / lysosome / cell population proliferation / regulation of cell cycle / postsynaptic density / protein stabilization / ciliary basal body / lysosomal membrane / negative regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tuberin / Tuberin-type domain / Tuberin, N-terminal / Tuberin/Ral GTPase-activating protein subunit alpha / Tuberin / Domain of unknown function (DUF3384) / Rap/Ran-GAP domain / Rap/Ran-GAP superfamily / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 ...Tuberin / Tuberin-type domain / Tuberin, N-terminal / Tuberin/Ral GTPase-activating protein subunit alpha / Tuberin / Domain of unknown function (DUF3384) / Rap/Ran-GAP domain / Rap/Ran-GAP superfamily / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Rap/ran-GAP / Rap GTPase activating proteins domain profile. / Hamartin / Hamartin protein / : / PROPPIN / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tuberin / WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3 / Hamartin / TBC1 domain family member 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Bayly-Jones C / Lupton CJ / D'Andrea L / Ellisdon AM
資金援助 米国, オーストラリア, 3件
OrganizationGrant number国
Department of Defense (DOD, United States)W81XWH-19-1-0182 米国
Australian Research Council (ARC)DE240100992 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)LE170100016 オーストラリア
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Structure of the human TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex.
著者: Charles Bayly-Jones / Christopher J Lupton / Laura D'Andrea / Yong-Gang Chang / Gareth D Jones / Joel R Steele / Hari Venugopal / Ralf B Schittenhelm / Michelle L Halls / Andrew M Ellisdon /
要旨: Tuberous sclerosis complex (TSC) is targeted to the lysosomal membrane, where it hydrolyzes RAS homolog-mTORC1 binding (RHEB) from its GTP-bound to GDP-bound state, inhibiting mechanistic target of ...Tuberous sclerosis complex (TSC) is targeted to the lysosomal membrane, where it hydrolyzes RAS homolog-mTORC1 binding (RHEB) from its GTP-bound to GDP-bound state, inhibiting mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1). Loss-of-function mutations in TSC cause TSC disease, marked by excessive tumor growth. Here, we overcome a high degree of continuous conformational heterogeneity to determine the 2.8-Å cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the complete human TSC in complex with the lysosomal recruitment factor WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3 (WIPI3). We discover a previously undetected amino-terminal TSC1 HEAT repeat dimer that clamps onto a single TSC wing and forms a phosphatidylinositol phosphate (PIP)-binding pocket, which specifically binds monophosphorylated PIPs. These structural advances provide a model by which WIPI3 and PIP-signaling networks coordinate to recruit TSC to the lysosomal membrane to inhibit mTORC1. The high-resolution TSC structure reveals previously unrecognized mutational hotspots and uncovers crucial insights into the mechanisms of TSC dysregulation in disease.
履歴
登録2024年6月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月4日-
マップ公開2024年12月4日-
更新2024年12月4日-
現状2024年12月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45492.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45492.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of the tuberous sclerosis complex (TSC) and WIPI3 lysosomal docking complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.17 Å/pix.
x 560 pix.
= 655.2 Å		1.17 Å/pix.
x 560 pix.
= 655.2 Å		1.17 Å/pix.
x 560 pix.
= 655.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.17 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大0.0 - 1.6239796
平均 (標準偏差)0.00027138324 (±0.00991092)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 655.19995 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex (composite map)

全体名称: TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex (composite map)
要素
  • 複合体: TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex (composite map)
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 4 of Tuberin
    • タンパク質・ペプチド: Hamartin
    • タンパク質・ペプチド: TBC1 domain family member 7
    • タンパク質・ペプチド: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Unknown fragment

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超分子 #1: TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex (composite map)

超分子名称: TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex (composite map)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 733 KDa

