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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-18619 | |||||||||
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タイトル | TRRAP and EP400 in the human Tip60 complex - composite map | |||||||||
マップデータ | TRRAP and EP400 in the human Tip60 complex - composite map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Eukaryotic transcription / Histone acetyltransferase / chromatin remodeling / Complex / TRANSCRIPTION | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 transcription factor TFTC complex / Swr1 complex / regulation of double-strand break repair / SAGA complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / transcription coregulator activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex ...transcription factor TFTC complex / Swr1 complex / regulation of double-strand break repair / SAGA complex / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of RNA splicing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / transcription coregulator activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / nucleosome / chromatin organization / HATs acetylate histones / regulation of apoptotic process / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Li C / Smirnova E / Schnitzler C / Crucifix C / Concordet JP / Brion A / Poterszman A / SChultz P / Papai G / Ben-Shem A | |||||||||
資金援助 | フランス, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2024 タイトル: Structure of human TIP60-C histone exchange and acetyltransferase complex. 著者: Changqing Li / Ekaterina Smirnova / Charlotte Schnitzler / Corinne Crucifix / Jean Paul Concordet / Alice Brion / Arnaud Poterszman / Patrick Schultz / Gabor Papai / Adam Ben-Shem / 要旨: Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication, and repair. In humans, the TIP60/EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that impacts chromatin structure via two ...Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication, and repair. In humans, the TIP60/EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that impacts chromatin structure via two enzymatic activities: ATP-dependent exchange of histone H2A/H2B for H2A.Z/H2B and histone acetylation, which in yeast are carried out by two independent complexes, SWR1 and NuA4, respectively. How these activities are merged in humans into one super-complex and what this association entails for their structure, mechanism and recruitment to chromatin is unknown. Here we describe the 2.4-3.3 Å resolution structure of the endogenous human TIP60-C. We find a three lobed architecture composed of SWR1-like (SWR1L) and NuA4-like (NuA4L) parts, that associate with a TRRAP activator-binding module. The huge EP400 subunit harbors the ATPase