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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Bacteriophage PhiTE extended connector complex | |||||||||
![]() | Composite PhiTE connector reconstruction half map 2 derived from C6 and C12 constituent reconstructions (deposited as individual related entries). | |||||||||
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![]() | connector / neck / sheath / tube / PhiTE / virus / phage / adaptor / tail terminator / head completion / portal / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Phage neck terminator protein / Structural protein ORF10, bacteriophage KPP10 / Bacteriophage KPP10, Structural protein ORF10 / Bacteriophage SPP1, head-tail adaptor / Phage head completion protein 類似検索 - ドメイン・相同性 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å | |||||||||
![]() | Hodgkinson-Bean J / Ayala R | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Global structural survey of the flagellotropic myophage φTE infecting agricultural pathogen Pectobacterium atrosepticum. 著者: James Hodgkinson-Bean / Rafael Ayala / Nadishka Jayawardena / Georgia L Rutter / Bridget N J Watson / David Mayo-Muñoz / James Keal / Peter C Fineran / Matthias Wolf / Mihnea Bostina / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Bacteriophages offer a promising alternative to drug-based treatments due to their effectiveness and host specificity. This is particularly important in agriculture as a biocontrol agent of plant ...Bacteriophages offer a promising alternative to drug-based treatments due to their effectiveness and host specificity. This is particularly important in agriculture as a biocontrol agent of plant diseases. Phage engineering is facilitated by structural knowledge. However, structural information regarding bacteriophages infecting plant pathogens is limited. Here, we present the cryo-EM structure of bacteriophage φTE that infects plant pathogen Pectobacterium atrosepticum. The structure reveals a distinct neck topology compared with other myophages, where tail terminator proteins compensate for reduced connectivity between sheath subunits. A contact network between tail fibers, the sheath initiator, and baseplate wedge proteins provides insights into triggers that transduce conformational changes from the baseplate to the sheath to orchestrate contraction. We observe two distinct oligomeric states of the tape measure protein (TMP), which is six-fold in regions proximal to the N-terminus and throughout most of the tail, while three-fold at the C-terminus, indicating that the TMP may be proteolytically cleaved. Our results provide a structural atlas of the model bacteriophage φTE, enhancing future interpretation of phage host interactions in pectobacteria. We anticipate that our structure will inform rational design of biocontrol agents against plant pathogens that cause diseases such as soft rot and blackleg disease in potatoes. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 135 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 22.9 KB 22.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 104.4 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.9 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 134.9 MB 134.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 752.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 752.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 21.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Composite PhiTE connector reconstruction half map 2 derived from C6 and C12 constituent reconstructions (deposited as individual related entries). | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.387 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Composite PhiTE connector reconstruction half map 2 derived...
ファイル | emd_45435_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Composite PhiTE connector reconstruction half map 2 derived from C6 and C12 constituent reconstructions (deposited as individual related entries). | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Composite PhiTE connector reconstruction half map 2 derived...