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分子 #1: Isoform 4 of Tuberin

分子名称: Isoform 4 of Tuberin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 199.339 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKA KPTSKDSGLK EKFKILLGLG TPRPNPRSAE GKQTEFIITA EILRELSMEC GLNNRIRMIG QICEVAKTKK FEEHAVEAL WKAVADLLQP ERPLEARHAV LALLKAIVQG QGERLGVLRA LFFKVIKDYP SNEDLHERLE VFKALTDNGR H ITYLEEEL ...文字列:
MDYKDDDDKA KPTSKDSGLK EKFKILLGLG TPRPNPRSAE GKQTEFIITA EILRELSMEC GLNNRIRMIG QICEVAKTKK FEEHAVEAL WKAVADLLQP ERPLEARHAV LALLKAIVQG QGERLGVLRA LFFKVIKDYP SNEDLHERLE VFKALTDNGR H ITYLEEEL ADFVLQWMDV GLSSEFLLVL VNLVKFNSCY LDEYIARMVQ MICLLCVRTA SSVDIEVSLQ VLDAVVCYNC LP AESLPLF IVTLCRTINV KELCEPCWKL MRNLLGTHLG HSAIYNMCHL MEDRAYMEDA PLLRGAVFFV GMALWGAHRL YSL RNSPTS VLPSFYQAMA CPNEVVSYEI VLSITRLIKK YRKELQVVAW DILLNIIERL LQQLQTLDSP ELRTIVHDLL TTVE ELCDQ NEFHGSQERY FELVERCADQ RPESSLLNLI SYRAQSIHPA KDGWIQNLQA LMERFFRSES RGAVRIKVLD VLSFV LLIN RQFYEEELIN SVVISQLSHI PEDKDHQVRK LATQLLVDLA EGCHTHHFNS LLDIIEKVMA RSLSPPPELE ERDVAA YSA SLEDVKTAVL GLLVILQTKL YTLPASHATR VYEMLVSHIQ LHYKHSYTLP IASSIRLQAF DFLLLLRADS LHRLGLP NK DGVVRFSPYC VCDYMEPERG SEKKTSGPLS PPTGPPGPAP AGPAVRLGSV PYSLLFRVLL QCLKQESDWK VLKLVLGR L PESLRYKVLI FTSPCSVDQL CSALCSMLSG PKTLERLRGA PEGFSRTDLH LAVVPVLTAL ISYHNYLDKT KQREMVYCL EQGLIHRCAS QCVVALSICS VEMPDIIIKA LPVLVVKLTH ISATASMAVP LLEFLSTLAR LPHLYRNFAA EQYASVFAIS LPYTNPSKF NQYIVCLAHH VIAMWFIRCR LPFRKDFVPF ITKGLRSNVL LSFDDTPEKD SFRARSTSLN ERPKSLRIAR P PKQGLNNS PPVKEFKESS AAEAFRCRSI SVSEHVVRSR IQTSLTSASL GSADENSVAQ ADDSLKNLHL ELTETCLDMM AR YVFSNFT AVPKRSPVGE FLLAGGRTKT WLVGNKLVTV TTSVGTGTRS LLGLDSGELQ SGPESSSSPG VHVRQTKEAP AKL ESQAGQ QVSRGARDRV RSMSGGHGLR VGALDVPASQ FLGSATSPGP RTAPAAKPEK ASAGTRVPVQ EKTNLAAYVP LLTQ GWAEI LVRRPTGNTS WLMSLENPLS PFSSDINNMP LQELSNALMA AERFKEHRDT ALYKSLSVPA ASTAKPPPLP RSNTD SAVV MEEGSPGEVP VLVEPPGLED VEAALGMDRR TDAYSRSSSV SSQEEKSLHA EELVGRGIPI ERVVSSEGGR PSVDLS FQP SQPLSKSSSS PELQTLQDIL GDPGDKADVG RLSPEVKARS QSGTLDGESA AWSASGEDSR GQPEGPLPSS SPRSPSG LR PRGYTISDSA PSRRGKRVER DALKSRATAS NAEKVPGINP SFVFLQLYHS PFFGDESNKP ILLPNESQSF ERSVQLLD Q IPSYDTHKIA VLYVGEGQSN SELAILSNEH GSYRYTEFLT GLGRLIELKD CQPDKVYLGG LDVCGEDGQF TYCWHDDIM QAVFHIATLM PTKDVDKHRC DKKRHLGNDF VSIVYNDSGE DFKLGTIKGQ FNFVHVIVTP LDYECNLVSL QCRKDMEGLV DTSVAKIVS DRNLPFVARQ MALHANMASQ VHHSRSNPTD IYPSKWIARL RHIKRLRQRI CEEAAYSNPS LPLVHPPSHS K APAQTPAE PTPGYEVGQR KRLISSVEDF TEFV

