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万見
- EMDB-15681: Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15681
タイトルHuman leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to a C-terminal trimeric isoleucine GCN4 zipper (closed 3:3 model)
マップデータSharpened cryo-EM map followin non-uniform refinement.
試料
  • 複合体: Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain C-terminally fused to a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag
    • タンパク質・ペプチド: Leptin
    • タンパク質・ペプチド: Leptin receptor
キーワードleptin / LEP-R / obesity / metabolism / energy balance / CYTOKINE
機能・相同性
機能・相同性情報


multicellular organism development / regulation of lipoprotein lipid oxidation / cellular response to L-ascorbic acid / positive regulation of fat cell apoptotic process / negative regulation of glutamine transport / leptin receptor activity / regulation of transport / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / negative regulation of glucagon secretion / regulation of endothelial cell proliferation ...multicellular organism development / regulation of lipoprotein lipid oxidation / cellular response to L-ascorbic acid / positive regulation of fat cell apoptotic process / negative regulation of glutamine transport / leptin receptor activity / regulation of transport / negative regulation of appetite by leptin-mediated signaling pathway / negative regulation of glucagon secretion / regulation of endothelial cell proliferation / regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of natural killer cell proliferation / leptin receptor binding / regulation of bone remodeling / positive regulation of luteinizing hormone secretion / bone growth / regulation of natural killer cell activation / glycerol biosynthetic process / elastin metabolic process / leptin-mediated signaling pathway / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / regulation of steroid biosynthetic process / positive regulation of monoatomic ion transport / regulation of intestinal cholesterol absorption / positive regulation of hepatic stellate cell activation / regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of nitric-oxide synthase activity / response to leptin / adult feeding behavior / activation of protein kinase C activity / bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of cartilage development / sexual reproduction / regulation of feeding behavior / ovulation from ovarian follicle / negative regulation of D-glucose import / negative regulation of appetite / positive regulation of developmental growth / leukocyte tethering or rolling / energy reserve metabolic process / bile acid metabolic process / cellular response to leptin stimulus / prostaglandin secretion / cardiac muscle hypertrophy / Signaling by Leptin / cell surface receptor signaling pathway via STAT / hormone metabolic process / positive regulation of p38MAPK cascade / cytokine receptor activity / intestinal absorption / insulin secretion / aorta development / eating behavior / negative regulation of vasoconstriction / regulation of gluconeogenesis / glycogen metabolic process / peptide hormone receptor binding / response to vitamin E / fatty acid beta-oxidation / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cytokine binding / central nervous system neuron development / response to dietary excess / peptide hormone binding / negative regulation of lipid storage / T cell differentiation / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of angiogenesis / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / adipose tissue development / negative regulation of gluconeogenesis / phagocytosis / glial cell proliferation / transport across blood-brain barrier / energy homeostasis / cellular response to retinoic acid / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-12 production / regulation of insulin secretion / negative regulation of autophagy / cholesterol metabolic process / female pregnancy / response to activity / gluconeogenesis / positive regulation of interleukin-8 production / determination of adult lifespan / response to insulin / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / placenta development / hormone activity / cytokine-mediated signaling pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / regulation of blood pressure / lipid metabolic process / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of protein import into nucleus / circadian rhythm
類似検索 - 分子機能
Leptin / Leptin / Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Four-helical cytokine-like, core ...Leptin / Leptin / Leptin receptor, immunoglobulin-like domain / Obesity receptor immunoglobulin like domain / Short hematopoietin receptor, family 1, conserved site / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / Four-helical cytokine-like, core / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Leptin / Leptin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.45 Å
データ登録者Verstraete K / Savvides SN / Verschueren KG / Tsirigotaki A
資金援助 ベルギー, 1件
OrganizationGrant number国
Research Foundation - Flanders (FWO)G0G0619N ベルギー
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Mechanism of receptor assembly via the pleiotropic adipokine Leptin.
著者: Alexandra Tsirigotaki / Ann Dansercoer / Koen H G Verschueren / Iva Marković / Christoph Pollmann / Maximillian Hafer / Jan Felix / Catherine Birck / Wouter Van Putte / Dominiek Catteeuw / ...著者: Alexandra Tsirigotaki / Ann Dansercoer / Koen H G Verschueren / Iva Marković / Christoph Pollmann / Maximillian Hafer / Jan Felix / Catherine Birck / Wouter Van Putte / Dominiek Catteeuw / Jan Tavernier / J Fernando Bazan / Jacob Piehler / Savvas N Savvides / Kenneth Verstraete /
要旨: The adipokine Leptin activates its receptor LEP-R in the hypothalamus to regulate body weight and exerts additional pleiotropic functions in immunity, fertility and cancer. However, the structure and ...The adipokine Leptin activates its receptor LEP-R in the hypothalamus to regulate body weight and exerts additional pleiotropic functions in immunity, fertility and cancer. However, the structure and mechanism of Leptin-mediated LEP-R assemblies has remained unclear. Intriguingly, the signaling-competent isoform of LEP-R is only lowly abundant amid several inactive short LEP-R isoforms contributing to a mechanistic conundrum. Here we show by X-ray crystallography and cryo-EM that, in contrast to long-standing paradigms, Leptin induces type I cytokine receptor assemblies featuring 3:3 stoichiometry and demonstrate such Leptin-induced trimerization of LEP-R on living cells via single-molecule microscopy. In mediating these assemblies, Leptin undergoes drastic restructuring that activates its site III for binding to the Ig domain of an adjacent LEP-R. These interactions are abolished by mutations linked to obesity. Collectively, our study provides the structural and mechanistic framework for how evolutionarily conserved Leptin:LEP-R assemblies with 3:3 stoichiometry can engage distinct LEP-R isoforms to achieve signaling.
履歴
登録2022年8月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月5日-
マップ公開2023年4月5日-
更新2024年11月20日-
現状2024年11月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15681.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15681.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened cryo-EM map followin non-uniform refinement.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.52 Å/pix.
x 280 pix.
= 425.6 Å		1.52 Å/pix.
x 280 pix.
= 425.6 Å		1.52 Å/pix.
x 280 pix.
= 425.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.52 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.45
最小 - 最大-0.98906 - 2.4446483
平均 (標準偏差)0.00004836456 (±0.055157408)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 425.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15681_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Non-sharpened cryo-EM map followin non-uniform refinement

