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- PDB-5ejc: Crystal structural of the TSC1-TBC1D7 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ejc
タイトルCrystal structural of the TSC1-TBC1D7 complex
要素
  • Hamartin
  • TBC1 domain family member 7
キーワードSIGNALING PROTEIN / TSC1 / TBC1D7
機能・相同性
機能・相同性情報


memory T cell differentiation / TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by PKB / cellular response to decreased oxygen levels / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / negative regulation of ATP-dependent activity ...memory T cell differentiation / TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by PKB / cellular response to decreased oxygen levels / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / negative regulation of ATP-dependent activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / response to growth factor / ATPase inhibitor activity / negative regulation of cell size / regulation of stress fiber assembly / activation of GTPase activity / negative regulation of TOR signaling / TBC/RABGAPs / protein folding chaperone complex / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / D-glucose import / associative learning / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of TORC1 signaling / lipid droplet / myelination / positive regulation of GTPase activity / Hsp70 protein binding / protein folding chaperone / GTPase activator activity / adult locomotory behavior / hippocampus development / cellular response to starvation / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein ubiquitination / kidney development / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to insulin / neural tube closure / Hsp90 protein binding / synapse organization / potassium ion transport / cerebral cortex development / small GTPase binding / lamellipodium / protein-folding chaperone binding / cell cortex / cytoplasmic vesicle / adaptive immune response / cell population proliferation / regulation of cell cycle / postsynaptic density / protein stabilization / ciliary basal body / lysosomal membrane / negative regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 2 / Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 1 / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 3 / Hamartin / Hamartin protein / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain ...Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 2 / Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 1 / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Ypt/Rab-GAP domain of gyp1p, domain 3 / Hamartin / Hamartin protein / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Cyclin A; domain 1 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Hamartin / TBC1 domain family member 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Wang, Z. / Qin, J. / Gong, W. / Xu, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States)W81XWH-13-1-0059 (TS120073) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of the Interaction between Tuberous Sclerosis Complex 1 (TSC1) and Tre2-Bub2-Cdc16 Domain Family Member 7 (TBC1D7).
著者: Qin, J. / Wang, Z. / Hoogeveen-Westerveld, M. / Shen, G. / Gong, W. / Nellist, M. / Xu, W.
履歴
登録2015年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 1.22016年5月11日Group: Database references
改定 1.32019年4月10日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TBC1 domain family member 7
B: TBC1 domain family member 7
C: Hamartin
D: Hamartin
E: Hamartin
F: Hamartin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6116
ポリマ－89,6116
非ポリマー00
水00
1
A: TBC1 domain family member 7
E: Hamartin
F: Hamartin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8053
ポリマ－44,8053
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3960 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area17400 Å2
手法PISA
2
B: TBC1 domain family member 7
C: Hamartin
D: Hamartin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8053
ポリマ－44,8053
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3880 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.395, 66.704, 98.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.910, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13C
23E
14C
24F
15D
25E
16D
26F
17E
27F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALCYSCYSAA22 - 2865 - 269
21VALVALCYSCYSBB22 - 2865 - 269
12GLYGLYARGARGCC939 - 9682 - 31
22GLYGLYARGARGDD939 - 9682 - 31
13GLYGLYARGARGCC939 - 9682 - 31
23GLYGLYARGARGEE939 - 9682 - 31
14GLYGLYARGARGCC939 - 9682 - 31
24GLYGLYARGARGFF939 - 9682 - 31
15GLYGLYLEULEUDD939 - 9692 - 32
25GLYGLYLEULEUEE939 - 9692 - 32
16GLYGLYGLUGLUDD939 - 9702 - 33
26GLYGLYGLUGLUFF939 - 9702 - 33
17GLYGLYLEULEUEE939 - 9692 - 32
27GLYGLYLEULEUFF939 - 9692 - 32

