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- EMDB-12964: Cryo-EM Structure of the DDB1-DCAF1-CUL4A-RBX1 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12964
タイトルCryo-EM Structure of the DDB1-DCAF1-CUL4A-RBX1 Complex
マップデータ
試料
  • 複合体: CRL4(DCAF1)
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DDB1- and CUL4-associated factor 1
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-4A
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
キーワードubiquitin / E3 / protein degradation / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cell competition in a multicellular organism / negative regulation of granulocyte differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / V(D)J recombination / cellular response to chemical stress / regulation of DNA damage checkpoint / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / Cul7-RING ubiquitin ligase complex ...cell competition in a multicellular organism / negative regulation of granulocyte differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / V(D)J recombination / cellular response to chemical stress / regulation of DNA damage checkpoint / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / regulation of nucleotide-excision repair / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / positive regulation of protein autoubiquitination / protein neddylation / UV-damage excision repair / NEDD8 ligase activity / negative regulation of response to oxidative stress / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / SCF ubiquitin ligase complex / WD40-repeat domain binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of type I interferon production / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of mitophagy / Prolactin receptor signaling / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / hemopoiesis / somatic stem cell population maintenance / protein monoubiquitination / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ectopic germ cell programmed cell death / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / positive regulation of viral genome replication / protein K48-linked ubiquitination / proteasomal protein catabolic process / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / B cell differentiation / Regulation of BACH1 activity / T cell activation / nuclear estrogen receptor binding / nucleotide-excision repair / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of DVL / Degradation of GLI1 by the proteasome / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / histone H2AT120 kinase activity / Hedgehog 'on' state / G1/S transition of mitotic cell cycle / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / RING-type E3 ubiquitin transferase / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Evasion by RSV of host interferon responses / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Wnt signaling pathway / fibrillar center / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Dual incision in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / protein polyubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / Regulation of RUNX2 expression and activity / cellular response to UV
類似検索 - 分子機能
VPRBP/DCAF1 family / Lissencephaly type-1-like homology motif / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. ...VPRBP/DCAF1 family / Lissencephaly type-1-like homology motif / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-4A / DNA damage-binding protein 1 / DDB1- and CUL4-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å
データ登録者Mohamed WI / Schenk AD
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: The CRL4 cullin-RING ubiquitin ligase is activated following a switch in oligomerization state.
著者: Weaam I Mohamed / Andreas D Schenk / Georg Kempf / Simone Cavadini / Anja Basters / Alessandro Potenza / Wassim Abdul Rahman / Julius Rabl / Kurt Reichermeier / Nicolas H Thomä /
要旨: The cullin-4-based RING-type (CRL4) family of E3 ubiquitin ligases functions together with dedicated substrate receptors. Out of the ˜29 CRL4 substrate receptors reported, the DDB1- and CUL4- ...The cullin-4-based RING-type (CRL4) family of E3 ubiquitin ligases functions together with dedicated substrate receptors. Out of the ˜29 CRL4 substrate receptors reported, the DDB1- and CUL4-associated factor 1 (DCAF1) is essential for cellular survival and growth, and its deregulation has been implicated in tumorigenesis. We carried out biochemical and structural studies to examine the structure and mechanism of the CRL4 ligase. In the 8.4 Å cryo-EM map of CRL4 , four CUL4-RBX1-DDB1-DCAF1 protomers are organized into two dimeric sub-assemblies. In this arrangement, the WD40 domain of DCAF1 mediates binding with the cullin C-terminal domain (CTD) and the RBX1 subunit of a neighboring CRL4 protomer. This renders RBX1, the catalytic subunit of the ligase, inaccessible to the E2 ubiquitin-conjugating enzymes. Upon CRL4 activation by neddylation, the interaction between the cullin CTD and the neighboring DCAF1 protomer is broken, and the complex assumes an active dimeric conformation. Accordingly, a tetramerization-deficient CRL4 mutant has higher ubiquitin ligase activity compared to the wild-type. This study identifies a novel mechanism by which unneddylated and substrate-free CUL4 ligases can be maintained in an inactive state.
履歴
登録2021年5月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月13日-
マップ公開2021年10月13日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
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  • 原子モデル: PDB-7okq
  • 表面レベル: 0.01
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7okq
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12964.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12964.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.76 Å/pix.
x 260 pix.
= 457.6 Å		1.76 Å/pix.
x 260 pix.
= 457.6 Å		1.76 Å/pix.
x 260 pix.
= 457.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00856 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.011189009 - 0.032275353
平均 (標準偏差)0.0003951231 (±0.0024329766)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 457.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.761.761.76
M x/y/z260260260
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z457.600457.600457.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ243257325
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS260260260
D min/max/mean-0.0110.0320.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CRL4(DCAF1)

全体名称: CRL4(DCAF1)
要素
  • 複合体: CRL4(DCAF1)
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DDB1- and CUL4-associated factor 1
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-4A
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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超分子 #1: CRL4(DCAF1)