ファイル | emd_45435_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Composite PhiTE connector reconstruction half map 2 derived from C6 and C12 constituent reconstructions (deposited as individual related entries). | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Pectobacterium phage phiTE
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Pectobacterium phage phiTE
超分子 | 名称: Pectobacterium phage phiTE / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2, #1, #3-#6 / NCBI-ID: 1116482 / 生物種: Pectobacterium phage phiTE / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 1000.0 Å / T番号(三角分割数): 13 |
-分子 #1: PhiTE adaptor protein
分子 | 名称: PhiTE adaptor protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 20.13277 KDa |
配列 | 文字列: MTNEQVIELV RVLLGGITTE EISDQTIIFF WTKWKLTYDL DNRPEKIPAA LYNTVVDCVR WLIVQEVSSG NSSIRERFEK IGDETISVK GGSSWESWKD FLDWLELNPD YIDPSLAFNS SLVIIGGVRK DEFFRVKNNP NSYNGFMEQG VYPTPAIPKQ S AWPCTAAR RSPWMVR UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #2: PhiTE head completion protein
分子 | 名称: PhiTE head completion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 16.58576 KDa |
配列 | 文字列: MARAYSLLSS RNRLIPRVEV QCRKREWVKT DPDSPFLNGG REVLYTPFTA VECTVQPMRG KAIRDQNNQL MIGGEEDYDS YTVYSETLL FRAREGTEHL SDQMLLPDSG GGQTWFTVMK ADMYPSSGVP RYRYYLIAVP VGTEGGL UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #3: PhiTE tail terminator protein
分子 | 名称: PhiTE tail terminator protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 25.622951 KDa |
配列 | 文字列: MALPLDFTNS DVVMGALTKA VGRLCLDVTG YDVVEADETI PKPEGPYILV DLSLLTPLDW ATNEVVDEDG VVHTAHNYTA SYTLTAYRG KPHWALSRVH QAFGLPFLRE KYFPTGSPYA YSSTSNIARM RVPLNQQMFE NRARTIVTFN ATFVEKDLGT F EDIEHIII ...文字列: MALPLDFTNS DVVMGALTKA VGRLCLDVTG YDVVEADETI PKPEGPYILV DLSLLTPLDW ATNEVVDEDG VVHTAHNYTA SYTLTAYRG KPHWALSRVH QAFGLPFLRE KYFPTGSPYA YSSTSNIARM RVPLNQQMFE NRARTIVTFN ATFVEKDLGT F EDIEHIII GIDVDNPSGP PIGIGADYDK GVKPGGDDPG LPPKPNPPIV YHDAIAQVCM ATPVIDKPAL ISDKTGE UniProtKB: Uncharacterized protein |
-分子 #4: Tail tube protein
分子 | 名称: Tail tube protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 17.28042 KDa |
配列 | 文字列: MLNQSKILTL QAYDPAKVLV FIGGQRVSGF AADTKIVITR NNDNISVHAG VDGEISNALS RDNTGVMTLS LQNTAKWNGY LAQWQRQAN VTGLIYLPVQ VEGSQGLSLN TIGWIQKQPD LSYGTEVGQM DWEIGVLDAW LSPDQIQGIA AGITGLLGLD Q UniProtKB: Structural protein |
-分子 #5: Tail sheath protein
分子 | 名称: Tail sheath protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 50.647766 KDa |
配列 | 文字列: MAEYQDKVVD VEVSLGTQPI DTVGFETPMF LAMHGNFPER IRFYVSTAGM VADGFAVGSP AYQFATNAFA GNFAPQRVAI GRMSIDSSK VDFTGTTNTE QVVVNITLNK VVKAVKINVL PGNTPAQIAT ALADAVTADA DLTGKATAVA TGTYVTVTAV S PNVVSVGK ...文字列: MAEYQDKVVD VEVSLGTQPI DTVGFETPMF LAMHGNFPER IRFYVSTAGM VADGFAVGSP AYQFATNAFA GNFAPQRVAI GRMSIDSSK VDFTGTTNTE QVVVNITLNK VVKAVKINVL PGNTPAQIAT ALADAVTADA DLTGKATAVA TGTYVTVTAV S PNVVSVGK GAGVYKIVNE SSETVATVLP SVIAENHNWY FLATEARSDA DIVAAAEFAK ANYKLHIYNS TDVDAYAPEN SA ASVFDTL KSLSYDSLGT SDAGADVDFT EGSVIGAMAA NDPSYGDSLH LKTMPGMVPF AGSDTQRSNA WSRNANIYRG LYG GGSYIE GKTSSGQYVD VIRFSHWVKF RMEESVFAYM KRRSDMGLSM KMSDEDLPVL KSVLMNNPIN IGIRNGGILT GYDT ENKVS YDPTIIIPKR ANIPTNDLAA RILRDVKVEL VYNNSLHYVK IRASVVLDRP AGQSTNAQTP MSSSAVGV UniProtKB: Structural protein |
-分子 #6: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 55.500016 KDa |
配列 | 文字列: MSRKRNRNRS VQVAKATSEQ LNVSRMRMSE QGTFALAKVQ VDSERMKAEE IRWPHLIGTA ESMKQDATVA TGLDMLYTFV EKAFKDFKV IPGESEESKK AAKFIEYCLK NMEGQTLRQF ARDAATFNEY GLSVVEKVYT QIAVGEYVGK YKVKNLAFRP Q ASLSRTNP ...文字列: MSRKRNRNRS VQVAKATSEQ LNVSRMRMSE QGTFALAKVQ VDSERMKAEE IRWPHLIGTA ESMKQDATVA TGLDMLYTFV EKAFKDFKV IPGESEESKK AAKFIEYCLK NMEGQTLRQF ARDAATFNEY GLSVVEKVYT QIAVGEYVGK YKVKNLAFRP Q ASLSRTNP IVYNSDGSAI VGIKQSLSAF QNYTASEIGV GGVSTRMSDV IIPISRVMLM NTGGSSSQAL GVSPLVGCYR AW REKILIE NLEVVGATKD MGGVIELKIP SQILNKAAMD PSSPEADMVR GLMSDAANAH SGEQSFFMLP SDTKDNAPQY SMT LKGIDG MGKQYSTAQL ISDRKKSILD RLGAGFINVG NDKGGSYNLS ESKQTIHTQF VQRVNEIILE ALNENLLPQL LALN DIRLP ETEMPYVKAG EIVDVDMEGF SKAIQRIGAV GYLPKTPKVI NRVLEVLGID EKIEEDISQE ELMKLLGEDT SRAGD GMTK GSSGNGTGKI SASRDNSAAN LDN UniProtKB: Portal protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio helical model generated in cryoSPARC |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 14858 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |