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- EMDB-13159: Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13159
タイトルStructure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex
マップデータMain map, was used to build VvExoY and Actin
試料
  • 複合体: Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,RTX-toxin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Profilin-1
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードBacterial toxin / G-actin / profilin / toxin
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / synapse maturation / adenyl-nucleotide exchange factor activity / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of norepinephrine uptake / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of actin filament bundle assembly / bBAF complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / cellular response to cytochalasin B ...calcium- and calmodulin-responsive adenylate cyclase activity / synapse maturation / adenyl-nucleotide exchange factor activity / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of norepinephrine uptake / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of actin filament bundle assembly / bBAF complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / cellular response to cytochalasin B / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / npBAF complex / brahma complex / nBAF complex / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / regulation of transepithelial transport / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Gap junction degradation / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / protein localization to adherens junction / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / negative regulation of stress fiber assembly / Folding of actin by CCT/TriC / Tat protein binding / postsynaptic actin cytoskeleton / RSC-type complex / proline-rich region binding / Regulation of CDH1 Function / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / PCP/CE pathway / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / tight junction / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / host cell cytosol / positive regulation of ruffle assembly / apical junction complex / positive regulation of double-strand break repair / detection of maltose stimulus / maintenance of blood-brain barrier / maltose transport complex / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / positive regulation of stem cell population maintenance / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of actin filament polymerization / establishment or maintenance of cell polarity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / cortical cytoskeleton / carbohydrate transport / nitric-oxide synthase binding / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / brush border / positive regulation of epithelial cell migration / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / actin monomer binding / negative regulation of cell differentiation / carbohydrate transmembrane transporter activity / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / maltose binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of myoblast differentiation / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / kinesin binding / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / phosphotyrosine residue binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / axonogenesis / substantia nigra development / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell chemotaxis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Dermonecrotic/RTX toxin, membrane localization domain / Profilin1/2/3, vertebrate / Membrane Localization Domain / Peptidase C58, YopT-type domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Profilin conserved site ...Yersinia/Haemophilus virulence surface antigen / Dermonecrotic/RTX toxin, membrane localization domain / Profilin1/2/3, vertebrate / Membrane Localization Domain / Peptidase C58, YopT-type domain / Anthrax toxin, edema factor, central / Anthrax toxin, edema factor, C-terminal / Anthrax toxin, edema factor, central domain superfamily / Anthrax toxin LF subunit / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. / alpha/beta hydrolase fold / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actins signature 1. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RTX-toxin / Profilin-1 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio vulnificus (バクテリア) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Belyy A / Merino F
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Mechanism of actin-dependent activation of nucleotidyl cyclase toxins from bacterial human pathogens.
著者: Alexander Belyy / Felipe Merino / Undine Mechold / Stefan Raunser /
要旨: Bacterial human pathogens secrete initially inactive nucleotidyl cyclases that become potent enzymes by binding to actin inside eukaryotic host cells. The underlying molecular mechanism of this ...Bacterial human pathogens secrete initially inactive nucleotidyl cyclases that become potent enzymes by binding to actin inside eukaryotic host cells. The underlying molecular mechanism of this activation is, however, unclear. Here, we report structures of ExoY from Pseudomonas aeruginosa and Vibrio vulnificus bound to their corresponding activators F-actin and profilin-G-actin. The structures reveal that in contrast to the apo-state, two flexible regions become ordered and interact strongly with actin. The specific stabilization of these regions results in an allosteric stabilization of the nucleotide binding pocket and thereby to an activation of the enzyme. Differences in the sequence and conformation of the actin-binding regions are responsible for the selective binding to either F- or G-actin. Other nucleotidyl cyclase toxins that bind to calmodulin rather than actin undergo a similar disordered-to-ordered transition during activation, suggesting that the allosteric activation-by-stabilization mechanism of ExoY is conserved in these enzymes, albeit the different activator.
履歴
登録2021年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月17日-
マップ公開2021年11月17日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7p1h
  • 表面レベル: 0.0025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7p1h
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13159.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13159.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map, was used to build VvExoY and Actin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.68 Å/pix.
x 320 pix.
= 217.6 Å		0.68 Å/pix.
x 320 pix.
= 217.6 Å		0.68 Å/pix.
x 320 pix.
= 217.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0025 / ムービー #1: 0.0025
最小 - 最大-0.004413011 - 0.010719433
平均 (標準偏差)0.0000319292 (±0.00031533977)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 217.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.680.680.68
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z217.600217.600217.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0040.0110.000