motor, traverses twice the junction between SWR1L and NuA4L, and constitutes the scaffold of the three-lobed architecture. NuA4L is completely re-arranged compared to its yeast counterpart. TRRAP is flexibly tethered to NuA4L, in stark contrast to its robust connection to the complete opposite side of yeast NuA4. A modeled nucleosome bound to SWR1L, supported by activity tests, suggests that some aspects of the histone exchange mechanism diverge from the yeast example. Furthermore, a fixed actin module, as opposed to the mobile actin subcomplex in SWR1, the flexibility of TRRAP and the weak effect of extra-nucleosomal DNA on exchange activity, lead to a different, activator-based, mode of enlisting TIP60-C to chromatin. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_18619.map.gz | 315 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-18619-v30.xml emd-18619.xml | 20.6 KB 20.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_18619.png | 82.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-18619.cif.gz | 9.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-18619 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-18619 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_18619_validation.pdf.gz | 476.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_18619_full_validation.pdf.gz | 476.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_18619_validation.xml.gz | 8.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_18619_validation.cif.gz | 10 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-18619 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-18619 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8qriMC 8qr1C C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_18619.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | TRRAP and EP400 in the human Tip60 complex - composite map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.862 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Human Tip60 complex
全体 | 名称: Human Tip60 complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Human Tip60 complex
超分子 | 名称: Human Tip60 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Transformation/transcription domain-associated protein
分子 | 名称: Transformation/transcription domain-associated protein タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 438.139531 KDa |