ファイルemd_15681_additional_1.map
注釈Non-sharpened cryo-EM map followin non-uniform refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_15681_half_map_1.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_15681_half_map_2.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain C-termina...

全体名称: Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain C-terminally fused to a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag
要素
  • 複合体: Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain C-terminally fused to a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag
    • タンパク質・ペプチド: Leptin
    • タンパク質・ペプチド: Leptin receptor

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超分子 #1: Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain C-termina...

超分子名称: Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain C-terminally fused to a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Human leptin carrying an N-terminal His-tag and the human LEP-R ectodomain C-terminally fused to a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag (without His-tag) were co-expressed in HEK293 FreeStyle ...詳細: Human leptin carrying an N-terminal His-tag and the human LEP-R ectodomain C-terminally fused to a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag (without His-tag) were co-expressed in HEK293 FreeStyle cells in the presence of kifunensine. The resulting complex was purified from the conditioned medium by IMAC and SEC.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 350 KDa

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分子 #1: Leptin

分子名称: Leptin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: N-terminally His-tagged human leptin was co-expressed with the human LEP-R ectodomain fused a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag in HEK293 FreeStyle cells.
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.605061 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
AHHHHHHPGG PGSENLYFQG GSTGGVPIQK VQDDTKTLIK TIVTRINDIS HTQSVSSKQK VTGLDFIPGL HPILTLSKMD QTLAVYQQI LTSMPSRNVI QISNDLENLR DLLHVLAFSK SCHLPWASGL ETLDSLGGVL EASGYSTEVV ALSRLQGSLQ D MLWQLDLS PGC

UniProtKB: Leptin

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分子 #2: Leptin receptor

分子名称: Leptin receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Human leptin carrying an N-terminal His-tag and the human LEP-R ectodomain C-terminally fused to a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag (without His-tag) were co-expressed in HEK293 FreeStyle ...詳細: Human leptin carrying an N-terminal His-tag and the human LEP-R ectodomain C-terminally fused to a trimeric GCN4 isoleucine zipper tag (without His-tag) were co-expressed in HEK293 FreeStyle cells in the presence of kifunensine. The resulting complex was purified from the conditioned medium by IMAC and SEC.
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 98.822062 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: FNLSYPITPW RFKLSCMPPN STYDYFLLPA GLSKNTSNSN GHYETAVEPK FNSSGTHFSN LSKTTFHCCF RSEQDRNCSL CADNIEGKT FVSTVNSLVF QQIDANWNIQ CWLKGDLKLF ICYVESLFKN LFRNYNYKVH LLYVLPEVLE DSPLVPQKGS F QMVHCNCS ...文字列:
FNLSYPITPW RFKLSCMPPN STYDYFLLPA GLSKNTSNSN GHYETAVEPK FNSSGTHFSN LSKTTFHCCF RSEQDRNCSL CADNIEGKT FVSTVNSLVF QQIDANWNIQ CWLKGDLKLF ICYVESLFKN LFRNYNYKVH LLYVLPEVLE DSPLVPQKGS F QMVHCNCS VHECCECLVP VPTAKLNDTL LMCLKITSGG VIFQSPLMSV QPINMVKPDP PLGLHMEITD DGNLKISWSS PP LVPFPLQ YQVKYSENST TVIREADKIV SATSLLVDSI LPGSSYEVQV RGKRLDGPGI WSDWSTPRVF TTQDVIYFPP KIL TSVGSN VSFHCIYKKE NKIVPSKEIV WWMNLAEKIP QSQYDVVSDH VSKVTFFNLN ETKPRGKFTY DAVYCCNEHE CHHR YAELY VIDVNINISC ETDGYLTKMT CRWSTSTIQS LAESTLQLRY HRSSLYCSDI PSIHPISEPK DCYLQSDGFY ECIFQ PIFL LSGYTMWIRI NHSLGSLDSP PTCVLPDSVV KPLPPSSVKA EITINIGLLK ISWEKPVFPE NNLQFQIRYG LSGKEV QWK MYEVYDAKSK SVSLPVPDLC AVYAVQVRCK RLDGLGYWSN WSNPAYTVVM DIKVPMRGPE FWRIINGDTM KKEKNVT LL WKPLMKNDSL CSVQRYVINH HTSCNGTWSE DVGNHTKFTF LWTEQAHTVT VLAINSIGAS VANFNLTFSW PMSKVNIV Q SLSAYPLNSS CVIVSWILSP SDYKLMYFII EWKNLNEDGE IKWLRISSSV KKYYIHDHFI PIEKYQFSLY PIFMEGVGK PKIINSFTQD DIEKHQSDST GGSGGSGGSG GSGGSRMKQI EDKIEEILSK IYHIENEIAR IKKLIGER