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添付データ

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追加マップ: Secondary map, was used to build actin-profilin interface

ファイルemd_13159_additional_1.map
注釈Secondary map, was used to build actin-profilin interface
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex

全体名称: Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex
要素
  • 複合体: Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex
    • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,RTX-toxin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1
    • タンパク質・ペプチド: Profilin-1
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex

超分子名称: Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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分子 #1: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,RTX-toxin

分子名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,RTX-toxin
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio vulnificus (バクテリア)
分子量理論値: 91.467539 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFG GYAQSGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE L KAKGKSAL ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFG GYAQSGLLAE ITPDKAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE L KAKGKSAL MFNLQEPYFT WPLIAADGGY AFKYENGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NK GETAMTI NGPWAWSNID TSKVNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPL GAVALK SYEEELVKDP RIAATMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDEALKDAQ TNSGSSGSSV EASD TELGT NTDAPHKNYQ SRDLVLEPIV QPETIELGMP DSDQKILAEV AERENVIIGV RPVDEKSKSL IDSKLYSSKG LFVKA KSSD WGPMSGFIPV DQAFAKASAR RDLDKFNGYA EQSIESGNAV SADLYLNQVR IDELVSKYQS LTALEFDAES GMYKTT ATN GDQTVTFFLN KVTVDSKDLW QVHYIKDGKL APFKVIGDPV SKQPMTADYD LLTVMYSYSD LGPQDKLKQP LTWEQWK ES VTYEELTPKY KELYNSEVLY NKKDGASLGV VSDRLKALKD VINTSLGRTD GLEMVHHGAD DANPYAVMAD NFPATFFV P KSFFMEDGLG EGKGSIQTYF NVNEQGAVVI RDPQEFSNFQ QVAINVSYRA SLNDKWNVGL DDPLFTPKSK LSHDFLNAK EEVIKKLSGE VETNVRTTQL LTDNEGL

UniProtKB: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, RTX-toxin

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分子 #2: Actin, cytoplasmic 1

分子名称: Actin, cytoplasmic 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.402242 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DIAALVVDNG SGMCKAGFAG DDAPRAVFPS IVGRPRHQGV MVGMGQKDSY VGDEAQSKRG ILTLKYPIE(HIC) GIVTNW DDM EKIWHHTFYN ELRVAPEEHP VLLTEAPLNP KANREKMTQI MFETFNTPAM YVAIQAVLSL YASGRTTGIV MDSGDGV TH ...文字列:
DIAALVVDNG SGMCKAGFAG DDAPRAVFPS IVGRPRHQGV MVGMGQKDSY VGDEAQSKRG ILTLKYPIE(HIC) GIVTNW DDM EKIWHHTFYN ELRVAPEEHP VLLTEAPLNP KANREKMTQI MFETFNTPAM YVAIQAVLSL YASGRTTGIV MDSGDGV TH TVPIYEGYAL PHAILRLDLA GRDLTDYLMK ILTERGYSFT TTAEREIVRD IKEKLCYVAL DFEQEMATAA SSSSLEKS Y ELPDGQVITI GNERFRCPEA LFQPSFLGME SAGIHETTFN SIMKCDVDIR KDLYANTVLS GGTTMYPGIA DRMQKEITA LAPSTMKIKI IAPPERKYSV WIGGSILASL STFQQMWISK QEYDESGPSI VHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #3: Profilin-1

分子名称: Profilin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.071222 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAGWNAYIDN LMADGTCQDA AIVGYKDSPS VWAAVPGKTF VNITPAEVGV LVGKDRSSFY VNGLTLGGQK CSVIRDSLLQ DGEFSMDLR TKSTGGAPTF NVTVTKTDKT LVLLMGKEGV HGGLINKKCY EMASHLRRSQ Y

UniProtKB: Profilin-1

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6879 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1252333
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE / 使用した粒子像数: 342081
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6nbw

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6nbw

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7p1h:
Structure of the V. vulnificus ExoY-G-actin-profilin complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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