配列 | 文字列: MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQL RKLVLEIIHR IPTNEHLRPH TKNVLSVMFR FLETENEENV LICLRIIIEL HKQFRPPITQ EIHHFLDFVK Q IYKELPKV ...文字列: MAFVATQGAT VVDQTTLMKK YLQFVAALTD VNTPDETKLK MMQEVSENFE NVTSSPQYST FLEHIIPRFL TFLQDGEVQF LQEKPAQQL RKLVLEIIHR IPTNEHLRPH TKNVLSVMFR FLETENEENV LICLRIIIEL HKQFRPPITQ EIHHFLDFVK Q IYKELPKV VNRYFENPQV IPENTVPPPE MVGMITTIAV KVNPEREDSE TRTHSIIPRG SLSLKVLAEL PIIVVLMYQL YK LNIHNVV AEFVPLIMNT IAIQVSAQAR QHKLYNKELY ADFIAAQIKT LSFLAYIIRI YQELVTKYSQ QMVKGMLQLL SNC PAETAH LRKELLIAAK HILTTELRNQ FIPCMDKLFD ESILIGSGYT ARETLRPLAY STLADLVHHV RQHLPLSDLS LAVQ LFAKN IDDESLPSSI QTMSCKLLLN LVDCIRSKSE QESGNGRDVL MRMLEVFVLK FHTIARYQLS AIFKKCKPQS ELGAV EAAL PGVPTAPAAP GPAPSPAPVP APPPPPPPPP PATPVTPAPV PPFEKQGEKD KEDKQTFQVT DCRSLVKTLV CGVKTI TWG ITSCKAPGEA QFIPNKQLQP KETQIYIKLV KYAMQALDIY QVQIAGNGQT YIRVANCQTV RMKEEKEVLE HFAGVFT MM NPLTFKEIFQ TTVPYMVERI SKNYALQIVA NSFLANPTTS ALFATILVEY LLDRLPEMGS NVELSNLYLK LFKLVFGS V SLFAAENEQM LKPHLHKIVN SSMELAQTAK EPYNYFLLLR ALFRSIGGGS HDLLYQEFLP LLPNLLQGLN MLQSGLHKQ HMKDLFVELC LTVPVRLSSL LPYLPMLMDP LVSALNGSQT LVSQGLRTLE LCVDNLQPDF LYDHIQPVRA ELMQALWRTL RNPADSISH VAYRVLGKFG GSNRKMLKES QKLHYVVTEV QGPSITVEFS DCKASLQLPM EKAIETALDC LKSANTEPYY R RQAWEVIK CFLVAMMSLE DNKHALYQLL AHPNFTEKTI PNVIISHRYK AQDTPARKTF EQALTGAFMS AVIKDLRPSA LP FVASLIR HYTMVAVAQQ CGPFLLPCYQ VGSQPSTAMF HSEENGSKGM DPLVLIDAIA ICMAYEEKEL CKIGEVALAV IFD VASIIL GSKERACQLP LFSYIVERLC ACCYEQAWYA KLGGVVSIKF LMERLPLTWV LQNQQTFLKA LLFVMMDLTG EVSN GAVAM AKTTLEQLLM RCATPLKDEE RAEEIVAAQE KSFHHVTHDL VREVTSPNST VRKQAMHSLQ VLAQVTGKSV TVIME PHKE VLQDMVPPKK HLLRHQPANA QIGLMEGNTF CTTLQPRLFT MDLNVVEHKV FYTELLNLCE AEDSALTKLP CYKSLP SLV PLRIAALNAL AACNYLPQSR EKIIAALFKA LNSTNSELQE AGEACMRKFL EGATIEVDQI HTHMRPLLMM LGDYRSL TL NVVNRLTSVT RLFPNSFNDK FCDQMMQHLR KWMEVVVITH KGGQRSDGNE SISECGRCPL SPFCQFEEMK ICSAIINL F HLIPAAPQTL VKPLLEVVMK TERAMLIEAG SPFREPLIKF LTRHPSQTVE LFMMEATLND PQWSRMFMSF LKHKDARPL RDVLAANPNR FITLLLPGGA QTAVRPGSPS TSTMRLDLQF QAIKIISIIV KNDDSWLASQ HSLVSQLRRV WVSENFQERH RKENMAATN WKEPKLLAYC LLNYCKRNYG DIELLFQLLR AFTGRFLCNM TFLKEYMEEE IPKNYSIAQK RALFFRFVDF N DPNFGDEL KAKVLQHILN PAFLYSFEKG EGEQLLGPPN PEGDNPESIT SVFITKVLDP EKQADMLDSL RIYLLQYATL LV EHAPHHI HDNNKNRNSK LRRLMTFAWP CLLSKACVDP ACKYSGHLLL AHIIAKFAIH KKIVLQVFHS LLKAHAMEAR AIV RQAMAI LTPAVPARME DGHQMLTHWT RKIIVEEGHT VPQLVHILHL IVQHFKVYYP VRHHLVQHMV SAMQRLGFTP SVTI EQRRL AVDLSEVVIK WELQRIKDQQ PDSDMDPNSS GEGVNSVSSS IKRGLSVDSA QEVKRFRTAT GAISAVFGRS QSLPG ADSL LAKPIDKQHT DTVVNFLIRV ACQVNDNTNT AGSPGEVLSR RCVNLLKTAL RPDMWPKSEL KLQWFDKLLM TVEQPN QVN YGNICTGLEV LSFLLTVLQS PAILSSFKPL QRGIAACMTC GNTKVLRAVH SLLSRLMSIF PTEPSTSSVA SKYEELE CL YAAVGKVIYE GLTNYEKATN ANPSQLFGTL MILKSACSNN PSYIDRLISV FMRSLQKMVR EHLNPQAASG STEATSGT S ELVMLSLELV KTRLAVMSME MRKNFIQAIL TSLIEKSPDA KILRAVVKIV EEWVKNNSPM AANQTPTLRE KSILLVKMM TYIEKRFPED LELNAQFLDL VNYVYRDETL SGSELTAKLE PAFLSGLRCA QPLIRAKFFE VFDNSMKRRV YERLLYVTCS QNWEAMGNH FWIKQCIELL LAVCEKSTPI GTSCQGAMLP SITNVINLAD SHDRAAFAMV THVKQEPRER ENSESKEEDV E IDIELAPG DQTSTPKTKE LSEKDIGNQL HMLTNRHDKF LDTLREVKTG ALLSAFVQLC HISTTLAEKT WVQLFPRLWK IL SDRQQHA LAGEISPFLC SGSHQVQRDC QPSALNCFVE