超分子名称: CRL4(DCAF1) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 129.394898 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHVDE NLYFQGGGRM SYNYVVTAQK PTAVNGCVTG HFTSAEDLNL LIAKNTRLEI YVVTAEGLRP VKEVGMYGKI AVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACILE YKQSGESIDI ITRAHGNVQD RIGRPSETGI IGIIDPECRM IGLRLYDGLF K VIPLDRDN ...文字列:
MHHHHHHVDE NLYFQGGGRM SYNYVVTAQK PTAVNGCVTG HFTSAEDLNL LIAKNTRLEI YVVTAEGLRP VKEVGMYGKI AVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACILE YKQSGESIDI ITRAHGNVQD RIGRPSETGI IGIIDPECRM IGLRLYDGLF K VIPLDRDN KELKAFNIRL EELHVIDVKF LYGCQAPTIC FVYQDPQGRH VKTYEVSLRE KEFNKGPWKQ ENVEAEASMV IA VPEPFGG AIIIGQESIT YHNGDKYLAI APPIIKQSTI VCHNRVDPNG SRYLLGDMEG RLFMLLLEKE EQMDGTVTLK DLR VELLGE TSIAECLTYL DNGVVFVGSR LGDSQLVKLN VDSNEQGSYV VAMETFTNLG PIVDMCVVDL ERQGQGQLVT CSGA FKEGS LRIIRNGIGI HEHASIDLPG IKGLWPLRSD PNRETDDTLV LSFVGQTRVL MLNGEEVEET ELMGFVDDQQ TFFCG NVAH QQLIQITSAS VRLVSQEPKA LVSEWKEPQA KNISVASCNS SQVVVAVGRA LYYLQIHPQE LRQISHTEME HEVACL DIT PLGDSNGLSP LCAIGLWTDI SARILKLPSF ELLHKEMLGG EIIPRSILMT TFESSHYLLC ALGDGALFYF GLNIETG LL SDRKKVTLGT QPTVLRTFRS LSTTNVFACS DRPTVIYSSN HKLVFSNVNL KEVNYMCPLN SDGYPDSLAL ANNSTLTI G TIDEIQKLHI RTVPLYESPR KICYQEVSQC FGVLSSRIEV QDTSGGTTAL RPSASTQALS SSVSSSKLFS SSTAPHETS FGEEVEVHNL LIIDQHTFEV LHAHQFLQNE YALSLVSCKL GKDPNTYFIV GTAMVYPEEA EPKQGRIVVF QYSDGKLQTV AEKEVKGAV YSMVEFNGKL LASINSTVRL YEWTTEKELR TECNHYNNIM ALYLKTKGDF ILVGDLMRSV LLLAYKPMEG N FEEIARDF NPNWMSAVEI LDDDNFLGAE NAFNLFVCQK DSAATTDEER QHLQEVGLFH LGEFVNVFCH GSLVMQNLGE TS TPTQGSV LFGTVNGMIG LVTSLSESWY NLLLDMQNRL NKVIKSVGKI EHSFWRSFHT ERKTEPATGF IDGDLIESFL DIS RPKMQE VVANLQYDDG SGMKREATAD DLIKVVEELT RIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

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分子 #2: DDB1- and CUL4-associated factor 1