UniProtKB: Leptin receptor

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride

詳細: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 1 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細: 4 microliter of hLeptin:hLEP-RECD-tGCN4 complex at 0.3 mg.mL-1 was applied to a glow-discharged Quantifoil R 0.6/1 300 mesh golden grid coated with graphene (PUXANO), blotted for 1 s (blot ...詳細: 4 microliter of hLeptin:hLEP-RECD-tGCN4 complex at 0.3 mg.mL-1 was applied to a glow-discharged Quantifoil R 0.6/1 300 mesh golden grid coated with graphene (PUXANO), blotted for 1 s (blot force = 1) under 100% humidity at 295K and plunged into liquid ethane using an FEI Vitribot Mark IV
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 13755 / 平均電子線量: 62.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm

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画像解析

粒子像選択選択した数: 206218
詳細: Initial 2D-classes were obtained via template-based particle picking using 2D-classes for a mLeptin:mLEP-R-deltaFnIII-tGCN4 complex lowpass filtered to 20 Angstrom. These 2D classes were then ...詳細: Initial 2D-classes were obtained via template-based particle picking using 2D-classes for a mLeptin:mLEP-R-deltaFnIII-tGCN4 complex lowpass filtered to 20 Angstrom. These 2D classes were then used to seed template-based picking and neural network-based particle picking via Topaz 0.2.4. Junk particles were removed by multiple rounds of 2D classification resulting in a particle set of 206,218 particles. High-resolution 2D classes were selected for ab initio 3D classification followed by heterogeneous refinement and non-uniform refinement.
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: A hybrid model for the 3:3 hLeptin:hLEP-RECD complex was created based on the AlphaFold predictions for hLEP-RECD and hLeptin, and the determined crystal structures for the mouse ...In silico モデル: A hybrid model for the 3:3 hLeptin:hLEP-RECD complex was created based on the AlphaFold predictions for hLEP-RECD and hLeptin, and the determined crystal structures for the mouse 3:3 Leptin:LEP-RIgCRH2 complex (pdb 7z3r) and human Leptin:LEP-RCRH2 complex (pdb 7z3q)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.3.2) / ソフトウェア - 詳細: Non-uniform refinement / 使用した粒子像数: 29899
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.1.0) / ソフトウェア - 詳細: Ab initio
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 20028
ソフトウェア:
名称詳細
cryoSPARC (ver. v3.1.0)Ab initio
cryoSPARC (ver. v3.1.0)Hetero-refinement

詳細: High-resolution 2D classes were selected for ab initio 3D classification followed by heterogeneous refinement and non-uniform refinement which resulted in a cryo-EM map that showed well- ...詳細: High-resolution 2D classes were selected for ab initio 3D classification followed by heterogeneous refinement and non-uniform refinement which resulted in a cryo-EM map that showed well-defined density for a 2:2 hLeptin:hLEP-RECD subcomplex (100,139 particles, FSC0.143 = 4.94 Angstrom). This particle set was further subclassified via ab initio 3D classification (5 classes) and heterogeneous refinement followed by non-uniform refinement which resulted in cryo-EM maps representing open (31,968 particles, FSC0.143 = 6.56 Angstrom) and closed (31,432 particles, FSC0.143 = 6.06 Angstrom) states of the 3:3 hLeptin:hLEP-RECD complex.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

7z3r

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7z3q

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Atomic models for the 2:2 and 3:3 hLeptin:hLEP-R complexes were created based on the Alphafold2 predictions for hLEP-R and hLeptin, and the crystal structures for the mouse 3:3 Leptin:LEP-RIgCRH2 complex (pdb 7z3r) and the human Leptin:LEP-RCRH2 complex (pdb 7z3q) and fitted in the cryo-EM maps via Chimera. Atomic models were further refined via real space refinement in Phenix using rigid body refinement and coordinate refinement with reference restraints to the starting model.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8avf:
Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to a C-terminal trimeric isoleucine GCN4 zipper (closed 3:3 model)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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