[日本語] English
万見
- EMDB-3221: Mammalian 80S HCV-IRES complex, Classical -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3221
タイトルMammalian 80S HCV-IRES complex, Classical
マップデータReconstruction of ribosome complex
試料
  • 試料: Mammalian 80S-HCV-IRES complex, classical
  • 複合体: 80S ribosome
  • RNA: HCV-IRES
キーワードribosome / translation initiation / Hepatitis C Virus internal ribosome entry site
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / protein tyrosine kinase inhibitor activity / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / nucleolus organization ...: / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / protein tyrosine kinase inhibitor activity / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / nucleolus organization / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / IRE1-RACK1-PP2A complex / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / TNFR1-mediated ceramide production / negative regulation of RNA splicing / negative regulation of DNA repair / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / supercoiled DNA binding / oxidized purine DNA binding / NF-kappaB complex / neural crest cell differentiation / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / regulation of establishment of cell polarity / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / negative regulation of phagocytosis / rRNA modification in the nucleus and cytosol / erythrocyte homeostasis / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / laminin receptor activity / pigmentation / protein kinase A binding / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / Ribosomal scanning and start codon recognition / ion channel inhibitor activity / Translation initiation complex formation / mammalian oogenesis stage / fibroblast growth factor binding / positive regulation of mitochondrial depolarization / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / iron-sulfur cluster binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of activated T cell proliferation / monocyte chemotaxis / Protein hydroxylation / regulation of cell division / BH3 domain binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / mTORC1-mediated signalling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Selenocysteine synthesis / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits / ubiquitin ligase inhibitor activity / Eukaryotic Translation Termination / phagocytic cup / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / TOR signaling / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / T cell proliferation involved in immune response / spindle assembly / positive regulation of cell cycle / regulation of translational fidelity / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / erythrocyte development / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Protein methylation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / ribosomal small subunit export from nucleus / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / translation regulator activity / signaling adaptor activity / laminin binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / rough endoplasmic reticulum / antiviral innate immune response / positive regulation of JUN kinase activity / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC)
類似検索 - 分子機能
40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ubiquitin-like protein FUBI / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e ...40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ubiquitin-like protein FUBI / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e signature. / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / S27a-like superfamily / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S30 / : / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S7e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / : / Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / Ribosomal protein S4e, N-terminal / RS4NT (NUC023) domain / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / Ribosomal_S17 N-terminal / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region / Ribosomal protein S4e, central domain superfamily / Ribosomal family S4e / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S24e / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S27, zinc-binding domain superfamily / Ribosomal protein S27 / Ribosomal protein S8e / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Ribosomal protein S3Ae / Ribosomal protein S28e conserved site / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal protein S28e signature. / Ribosomal S3Ae family / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein S28e / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S5/S7, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S6e / Ribosomal protein S13/S15, N-terminal / Ribosomal protein S15P / Ribosomal S13/S15 N-terminal domain / Ribosomal S13/S15 N-terminal domain / Ribosomal protein S4/S9, eukaryotic/archaeal
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein eS4, Y isoform 1 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS7 ...Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein eS4, Y isoform 1 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein eS24 / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein eS26 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Ubiquitin-like FUBI-ribosomal protein eS30 fusion protein / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS21 / Small ribosomal subunit protein RACK1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Hepatitis C virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Yamamoto H / Collier M / Loerke J / Ismer J / Schmidt A / Hilal T / Sprink T / Yamamoto K / Mielke T / Burger J ...Yamamoto H / Collier M / Loerke J / Ismer J / Schmidt A / Hilal T / Sprink T / Yamamoto K / Mielke T / Burger J / Shaikh TR / Dabrowski M / Hildebrand PW / Scheerer P / Spahn CMT
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2015
タイトル: Molecular architecture of the ribosome-bound Hepatitis C Virus internal ribosomal entry site RNA.
著者: Hiroshi Yamamoto / Marianne Collier / Justus Loerke / Jochen Ismer / Andrea Schmidt / Tarek Hilal / Thiemo Sprink / Kaori Yamamoto / Thorsten Mielke / Jörg Bürger / Tanvir R Shaikh / ...著者: Hiroshi Yamamoto / Marianne Collier / Justus Loerke / Jochen Ismer / Andrea Schmidt / Tarek Hilal / Thiemo Sprink / Kaori Yamamoto / Thorsten Mielke / Jörg Bürger / Tanvir R Shaikh / Marylena Dabrowski / Peter W Hildebrand / Patrick Scheerer / Christian M T Spahn /
要旨: Internal ribosomal entry sites (IRESs) are structured cis-acting RNAs that drive an alternative, cap-independent translation initiation pathway. They are used by many viruses to hijack the ...Internal ribosomal entry sites (IRESs) are structured cis-acting RNAs that drive an alternative, cap-independent translation initiation pathway. They are used by many viruses to hijack the translational machinery of the host cell. IRESs facilitate translation initiation by recruiting and actively manipulating the eukaryotic ribosome using only a subset of canonical initiation factor and IRES transacting factors. Here we present cryo-EM reconstructions of the ribosome 80S- and 40S-bound Hepatitis C Virus (HCV) IRES. The presence of four subpopulations for the 80S•HCV IRES complex reveals dynamic conformational modes of the complex. At a global resolution of 3.9 Å for the most stable complex, a derived atomic model reveals a complex fold of the IRES RNA and molecular details of its interaction with the ribosome. The comparison of obtained structures explains how a modular architecture facilitates mRNA loading and tRNA binding to the P-site. This information provides the structural foundation for understanding the mechanism of HCV IRES RNA-driven translation initiation.
履歴
登録2015年10月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月25日-
マップ公開2015年12月16日-
更新2016年1月13日-
現状2016年1月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5flx
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5flx
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1-3221.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3221.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 204.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of ribosome complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.07 Å/pix.
x 380 pix.
= 406.6 Å		1.07 Å/pix.
x 380 pix.
= 406.6 Å		1.07 Å/pix.
x 380 pix.
= 406.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 3.0 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-10.56054211 - 17.786176680000001
平均 (標準偏差)-0.00795648 (±0.9967249)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-190-190-189
サイズ380380380
Spacing380380380
セルA=B=C: 406.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z380380380
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z406.600406.600406.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-190-190-189
NX/NY/NZ380380380
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-190-190-189
NC/NR/NS380380380
D min/max/mean-10.56117.786-0.008

