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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4438 | ||||||||||||
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タイトル | Icosahedrally averaged capsid of bacteriophage P68 | ||||||||||||
![]() | Icosahedrally averaged capsid of native phage P68 | ||||||||||||
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![]() | structural protein / bacteriophage capsid / HK97 fold | ||||||||||||
機能・相同性 | Uncharacterized protein / Major head protein![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||
![]() | Hrebik D / Skubnik K | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and genome ejection mechanism of phage P68. 著者: Dominik Hrebík / Dana Štveráková / Karel Škubník / Tibor Füzik / Roman Pantůček / Pavel Plevka / ![]() 要旨: Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect ...Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect Gram-positive bacteria. Here, we present the structures of native phage P68, genome ejection intermediate, and empty particle. The P68 head contains 72 subunits of inner core protein, 15 of which bind to and alter the structure of adjacent major capsid proteins and thus specify attachment sites for head fibers. Unlike in the previously studied phages, the head fibers of P68 enable its virion to position itself at the cell surface for genome delivery. The unique interaction of one end of P68 DNA with one of the 12 portal protein subunits is disrupted before the genome ejection. The inner core proteins are released together with the DNA and enable the translocation of phage genome across the bacterial membrane into the cytoplasm. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 83.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.2 KB 17.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 21.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 389.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 339.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 338.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6iatMC ![]() 4435C ![]() 4436C ![]() 4437C ![]() 4440C ![]() 4442C ![]() 4449C ![]() 4450C ![]() 4451C ![]() 4453C ![]() 4454C ![]() 4455C ![]() 4456C ![]() 4457C ![]() 4458C ![]() 4459C ![]() 6iabC ![]() 6iacC ![]() 6iawC ![]() 6ib1C ![]() 6q3gC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Icosahedrally averaged capsid of native phage P68 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.063 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Staphylococcus phage P68
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Staphylococcus phage P68
超分子 | 名称: Staphylococcus phage P68 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 204090 / 生物種: Staphylococcus phage P68 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 6.9 KDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 480.0 Å / T番号(三角分割数): 4 |
-超分子 #2: Major capsid protein
超分子 | 名称: Major capsid protein / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #3: Arstotzka protein
超分子 | 名称: Arstotzka protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Major head protein
分子 | 名称: Major head protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 46.954941 KDa |
配列 | 文字列: MAQQSTKNET ALLVAKSAKS ALQDFNHDYS KSWTFGDKWD NSNTMFETFV NKYLFPKINE TLLIDIALGN RFNWLAKEQD FIGQYSEEY VIMDTVPINM DLSKNEELML KRNYPRMATK LYGNGIVKKQ KFTLNNNDTR FNFQTLADAT NYALGVYKKK I SDINVLEE ...文字列: MAQQSTKNET ALLVAKSAKS ALQDFNHDYS KSWTFGDKWD NSNTMFETFV NKYLFPKINE TLLIDIALGN RFNWLAKEQD FIGQYSEEY VIMDTVPINM DLSKNEELML KRNYPRMATK LYGNGIVKKQ KFTLNNNDTR FNFQTLADAT NYALGVYKKK I SDINVLEE KEMRAMLVDY SLNQLSETNV RKATSKEDLA SKVFEAILNL QNNSAKYNEV HRASGGAIGQ YTTVSKLKDI VI LTTDSLK SYLLDTKIAN TFQIAGIDFT DHVISFDDLG GVFKVTKEFK LQNQDSIDFL RAYGDYQSQL GDTIPVGAVF TYD VSKLKE FTGNVEEIKP KSDLYAFILD INSIKYKRYT KGMLKPPFHN PEFDEVTHWI HYYSFKAISP FFNKILITDQ DVNP KPEEE LQE UniProtKB: Major head protein |
-分子 #2: Arstotzka protein
分子 | 名称: Arstotzka protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 6.922464 KDa |
配列 | 文字列: MYEGNNMRSM MGTSYEDSRL NKRTELNENM SIDTNKSEDS YGVQIHSLSK QSFTGDVEEE UniProtKB: Uncharacterized protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 2 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: NITROGEN | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot time 2s; blot force -2; 3.6 ul of sample. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-7 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2891 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 21.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 0.003 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.001 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-6iat: |