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万見
- EMDB-21567: Cryo-EM structure of CST bound to telomeric single-stranded DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21567
タイトルCryo-EM structure of CST bound to telomeric single-stranded DNA
マップデータMonomer map sharpened and mapped on D5 symmetry
試料
  • 複合体: Human CST complex
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit CTC1
    • DNA: DNA (5'-D(P*TP*AP*GP*G)-3')
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit STN1
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit TEN1
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


CST complex / telomerase inhibitor activity / telomere maintenance via telomere lengthening / Telomere C-strand synthesis initiation / single-stranded telomeric DNA binding / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / bone marrow development / intermediate filament cytoskeleton ...CST complex / telomerase inhibitor activity / telomere maintenance via telomere lengthening / Telomere C-strand synthesis initiation / single-stranded telomeric DNA binding / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / bone marrow development / intermediate filament cytoskeleton / hematopoietic stem cell proliferation / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / replicative senescence / spleen development / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / telomere maintenance / thymus development / positive regulation of DNA replication / multicellular organism growth / fibrillar center / positive regulation of fibroblast proliferation / single-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
CST complex subunit Ten1, animal and plant type / CST complex subunit CTC1 / CST complex subunit CTC1-like / CST, telomere maintenance, complex subunit CTC1 / Telomere-capping, CST complex subunit / CST complex subunit Stn1 / Stn1, C-terminal / CST complex subunit Stn1, wHTH1 motif superfamily / CST, complex subunit STN1, C terminal / Replication factor A protein-like ...CST complex subunit Ten1, animal and plant type / CST complex subunit CTC1 / CST complex subunit CTC1-like / CST, telomere maintenance, complex subunit CTC1 / Telomere-capping, CST complex subunit / CST complex subunit Stn1 / Stn1, C-terminal / CST complex subunit Stn1, wHTH1 motif superfamily / CST, complex subunit STN1, C terminal / Replication factor A protein-like / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
CST complex subunit CTC1 / CST complex subunit TEN1 / CST complex subunit STN1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Lim C / Barbour AT / Zaug AJ / Goodrich KJ / McKay AE / Wuttke DS / Cech TR
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)Tom Cech HHMI Investigator 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM059414 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM099705 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 1716425 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K99GM131023 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008759 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: The structure of human CST reveals a decameric assembly bound to telomeric DNA.
著者: Ci Ji Lim / Alexandra T Barbour / Arthur J Zaug / Karen J Goodrich / Allison E McKay / Deborah S Wuttke / Thomas R Cech /
要旨: The CTC1-STN1-TEN1 (CST) complex is essential for telomere maintenance and resolution of stalled replication forks genome-wide. Here, we report the 3.0-angstrom cryo-electron microscopy structure of ...The CTC1-STN1-TEN1 (CST) complex is essential for telomere maintenance and resolution of stalled replication forks genome-wide. Here, we report the 3.0-angstrom cryo-electron microscopy structure of human CST bound to telomeric single-stranded DNA (ssDNA), which assembles as a decameric supercomplex. The atomic model of the 134-kilodalton CTC1 subunit, built almost entirely de novo, reveals the overall architecture of CST and the DNA-binding anchor site. The carboxyl-terminal domain of STN1 interacts with CTC1 at two separate docking sites, allowing allosteric mediation of CST decamer assembly. Furthermore, ssDNA appears to staple two monomers to nucleate decamer assembly. CTC1 has stronger structural similarity to Replication Protein A than the expected similarity to yeast Cdc13. The decameric structure suggests that CST can organize ssDNA analogously to the nucleosome's organization of double-stranded DNA.
履歴
登録2020年3月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月3日-
マップ公開2020年6月3日-
更新2020年6月17日-
現状2020年6月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.451
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.451
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6w6w
  • 表面レベル: 0.451
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6w6w
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21567.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21567.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Monomer map sharpened and mapped on D5 symmetry
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.078 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.451 / ムービー #1: 0.451
最小 - 最大-1.8611768 - 4.007554
平均 (標準偏差)0.0059442953 (±0.07369073)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 431.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0781.0781.078
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z431.200431.200431.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-1.8614.0080.006

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_21567_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human CST complex

全体名称: Human CST complex
要素
  • 複合体: Human CST complex
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit CTC1
    • DNA: DNA (5'-D(P*TP*AP*GP*G)-3')
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit STN1
    • タンパク質・ペプチド: CST complex subunit TEN1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Human CST complex

超分子名称: Human CST complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
分子量実験値: 200 KDa

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分子 #1: CST complex subunit CTC1

