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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lli | ||||||
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Title | pVHL:EloB:EloC in complex with VH298 | ||||||
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![]() | LIGASE / protein complex / ubiquitin ligase / hypoxia inducible factor / chemical probe | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / transcription elongation factor activity / target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Replication of the SARS-CoV-1 genome / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex ...regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / transcription elongation factor activity / target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Replication of the SARS-CoV-1 genome / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / intracellular non-membrane-bounded organelle / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / negative regulation of signal transduction / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / negative regulation of TORC1 signaling / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / negative regulation of autophagy / transcription corepressor binding / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / cell morphogenesis / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / Replication of the SARS-CoV-2 genome / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / amyloid fibril formation / molecular adaptor activity / protein stabilization / protein ubiquitination / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gadd, M.S. / Soares, P. / Galdeano, C. / Ciulli, A. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Potent and selective chemical probe of hypoxic signalling downstream of HIF-alpha hydroxylation via VHL inhibition. Authors: Frost, J. / Galdeano, C. / Soares, P. / Gadd, M.S. / Grzes, K.M. / Ellis, L. / Epemolu, O. / Shimamura, S. / Bantscheff, M. / Grandi, P. / Read, K.D. / Cantrell, D.A. / Rocha, S. / Ciulli, A. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 1vcbS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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Components
#1: Protein | Mass: 11956.372 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 10974.616 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 18806.273 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Chemical | ChemComp-6Z3 / ( #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.24 % / Mosaicity: 0.07 ° |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.4 / Details: PEG 3350, MgOAc, Sodium cacodylate, DTT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 21, 2015 | |||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9282 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→49.55 Å / Num. obs: 66540 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 33.3 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 12.5 | |||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1VCB Resolution: 2.4→49.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 17.013 / SU ML: 0.209 / SU R Cruickshank DPI: 0.3935 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.263 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 154.49 Å2 / Biso mean: 48.182 Å2 / Biso min: 18.78 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→49.55 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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