UniProtKB: Tuberin

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分子 #2: Hamartin

分子名称: Hamartin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 133.001609 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAQQANVGEL LAMLDSPMLG VRDDVTAVFK ENLNSDRGPM LVNTLVDYYL ETSSQPALHI LTTLQEPHDK HLLDRINEYV GKAATRLSI LSLLGHVIRL QPSWKHKLSQ APLLPSLLKC LKMDTDVVVL TTGVLVLITM LPMIPQSGKQ HLLDFFDIFG R LSSWCLKK ...文字列:
MAQQANVGEL LAMLDSPMLG VRDDVTAVFK ENLNSDRGPM LVNTLVDYYL ETSSQPALHI LTTLQEPHDK HLLDRINEYV GKAATRLSI LSLLGHVIRL QPSWKHKLSQ APLLPSLLKC LKMDTDVVVL TTGVLVLITM LPMIPQSGKQ HLLDFFDIFG R LSSWCLKK PGHVAEVYLV HLHASVYALF HRLYGMYPCN FVSFLRSHYS MKENLETFEE VVKPMMEHVR IHPELVTGSK DH ELDPRRW KRLETHDVVI ECAKISLDPT EASYEDGYSV SHQISARFPH RSADVTTSPY ADTQNSYGCA TSTPYSTSRL MLL NMPGQL PQTLSSPSTR LITEPPQATL WSPSMVCGMT TPPTSPGNVP PDLSHPYSKV FGTTAGGKGT PLGTPATSPP PAPL CHSDD YVHISLPQAT VTPPRKEERM DSARPCLHRQ HHLLNDRGSE EPPGSKGSVT LSDLPGFLGD LASEEDSIEK DKEEA AISR ELSEITTAEA EPVVPRGGFD SPFYRDSLPG SQRKTHSAAS SSQGASVNPE PLHSSLDKLG PDTPKQAFTP IDLPCG SAD ESPAGDRECQ TSLETSIFTP SPCKIPPPTR VGFGSGQPPP YDHLFEVALP KTAHHFVIRK TEELLKKAKG NTEEDGV PS TSPMEVLDRL IQQGADAHSK ELNKLPLPSK SVDWTHFGGS PPSDEIRTLR DQLLLLHNQL LYERFKRQQH ALRNRRLL R KVIKAAALEE HNAAMKDQLK LQEKDIQMWK VSLQKEQARY NQLQEQRDTM VTKLHSQIRQ LQHDREEFYN QSQELQTKL EDCRNMIAEL RIELKKANNK VCHTELLLSQ VSQKLSNSES VQQQMEFLNR QLLVLGEVNE LYLEQLQNKH SDTTKEVEMM KAAYRKELE KNRSHVLQQT QRLDTSQKRI LELESHLAKK DHLLLEQKKY LEDVKLQARG QLQAAESRYE AQKRITQVFE L EILDLYGR LEKDGLLKKL EEEKAEAAEA AEERLDCCND GCSDSMVGHN EEASGHNGET KTPRPSSARG SSGSRGGGGS SS SSSELST PEKPPHQRAG PFSSRWETTM GEASASIPTT VGSLPSSKSF LGMKARELFR NKSESQCDED GMTSSLSESL KTE LGKDLG VEAKIPLNLD GPHPSPPTPD SVGQLHIMDY NETHHEHSGT KLGPEQKLIS EEDLNSAVDH HHHHH

