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- EMDB-33533: Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33533
タイトルCryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-binding domain
マップデータCryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-binding domains
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-binding domain
    • 複合体: nucleosome with p53
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
      • タンパク質・ペプチド: Cellular tumor antigen p53
    • 複合体: DNA (193-MER)
      • DNA: DNA (193-MER)
      • DNA: DNA (193-MER)
キーワードTranscription factor / Tumor-suppressor / GENE REGULATION / GENE REGURATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / negative regulation of DNA replication / ER overload response / B cell lineage commitment / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / positive regulation of execution phase of apoptosis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / mitophagy / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / Transcriptional Regulation by VENTX / response to X-ray / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / replicative senescence / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / neuroblast proliferation / cellular response to UV-C / : / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / chromosome organization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of megakaryocyte differentiation / T cell proliferation involved in immune response / heterochromatin organization / glial cell proliferation / embryonic organ development / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / protein localization to CENP-A containing chromatin / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / hematopoietic progenitor cell differentiation / cellular response to glucose starvation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / cellular response to actinomycin D / somitogenesis / CENP-A containing nucleosome / type II interferon-mediated signaling pathway / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / negative regulation of stem cell proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family ...Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.53 Å
データ登録者Nishimura M / Nozawa K / Takizawa Y / Kurumizaka H
資金援助 日本, 10件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19J23094 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K06522 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H05534 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20H00449 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K06599 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21H05154 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101076 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121009 日本
Japan Science and TechnologyJPMJPR18K9 日本
Japan Science and TechnologyJPMJER1901 日本
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2022
タイトル: Structural basis for p53 binding to its nucleosomal target DNA sequence.
著者: Masahiro Nishimura / Yoshimasa Takizawa / Kayo Nozawa / Hitoshi Kurumizaka /
要旨: The tumor suppressor p53 functions as a pioneer transcription factor that binds a nucleosomal target DNA sequence. However, the mechanism by which p53 binds to its target DNA in the nucleosome ...The tumor suppressor p53 functions as a pioneer transcription factor that binds a nucleosomal target DNA sequence. However, the mechanism by which p53 binds to its target DNA in the nucleosome remains elusive. Here we report the cryo-electron microscopy structures of the p53 DNA-binding domain and the full-length p53 protein complexed with a nucleosome containing the 20 base-pair target DNA sequence of p53 (p53BS). In the p53-nucleosome structures, the p53 DNA-binding domain forms a tetramer and specifically binds to the p53BS DNA, located near the entry/exit region of the nucleosome. The nucleosomal position of the p53BS DNA is within the genomic p21 promoter region. The p53 binding peels the DNA from the histone surface, and drastically changes the DNA path around the p53BS on the nucleosome. The C-terminal domain of p53 also binds to the DNA around the center and linker DNA regions of the nucleosome, as revealed by hydroxyl radical footprinting. These results provide important structural information for understanding the mechanism by which p53 binds the nucleosome and changes the chromatin structure for gene activation.
履歴
登録2022年6月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月12日-
マップ公開2022年10月12日-
更新2024年7月3日-
現状2024年7月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33533.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33533.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-binding domains
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.008
最小 - 最大-0.012964697 - 0.043672733
平均 (標準偏差)0.00056367525 (±0.00270603)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 242.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33533_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33533_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-bindi...

全体名称: Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-binding domain
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-binding domain
    • 複合体: nucleosome with p53
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
      • タンパク質・ペプチド: Cellular tumor antigen p53
    • 複合体: DNA (193-MER)
      • DNA: DNA (193-MER)
      • DNA: DNA (193-MER)

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-bindi...

超分子名称: Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-binding domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 329 KDa

+
超分子 #2: nucleosome with p53

超分子名称: nucleosome with p53 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4, #7

+
超分子 #3: DNA (193-MER)

超分子名称: DNA (193-MER) / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6

+
分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.719445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMARTKQT ARKSTGGKAP RKQLATKAAR KSAPATGGVK KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQ SSAVMALQEA CEAYLVGLFE DTNLCAIHAK RVTIMPKDIQ LARRIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.676703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKG GKGLGKGGAK RHRKVLRDNI QGITKPAIRR LARRGGVKRI SGLIYEETRG VLKVFLENVI RDAVTYTEHA KRKTVTAMD VVYALKRQGR TLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.447825 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKQ GGKARAKAKT RSSRAGLQFP VGRVHRLLRK GNYSERVGAG APVYLAAVLE YLTAEILELA GNAARDNKKT RIIPRHLQL AIRNDEELNK LLGRVTIAQG GVLPNIQAVL LPKKTESHHK AKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

+
分子 #4: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.217516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMPEPAKS APAPKKGSKK AVTKAQKKDG KKRKRSRKES YSIYVYKVLK QVHPDTGISS KAMGIMNSFV NDIFERIAGE ASRLAHYNK RSTITSREIQ TAVRLLLPGE LAKHAVSEGT KAVTKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

+
分子 #7: Cellular tumor antigen p53

分子名称: Cellular tumor antigen p53 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.65975 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPSSSVPSQK TYQGSYGFRL GFLHSGTAKS VTCTYSPALN KMFCQLAKTC PVQLWVDSTP PPGTRVRAMA IYKQSQHMTE VVRRCPHHE RCSDSDGLAP PQHLIRVEGN LRVEYLDDRN TFRHSVVVPY EPPEVGSDCT TIHYNYMCNS SCMGGMNRRP I LTIITLED ...文字列:
GPSSSVPSQK TYQGSYGFRL GFLHSGTAKS VTCTYSPALN KMFCQLAKTC PVQLWVDSTP PPGTRVRAMA IYKQSQHMTE VVRRCPHHE RCSDSDGLAP PQHLIRVEGN LRVEYLDDRN TFRHSVVVPY EPPEVGSDCT TIHYNYMCNS SCMGGMNRRP I LTIITLED SSGNLLGRNS FEVRVCACPG RDRRTEEENL RKKG

UniProtKB: Cellular tumor antigen p53

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分子 #5: DNA (193-MER)

分子名称: DNA (193-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 59.417824 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DG)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DA)(DG) (DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC) (DG)(DA)(DG)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DG)(DA)(DG)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DA)(DG) (DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC) (DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG)(DT) (DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DC)(DT)(DT) (DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DC)(DA)(DA) (DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC) (DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG) (DC)(DA)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG) (DC)(DA)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG) (DA)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DA)(DT)(DA)(DG) (DA)(DT)

+
分子 #6: DNA (193-MER)

分子名称: DNA (193-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 59.760027 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DT)(DA)(DT)(DG)(DA)(DA)(DT) (DT)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DT) (DG)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DT)(DG)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DC) (DT)(DG)(DA)(DC)(DA) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DT)(DA)(DT)(DG)(DA)(DA)(DT) (DT)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DT) (DG)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DT)(DG)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DC) (DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC) (DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG) (DC)(DG)(DG) (DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC) (DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT) (DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC) (DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DG)(DA) (DT)(DT)(DC)(DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC) (DT)(DG)(DG)(DC)(DT)(DC)(DG)(DC) (DG) (DA)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DC)(DC)(DG) (DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H19KN2O5SHEPES-KOH
2.0 mMC9H15O6PTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2452876
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

3657

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.2) / 使用した粒子像数: 53958
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7ohc

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3kmd

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-7xzx:
Cryo-EM structure of the nucleosome in complex with p53 DNA-binding domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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