分子名称: CST complex subunit CTC1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 136.745984 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDYKDDDDKD YKDDDDKAAG RAQVPSSEQA WLEDAQVFIQ KTLCPAVKEP NVQLTPLVID CVKTVWLSQG RNQGSTLPLS YSFVSVQDL KTHQRLPCCS HLSWSSSAYQ AWAQEAGPNG NPLPREQLLL LGTLTDLSAD LEQECRNGSL YVRDNTGVLS C ELIDLDLS ...文字列:
MDYKDDDDKD YKDDDDKAAG RAQVPSSEQA WLEDAQVFIQ KTLCPAVKEP NVQLTPLVID CVKTVWLSQG RNQGSTLPLS YSFVSVQDL KTHQRLPCCS HLSWSSSAYQ AWAQEAGPNG NPLPREQLLL LGTLTDLSAD LEQECRNGSL YVRDNTGVLS C ELIDLDLS WLGHLFLFPR WSYLPPARWN SSGEGHLELW DAPVPVFPLT ISPGPVTPIP VLYPESASCL LRLRNKLRGV QR NLAGSLV RLSALVKSKQ KAYFILSLGR SHPAVTHVSI IVQVPAQLVW HRALRPGTAY VLTELRVSKI RGQRQHVWMT SQS SRLLLL KPECVQELEL ELEGPLLEAD PKPLPMPSNS EDKKDPESLV RYSRLLSYSG AVTGVLNEPA GLYELDGQLG LCLA YQQFR GLRRVMRPGV CLQLQDVHLL QSVGGGTRRP VLAPCLRGAV LLQSFSRQKP GAHSSRQAYG ASLYEQLVWE RQLGL PLYL WATKALEELA CKLCPHVLRH HQFLQHSSPG SPSLGLQLLA PTLDLLAPPG SPVRNAHNEI LEEPHHCPLQ KYTRLQ TPS SFPTLATLKE EGQRKAWASF DPKALLPLPE ASYLPSCQLN RRLAWSWLCL LPSAFCPAQV LLGVLVASSH KGCLQLR DQ SGSLPCLLLA KHSQPLSDPR LIGCLVRAER FQLIVERDVR SSFPSWKELS MPGFIQKQQA RVYVQFFLAD ALILPVPR P CLHSATPSTP QTDPTGPEGP HLGQSRLFLL CHKEALMKRN FCVPPGASPE VPKPALSFYV LGSWLGGTQR KEGTGWGLP EPQGNDDNDQ KVHLIFFGSS VRWFEFLHPG QVYRLIAPGP ATPMLFEKDG SSCISRRPLE LAGCASCLTV QDNWTLELES SQDIQDVLD ANKSLPESSL TDLLSDNFTD SLVSFSAEIL SRTLCEPLVA SLWMKLGNTG AMRRCVKLTV ALETAECEFP P HLDVYIED PHLPPSLGLL PGARVHFSQL EKRVSRSHNV YCCFRSSTYV QVLSFPPETT ISIPLPHIYL AELLQGGQSP FQ ATASCHI VSVFSLQLFW VCAYCTSICR QGKCTRLGST CPTQTAISQA IIRLLVEDGT AEAVVTCRNH HVAAALGLCP REW ASLLDF VQVPGRVVLQ FAGPGAQLES SARVDEPMTM FLWTLCTSPS VLRPIVLSFE LERKPSKIVP LEPPRLQRFQ CGEL PFLTH VNPRLRLSCL SIRESEYSSS LGILASSC

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分子 #3: CST complex subunit STN1

分子名称: CST complex subunit STN1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.001824 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHQPG SSRCEEETPS LLWGLDPVFL AFAKLYIRDI LDMKESRQVP GVFLYNGHPI KQVDVLGTVI GVRERDAFYS YGVDDSTGV INCICWKKLN TESVSAAPSA ARELSLTSQL KKLQETIEQK TKIEIGDTIR VRGSIRTYRE EREIHATTYY K VDDPVWNI ...文字列:
MHHHHHHQPG SSRCEEETPS LLWGLDPVFL AFAKLYIRDI LDMKESRQVP GVFLYNGHPI KQVDVLGTVI GVRERDAFYS YGVDDSTGV INCICWKKLN TESVSAAPSA ARELSLTSQL KKLQETIEQK TKIEIGDTIR VRGSIRTYRE EREIHATTYY K VDDPVWNI QIARMLELPT IYRKVYDQPF HSSALEKEEA LSNPGALDLP SLTSLLSEKA KEFLMENRVQ SFYQQELEMV ES LLSLANQ PVIHSASSDQ VNFKKDTTSK AIHSIFKNAI QLLQEKGLVF QKDDGFDNLY YVTREDKDLH RKIHRIIQQD CQK PNHMEK GCHFLHILAC ARLSIRPGLS EAVLQQVLEL LEDQSDIVST MEHYYTAF

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分子 #4: CST complex subunit TEN1

分子名称: CST complex subunit TEN1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.285604 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGSGI QLPKPGTYYL PWEVSAGQVP DGSTLRTFGR LCLYDMIQSR VTLMAQHGSD QHQVLVCTK LVEPFHAQVG SLYIVLGELQ HQQDRGSVVK ARVLTCVEGM NLPLLEQAIR EQRLYKQERG GSQ

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分子 #2: DNA (5'-D(P*TP*AP*GP*G)-3')

分子名称: DNA (5'-D(P*TP*AP*GP*G)-3') / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.230854 KDa
配列文字列:
(DT)(DA)(DG)(DG)

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: CryoSparc2 ab initio program
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 833627
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5w2l

chain_id: A

4joi

chain_id: A

4joi

chain_id: C

4jqf

chain_id: A
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6w6w:
Cryo-EM structure of CST bound to telomeric single-stranded DNA

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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