UniProtKB: Hamartin

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分子 #3: TBC1 domain family member 7

分子名称: TBC1 domain family member 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.016508 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTEDSQRNFR SVYYEKVGFR GVEEKKSLEI LLKDDRLDTE KLCTFSQRFP LPSMYRALVW KVLLGILPPH HESHAKVMMY RKEQYLDVL HALKVVRFVS DATPQAEVYL RMYQLESGKL PRSPSFPLEP DDEVFLAIAK AMEEMVEDSV DCYWITRRFV N QLNTKYRD ...文字列:
MTEDSQRNFR SVYYEKVGFR GVEEKKSLEI LLKDDRLDTE KLCTFSQRFP LPSMYRALVW KVLLGILPPH HESHAKVMMY RKEQYLDVL HALKVVRFVS DATPQAEVYL RMYQLESGKL PRSPSFPLEP DDEVFLAIAK AMEEMVEDSV DCYWITRRFV N QLNTKYRD SLPQLPKAFE QYLNLEDGRL LTHLRMCSAA PKLPYDLWFK RCFAGCLPES SLQRVWDKVV SGSCKILVFV AV EILLTFK IKVMALNSAE KITKFLENIP QDSSDAIVSK AIDLWHKHCG TPVHSSDYKD DDDK

UniProtKB: TBC1 domain family member 7

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分子 #4: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3

分子名称: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.222359 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MHHHHHHGLL YAGFNQDHGC FACGMENGFR VYNTDPLKEK EKQEFLEGGV GHVEMLFRCN YLALVGGGKK KVMIWDDLKK KTVIEIEFS TEVKAVKLRR DRIVVVLDSM IKVFTFTHNP HQLHVFETCY NPKGLCVLCP NSNNSLLAFP GTHTGHVQLV D LASTEKPP ...文字列:
MHHHHHHGLL YAGFNQDHGC FACGMENGFR VYNTDPLKEK EKQEFLEGGV GHVEMLFRCN YLALVGGGKK KVMIWDDLKK KTVIEIEFS TEVKAVKLRR DRIVVVLDSM IKVFTFTHNP HQLHVFETCY NPKGLCVLCP NSNNSLLAFP GTHTGHVQLV D LASTEKPP VDIPAHEGVL SCIALNLQGT RIATASEKGT LIRIFDTSSG HLIQELRRGS QAANIYCINF NQDASLICVS SD HGTVHIF AAEDPKSKWS FSKFQVPSGS PCICAFGTEP NAVIAICADG SYYKFLFNPK GECIRDVYAQ FLEMTDDKL

UniProtKB: WD repeat domain phosphoinositide-interacting protein 3

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分子 #5: Unknown fragment

分子名称: Unknown fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.039273 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-Hydroxyethyl)piperazine-1-ethanesulfonic acid
250.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMDTTthreo-1,4-Dimercapto-2,3-butanediol

詳細: 20 mM HEPES (pH 7.6), 250 mM NaCl, 2 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12807 / 平均露光時間: 3.71 sec. / 平均電子線量: 46.54 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.01 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1176292 / 詳細: Template picking, blob picking, TOPAZ, crYOLO
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: The global resolution of this composite is estimated based on the voxel average of focused reconstructions.
使用した粒子像数: 200000
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
ソフトウェア: (名称: cryoSPARC (ver. 4.0.1), RELION (ver. 4.0))
最終 3次元分類平均メンバー数/クラス: 200000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

9815

chain_id: A, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

2574

chain_id: C, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

5ejc

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

9c9i

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 96.4
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9ce3:
Structure of the TSC:WIPI3 lysosomal recruitment complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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