AMSQCVPPIP IRPCVLKYLG KTHNLWFRST LMLEHQAFEK GLS LQIKPK QTTEFYEQES ITPPQQEILD SLAELYSLLQ EEDMWAGLWQ KRCKYSETAT AIAYEQHGFF EQAQESYEKA MDKA KKEHE RSNASPAIFP EYQLWEDHWI RCSKELNQWE ALTEYGQSKG HINPYLVLEC AWRVSNWTAM KEALVQVEVS CPKEM AWKV NMYRGYLAIC HPEEQQLSFI ERLVEMASSL AIREWRRLPH VVSHVHTPLL QAAQQIIELQ EAAQINAGLQ PTNLGR NNS LHDMKTVVKT WRNRLPIVSD DLSHWSSIFM WRQHHYQGKP TWSGMHSSSI VTAYENSSQH DPSSNNAMLG VHASASA II QYGKIARKQG LVNVALDILS RIHTIPTVPI VDCFQKIRQQ VKCYLQLAGV MGKNECMQGL EVIESTNLKY FTKEMTAE F YALKGMFLAQ INKSEEANKA FSAAVQMHDV LVKAWAMWGD YLENIFVKER QLHLGVSAIT CYLHACRHQN ESKSRKYLA KVLWLLSFDD DKNTLADAVD KYCIGVPPIQ WLAWIPQLLT CLVGSEGKLL LNLISQVGRV YPQAVYFPIR TLYLTLKIEQ RERYKSDPG PIRATAPMWR CSRIMHMQRE LHPTLLSSLE GIVDQMVWFR ENWHEEVLRQ LQQGLAKCYS VAFEKSGAVS D AKITPHTL NFVKKLVSTF GVGLENVSNV STMFSSAASE SLARRAQATA QDPVFQKLKG QFTTDFDFSV PGSMKLHNLI SK LKKWIKI LEAKTKQLPK FFLIEEKCRF LSNFSAQTAE VEIPGEFLMP KPTHYYIKIA RFMPRVEIVQ KHNTAARRLY IRG HNGKIY PYLVMNDACL TESRREERVL QLLRLLNPCL EKRKETTKRH LFFTVPRVVA VSPQMRLVED NPSSLSLVEI YKQR CAKKG IEHDNPISRY YDRLATVQAR GTQASHQVLR DILKEVQSNM VPRSMLKEWA LHTFPNATDY WTFRKMFTIQ LALIG FAEF VLHLNRLNPE MLQIAQDTGK LNVAYFRFDI NDATGDLDAN RPVPFRLTPN ISEFLTTIGV SGPLTASMIA VARCFA QPN FKVDGILKTV LRDEIIAWHK KTQEDTSSPL SAAGQPENMD SQQLVSLVQK AVTAIMTRLH NLAQFEGGES KVNTLVA AA NSLDNLCRMD PAWHPWL UniProtKB: Transformation/transcription domain-associated protein |
-分子 #2: E1A-binding protein p400
分子 | 名称: E1A-binding protein p400 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 343.867312 KDa |
配列 | 文字列: MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQI TLAPLPLPSP TSPGFQFSAQ PRRFEHGSPS YIQVTSPLSQ QVQTQSPTQP SPGPGQALQN VRAGAPGPGL G LCSSSPTG ...文字列: MHHGTGPQNV QHQLQRSRAC PGSEGEEQPA HPNPPPSPAA PFAPSASPSA PQSPSYQIQQ LMNRSPATGQ NVNITLQSVG PVVGGNQQI TLAPLPLPSP TSPGFQFSAQ PRRFEHGSPS YIQVTSPLSQ QVQTQSPTQP SPGPGQALQN VRAGAPGPGL G LCSSSPTG GFVDASVLVR QISLSPSSGG HFVFQDGSGL TQIAQGAQVQ LQHPGTPITV RERRPSQPHT QSGGTIHHLG PQ SPAAAGG AGLQPLASPS HITTANLPPQ ISSIIQGQLV QQQQVLQGPP LPRPLGFERT PGVLLPGAGG AAGFGMTSPP PPT SPSRTA VPPGLSSLPL TSVGNTGMKK VPKKLEEIPP ASPEMAQMRK QCLDYHYQEM QALKEVFKEY LIELFFLQHF QGNM MDFLA FKKKHYAPLQ AYLRQNDLDI EEEEEEEEEE EEKSEVINDE VKVVTGKDGQ TGTPVAIATQ LPPKVSAAFS SQQQP FQQA LAGSLVAGAG STVETDLFKR QQAMPSTGMA EQSKRPRLEV GHQGVVFQHP GADAGVPLQQ LMPTAQGGMP PTPQAA QLA GQRQSQQQYD PSTGPPVQNA ASLHTPLPQL PGRLPPAGVP TAALSSALQF AQQPQVVEAQ TQLQIPVKTQ QPNVPIP AP PSSQLPIPPS QPAQLALHVP TPGKVQVQAS QLSSLPQMVA STRLPVDPAP PCPRPLPTSS TSSLAPVSGS GPGPSPAR S SPVNRPSSAT NKALSPVTSR TPGVVASAPT KPQSPAQNAT SSQDSSQDTL TEQITLENQV HQRIAELRKA GLWSQRRLP KLQEAPRPKS HWDYLLEEMQ WMATDFAQER RWKVAAAKKL VRTVVRHHEE KQLREERGKK EEQSRLRRIA ASTAREIECF WSNIEQVVE IKLRVELEEK RKKALNLQKV SRRGKELRPK GFDALQESSL DSGMSGRKRK ASISLTDDEV DDEEETIEEE E