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Mammalian 80S-HCV-IRES complex, classical

全体名称: Mammalian 80S-HCV-IRES complex, classical
要素
  • 試料: Mammalian 80S-HCV-IRES complex, classical
  • 複合体: 80S ribosome
  • RNA: HCV-IRES

-
超分子 #1000: Mammalian 80S-HCV-IRES complex, classical

超分子名称: Mammalian 80S-HCV-IRES complex, classical / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量理論値: 4.6 MDa

-
超分子 #1: 80S ribosome

超分子名称: 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: reticulocyte lysate
分子量理論値: 4.5 MDa

-
分子 #1: HCV-IRES

分子名称: HCV-IRES / タイプ: rna / ID: 1 / 分類: OTHER / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: Yes
由来(天然)生物種: Hepatitis C virus (ウイルス) / 別称: HCV
分子量理論値: 162 KDa
配列文字列: GCCAGCCCCC UGAUGGGGGC GACACUCCAC CAUGAAUCAC UCCCCUGUGA GGAACUACUG UCUUCACGCA GAAAGCGUCU AGCCAUGGCG UUAGUAUGAG UGUCGUGCAG CCUCCAGGAC CCCCCCUCCC GGGAGAGCCA UAGUGGUCUG CGGAACCGGU GAGUACACCG ...文字列:
GCCAGCCCCC UGAUGGGGGC GACACUCCAC CAUGAAUCAC UCCCCUGUGA GGAACUACUG UCUUCACGCA GAAAGCGUCU AGCCAUGGCG UUAGUAUGAG UGUCGUGCAG CCUCCAGGAC CCCCCCUCCC GGGAGAGCCA UAGUGGUCUG CGGAACCGGU GAGUACACCG GAAUUGCCAG GACGACCGGG UCCUUUCUUG GAUAAACCCG CUCAAUGCCU GGAGAUUUGG GCGUGCCCCC GCAAGACUGC UAGCCGAGUA GUGUUGGGUC GCGAAAGGCC UUGUGGUACU GCCUGAUAGG GUGCUUGCGA GUGCCCCGGG AGGUCUCGUA GACCGUGCAC CAUGAGCACG AAUCCUAAAC CUCAAAGAAA AACCAAACGU AACACCAACC GUCGCCCACA GGACGUCAAG UUCCCGGGUG GCGGUCUAGA CGCCGAGAUC AGAAAUCCCU CUCUCGGAUC GCAUUUGGAC UUCUGCCUUC GGGCACCACG GUCGGAUCCG AAUU

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 20mM Tris-HCl, 7.5mM MgCl2, 100mM KCl, 0.2mM spermidine, 2mM DTT
グリッド詳細: Quantifoil R3-3 Cu 300 mesh with 2 nm carbon support film
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: blot for 2-4 seconds before plunging

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2014年10月16日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 7707 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / 詳細: Automated data collection on using EPU
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 130293 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: CTFFIND3
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: spider, sparx
詳細: To avoid overfitting, the data was refined in a resolution-limited scheme using SPIDER. A final local refinement and the final reconstruction were calculated in Sparx.
使用した粒子像数: 171820

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5aj0

ソフトウェア名称: chimera
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-5flx:
Mammalian 40S HCV-IRES complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る