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

-
要素

#1: タンパク質 TBC1 domain family member 7 / Cell migration-inducing protein 23


分子量: 32257.348 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 18-293 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBC1D7, TBC7, HSPC239 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P0N9
#2: タンパク質
Hamartin / Tuberous sclerosis 1 protein


分子量: 6273.984 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 939-992 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSC1, KIAA0243, TSC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92574
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM NaCl, 20mM CaCl2 and 15% PEG-3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月23日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 21259 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.128 / Χ2: 1.313 / Net I/av σ(I): 11.744 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 74730
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.1-3.193.10.75817160.7260.4890.9050.98698.6
3.19-3.293.40.55417690.8880.3480.6561.09799.5
3.29-3.413.60.45517480.8740.2780.5341.21299.9
3.41-3.553.60.37417570.9290.2290.4391.39299.9
3.55-3.713.60.24317670.9560.1490.2861.60799.8
3.71-3.913.60.19517880.9810.120.2291.54599.7
3.91-4.153.60.14817490.9840.0920.1741.45899.7
4.15-4.473.60.12417690.9860.0770.1461.43899.7
4.47-4.923.50.10317740.9890.0640.1221.31299.6
4.92-5.633.50.10317750.9860.0650.1221.31899.9
5.63-7.093.50.08417990.990.0530.11.28199.8
7.09-503.50.04518480.9960.0280.0531.00399.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 55.132 / SU ML: 0.385 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.398 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2393 1094 5.2 %RANDOM
Rwork0.2196 ---
obs0.2206 20089 96.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 185.71 Å2 / Biso mean: 99.257 Å2 / Biso min: 65.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.09 Å20 Å21.74 Å2
2--4.89 Å20 Å2
3----9.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5467 0 0 0 5467
残基数----671
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0195580
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.025490
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9961.9927530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.974312658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1865665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.50123.828256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.152151006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8211540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.2839
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1697.7362678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1597.7342677
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.72611.593337
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A170670.07
12B170670.07
21C13050.22
22D13050.22
31C13870.21
32E13870.21
41C13750.17
42F13750.17
51D14850.14
52E14850.14
61D14150.21
62F14150.21
71E14120.2
72F14120.2
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 55 -
Rwork0.361 922 -
all-977 -
obs--59.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.34690.0094-0.52820.06590.02492.3309-0.29060.02930.0102-0.02080.0997-0.04380.3009-0.16060.19090.27680.01190.03070.25420.00440.189217.4224-37.9704231.8326
21.2760.32070.55360.13450.08571.6624-0.01250.02140.12480.053-0.03410.1373-0.13380.37090.04660.1967-0.11980.08510.1556-0.03260.232358.10822.8803215.2291
36.97-3.9842-2.92634.70112.89761.88610.31960.1583-0.0956-0.6199-0.36310.2151-0.3598-0.19680.04350.11560.0261-0.03610.0777-0.01740.176228.4684-11.0007203.0588
46.9648-1.3711-5.06211.35232.1915.07440.2044-0.1511-0.21760.0167-0.1732-0.0328-0.0874-0.0902-0.03120.0866-0.05360.00080.0727-0.01580.159431.6211-10.2001210.6551
59.3061-1.6485-2.3250.85850.56051.00350.6295-0.4970.188-0.0857-0.2464-0.0982-0.12210.0421-0.38310.1142-0.0534-0.04210.22440.02560.288333.4307-25.6052210.1945
610.5524-5.8393-1.2693.74881.04040.43680.36180.0212-0.1102-0.3134-0.1697-0.0876-0.069-0.1018-0.1920.1478-0.0017-0.0780.07030.05140.236536.6488-28.7182201.7236
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A22 - 289
2X-RAY DIFFRACTION2B21 - 287
3X-RAY DIFFRACTION3C939 - 969
4X-RAY DIFFRACTION4D938 - 971
5X-RAY DIFFRACTION5E939 - 970
6X-RAY DIFFRACTION6F939 - 977

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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