分子名称: DDB1- and CUL4-associated factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 171.279094 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASWSHPQFE KLEVLFQGPT TVVVHVDSKA ELTTLLEQWE KEHGSGQDMV PILTRMSQLI EKETEEYRKG DPDPFDDRHP GRADPECML GHLLRILFKN DDFMNALVNA YVMTSREPPL NTAACRLLLD IMPGLETAVV FQEKEGIVEN LFKWAREADQ P LRTYSTGL ...文字列:
MASWSHPQFE KLEVLFQGPT TVVVHVDSKA ELTTLLEQWE KEHGSGQDMV PILTRMSQLI EKETEEYRKG DPDPFDDRHP GRADPECML GHLLRILFKN DDFMNALVNA YVMTSREPPL NTAACRLLLD IMPGLETAVV FQEKEGIVEN LFKWAREADQ P LRTYSTGL LGGAMENQDI AANYRDENSQ LVAIVLRRLR ELQLQEVALR QENKRPSPRK LSSEPLLPLD EEAVDMDYGD MA VDVVDGD QEEASGDMEI SFHLDSGHKT SSRVNSTTKP EDGGLKKNKS AKQGDRENFR KAKQKLGFSS SDPDRMFVEL SNS SWSEMS PWVIGTNYTL YPMTPAIEQR LILQYLTPLG EYQELLPIFM QLGSRELMMF YIDLKQTNDV LLTFEALKHL ASLL LHNKF ATEFVAHGGV QKLLEIPRPS MAATGVSMCL YYLSYNQDAM ERVCMHPHNV LSDVVNYTLW LMECSHASGC CHATM FFSI CFSFRAVLEL FDRYDGLRRL VNLISTLEIL NLEDQGALLS DDEIFASRQT GKHTCMALRK YFEAHLAIKL EQVKQS LQR TEGGILVHPQ PPYKACSYTH EQIVEMMEFL IEYGPAQLYW EPAEVFLKLS CVQLLLQLIS IACNWKTYYA RNDTVRF AL DVLAILTVVP KIQLQLAESV DVLDEAGSTV STVGISIILG VAEGEFFIHD AEIQKSALQI IINCVCGPDN RISSIGKF I SGTPRRKLPQ NPKSSEHTLA KMWNVVQSNN GIKVLLSLLS IKMPITDADQ IRALACKALV GLSRSSTVRQ IISKLPLFS SCQIQQLMKE PVLQDKRSDH VKFCKYAAEL IERVSGKPLL IGTDVSLARL QKADVVAQSR ISFPEKELLL LIRNHLISKG LGETATVLT KEADLPMTAA SHSSAFTPVT AAASPVSLPR TPRIANGIAT RLGSHAAVGA SAPSAPTAHP QPRPPQGPLA L PGPSYAGN SPLIGRISFI RERPSPCNGR KIRVLRQKSD HGAYSQSPAI KKQLDRHLPS PPTLDSIITE YLREQHARCK NP VATCPPF SLFTPHQCPE PKQRRQAPIN FTSRLNRRAS FPKYGGVDGG CFDRHLIFSR FRPISVFREA NEDESGFTCC AFS ARERFL MLGTCTGQLK LYNVFSGQEE ASYNCHNSAI THLEPSRDGS LLLTSATWSQ PLSALWGMKS VFDMKHSFTE DHYV EFSKH SQDRVIGTKG DIAHIYDIQT GNKLLTLFNP DLANNYKRNC ATFNPTDDLV LNDGVLWDVR SAQAIHKFDK FNMNI SGVF HPNGLEVIIN TEIWDLRTFH LLHTVPALDQ CRVVFNHTGT VMYGAMLQAD DEDDLMEERM KSPFGSSFRT FNATDY KPI ATIDVKRNIF DLCTDTKDCY LAVIENQGSM DALNMDTVCR LYEVGRQRLA EDEDEEEDQE EEEQEEEDDD EDDDDTD DL DELDTDQLLE AELEEDDNNE NAGEDGDNDF SPSDEELANL LEEGEDGEDE DSDADEEVEL ILGDTDSSDN SDLEDDII L SLNE

UniProtKB: DDB1- and CUL4-associated factor 1

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分子 #3: Cullin-4A

分子名称: Cullin-4A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 86.702836 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MHHHHHHVDE ENLYFQGGGR GGSKKLVIKN FRDRPRLPDN YTQDTWRKLH EAVRAVQSST SIRYNLEELY QAVENLCSHK VSPMLYKQL RQACEDHVQA QILPFREDSL DSVLFLKKIN TCWQDHCRQM IMIRSIFLFL DRTYVLQNST LPSIWDMGLE L FRTHIISD ...文字列:
MHHHHHHVDE ENLYFQGGGR GGSKKLVIKN FRDRPRLPDN YTQDTWRKLH EAVRAVQSST SIRYNLEELY QAVENLCSHK VSPMLYKQL RQACEDHVQA QILPFREDSL DSVLFLKKIN TCWQDHCRQM IMIRSIFLFL DRTYVLQNST LPSIWDMGLE L FRTHIISD KMVQSKTIDG ILLLIERERS GEAVDRSLLR SLLGMLSDLQ VYKDSFELKF LEETNCLYAA EGQRLMQERE VP EYLNHVS KRLEEEGDRV ITYLDHSTQK PLIACVEKQL LGEHLTAILQ KGLDHLLDEN RVPDLAQMYQ LFSRVRGGQQ ALL QHWSEY IKTFGTAIVI NPEKDKDMVQ DLLDFKDKVD HVIEVCFQKN ERFVNLMKES FETFINKRPN KPAELIAKHV DSKL RAGNK EATDEELERT LDKIMILFRF IHGKDVFEAF YKKDLAKRLL VGKSASVDAE KSMLSKLKHE CGAAFTSKLE GMFKD MELS KDIMVHFKQH MQNQSDSGPI DLTVNILTMG YWPTYTPMEV HLTPEMIKLQ EVFKAFYLGK HSGRKLQWQT TLGHAV LKA EFKEGKKEFQ VSLFQTLVLL MFNEGDGFSF EEIKMATGIE DSELRRTLQS LACGKARVLI KSPKGKEVED GDKFIFN GE FKHKLFRIKI NQIQMKETVE EQVSTTERVF QDRQYQIDAA IVRIMKMRKT LGHNLLVSEL YNQLKFPVKP GDLKKRIE S LIDRDYMERD KDNPNQYHYV A

UniProtKB: Cullin-4A

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分子 #4: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.49724 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MHHHHHHVDE NLYFQGGGRG TNSGAGKKRF EVKKWNAVAL WAWDIVVDNC AICRNHIMDL CIECQANQAS ATSEECTVAW GVCNHAFHF HCISRWLKTR QVCPLDNREW EFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 14000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

2hye

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5jk7

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 596
当てはまり具合の基準: Real-space cross-correlation
得られたモデル

PDB-7okq:
Cryo-EM Structure of the DDB1-DCAF1-CUL4A-RBX1 Complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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