ANEGVVDH QTELSNLAKE AELPLLDLMK LYEGAFLPSS QWPRPKPDGE DTSGEEDADD CPGDRESRKD LVLIDSLFIM DQ FKAAERM NIGKPNAKDI ADVTAVAEAI LPKGSARVTT SVKFNAPSLL YGALRDYQKI GLDWLAKLYR KNLNGILADE AGL GKTVQI IAFFAHLACN EGNWGPHLVV VRSCNILKWE LELKRWCPGL KILSYIGSHR ELKAKRQEWA EPNSFHVCIT SYTQ FFRGL TAFTRVRWKC LVIDEMQRVK GMTERHWEAV FTLQSQQRLL LIDSPLHNTF LELWTMVHFL VPGISRPYLS SPLRA PSEE SQDYYHKVVI RLHRVTQPFI LRRTKRDVEK QLTKKYEHVL KCRLSNRQKA LYEDVILQPG TQEALKSGHF VNVLSI LVR LQRICNHPGL VEPRHPGSSY VAGPLEYPSA SLILKALERD FWKEADLSMF DLIGLENKIT RHEAELLSKK KIPRKLM EE ISTSAAPAAR PAAAKLKASR LFQPVQYGQK PEGRTVAFPS THPPRTAAPT TASAAPQGPL RGRPPIATFS ANPEAKAA A APFQTSQASA SAPRHQPASA SSTAASPAHP AKLRAQTTAQ ASTPGQPPPQ PQAPSHAAGQ SALPQRLVLP SQAQARLPS GEVVKIAQLA SITGPQSRVA QPETPVTLQF QGSKFTLSHS QLRQLTAGQP LQLQGSVLQI VSAPGQPYLR APGPVVMQTV SQAGAVHGA LGSKPPAGGP SPAPLTPQVG VPGRVAVNAL AVGEPGTASK PASPIGGPTQ EEKTRLLKER LDQIYLVNER R CSQAPVYG RDLLRICALP SHGRVQWRGS LDGRRGKEAG PAHSYTSSSE SPSELMLTLC RCGESLQDVI DRVAFVIPPV VA APPSLRV PRPPPLYSHR MRILRQGLRE HAAPYFQQLR QTTAPRLLQF PELRLVQFDS GKLEALAILL QKLKSEGRRV LIL SQMILM LDILEMFLNF HYLTYVRIDE NASSEQRQEL MRSFNRDRRI FCAILSTHSR TTGINLVEAD TVVFYDNDLN PVMD AKAQE WCDRIGRCKD IHIYRLVSGN SIEEKLLKNG TKDLIREVAA QGNDYSMAFL TQRTIQELFE VYSPMDDAGF PVKAE EFVV LSQEPSVTET IAPKIARPFI EALKSIEYLE EDAQKSAQEG VLGPHTDALS SDSENMPCDE EPSQLEELAD FMEQLT PIE KYALNYLELF HTSIEQEKER NSEDAVMTAV RAWEFWNLKT LQEREARLRL EQEEAELLTY TREDAYSMEY VYEDVDG QT EVMPLWTPPT PPQDDSDIYL DSVMCLMYEA TPIPEAKLPP VYVRKERKRH KTDPSAAGRK KKQRHGEAVV PPRSLFDR A TPGLLKIRRE GKEQKKNILL KQQVPFAKPL PTFAKPTAEP GQDNPEWLIS EDWALLQAVK QLLELPLNLT IVSPAHTPN WDLVSDVVNS CSRIYRSSKQ CRNRYENVII PREEGKSKNN RPLRTSQIYA QDENATHTQL YTSHFDLMKM TAGKRSPPIK PLLGMNPFQ KNPKHASVLA ESGINYDKPL PPIQVASLRA ERIAKEKKAL ADQQKAQQPA VAQPPPPQPQ PPPPPQQPPP P LPQPQAAG SQPPAGPPAV QPQPQPQPQT QPQPVQAPAK AQPAITTGGS AAVLAGTIKT SVTGTSMPTG AVSGNVIVNT IA GVPAATF QSINKRLASP VAPGALTTPG GSAPAQVVHT QPPPRAVGSP ATATPDLVSM ATTQGVRAVT SVTASAVVTT NLT PVQTPA RSLVPQVSQA TGVQLPGKTI TPAHFQLLRQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQQQ QQQQQQQQTT TTSQVQVPQI QGQA QSPAQ IKAVGKLTPE HLIKMQKQKL QMPPQPPPPQ AQSAPPQPTA QVQVQTSQPP QQQSPQLTTV TAPRPGALLT GTTVA NLQV ARLTRVPTSQ LQAQGQMQTQ APQPAQVALA KPPVVSVPAA VVSSPGVTTL PMNVAGISVA IGQPQKAAGQ TVVAQP VHM QQLLKLKQQA VQQQKAIQPQ AAQGPAAVQQ KITAQQITTP GAQQKVAYAA QPALKTQFLT TPISQAQKLA GAQQVQT QI QVAKLPQVVQ QQTPVASIQQ VASASQQASP QTVALTQATA AGQQVQMIPA VTATAQVVQQ KLIQQQVVTT ASAPLQTP G APNPAQVPAS SDSPSQQPKL QMRVPAVRLK TPTKPPCQ UniProtKB: UNIPROTKB: Q96L91 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL | ||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 52.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 181210 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-8qri: |