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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12289 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of the in situ actomyosin complex from the A-band of mouse psoas muscle sarcomere in the rigor state obtained by sub-tomogram averaging | ||||||||||||||||||
マップデータ | Averaged map of in situ actomyosin complex | ||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Muscle proteins / force generation / sarcomere / cytoskeleton / MOTOR PROTEIN | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / : / skeletal muscle fiber adaptation / Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / contractile muscle fiber / muscle filament sliding / : / myosin filament ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / : / skeletal muscle fiber adaptation / Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / contractile muscle fiber / muscle filament sliding / : / myosin filament / actin filament capping / ruffle organization / myosin II complex / myosin complex / response to steroid hormone / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myofibril / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / positive regulation of cell adhesion / skeletal muscle fiber development / muscle contraction / cardiac muscle contraction / stress fiber / response to mechanical stimulus / skeletal muscle tissue development / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of cell migration / filopodium / response to activity / actin filament organization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / disordered domain specific binding / double-stranded RNA binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / in utero embryonic development / calmodulin binding / hydrolase activity / immune response / protein heterodimerization activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||||||||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.2 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Wang Z / Grange M | ||||||||||||||||||
資金援助 | ドイツ, 英国, European Union, 5件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2021 タイトル: The molecular basis for sarcomere organization in vertebrate skeletal muscle. 著者: Zhexin Wang / Michael Grange / Thorsten Wagner / Ay Lin Kho / Mathias Gautel / Stefan Raunser / 要旨: Sarcomeres are force-generating and load-bearing devices of muscles. A precise molecular picture of how sarcomeres are built underpins understanding their role in health and disease. Here, we ...Sarcomeres are force-generating and load-bearing devices of muscles. A precise molecular picture of how sarcomeres are built underpins understanding their role in health and disease. Here, we determine the molecular architecture of native vertebrate skeletal sarcomeres by electron cryo-tomography. Our reconstruction reveals molecular details of the three-dimensional organization and interaction of actin and myosin in the A-band, I-band, and Z-disc and demonstrates that α-actinin cross-links antiparallel actin filaments by forming doublets with 6-nm spacing. Structures of myosin, tropomyosin, and actin at ~10 Å further reveal two conformations of the "double-head" myosin, where the flexible orientation of the lever arm and light chains enable myosin not only to interact with the same actin filament, but also to split between two actin filaments. Our results provide unexpected insights into the fundamental organization of vertebrate skeletal muscle and serve as a strong foundation for future investigations of muscle diseases. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_12289.map.gz | 4.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-12289-v30.xml emd-12289.xml | 25.7 KB 25.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_12289_fsc.xml | 9.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_12289.png | 102.7 KB | ||
マスクデータ | emd_12289_msk_1.map | 30.5 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-12289.cif.gz | 7.2 KB | ||
その他 | emd_12289_half_map_1.map.gz emd_12289_half_map_2.map.gz | 23.4 MB 23.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12289 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12289 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_12289_validation.pdf.gz | 952.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_12289_full_validation.pdf.gz | 952.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_12289_validation.xml.gz | 12.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_12289_validation.cif.gz | 17.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12289 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12289 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_12289.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Averaged map of in situ actomyosin complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.755 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_12289_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_12289_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_12289_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle
全体 | 名称: In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle |
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要素 |
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-超分子 #1: In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle
超分子 | 名称: In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
-超分子 #2: actin
超分子 | 名称: actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
-超分子 #3: myosin double head
超分子 | 名称: myosin double head / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#5 |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
-超分子 #4: tropomyosin
超分子 | 名称: tropomyosin / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
-分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 41.747527 KDa |
配列 | 文字列: EDETTALVCD NGSGLVKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI EHGIITNWDD MEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGDGVT H NVPIYEGY ...文字列: EDETTALVCD NGSGLVKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI EHGIITNWDD MEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGDGVT H NVPIYEGY ALPHAIMRLD LAGRDLTDYL MKILTERGYS FVTTAEREIV RDIKEKLCYV ALDFENEMAT AASSSSLEKS YE LPDGQVI TIGNERFRCP ETLFQPSFIG MESAGIHETT YNSIMKCDID IRKDLYANNV MSGGTTMYPG IADRMQKEIT ALA PSTMKI KIIAPPERKY SVWIGGSILA SLSTFQQMWI TKQEYDEAGP SIVHRKCF UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle |
-分子 #2: Tropomyosin alpha-1 chain
分子 | 名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 28.922074 KDa |
配列 | 文字列: LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKQLE DELVSLQKKL KGTEDELDKY SEALKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLNR RIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD RKYEEVARKL V IIESDLER ...文字列: LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKQLE DELVSLQKKL KGTEDELDKY SEALKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLNR RIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD RKYEEVARKL V IIESDLER AEERAELSEG KCAELEEELK TVTNNLKSLE AQAEKYSQKE DKYEEEIKVL SDKLKEAETR AEFAERSVTK LE KSIDDLE DELY UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain |
-分子 #3: Myosin-4
分子 | 名称: Myosin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 92.518234 KDa |
配列 | 文字列: FDAKSSVFVV DAKESYVKAT VQSREGGKVT AKTEGGATVT VKDDQVFSMN PPKYDKIEDM AMMTHLHEPA VLYNLKERYA AWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYNPEVV AAYRGKKRQE APPHIFSISD NAYQFMLTDR ENQSILITGE SGAGKTVNTK R VIQYFATI ...文字列: FDAKSSVFVV DAKESYVKAT VQSREGGKVT AKTEGGATVT VKDDQVFSMN PPKYDKIEDM AMMTHLHEPA VLYNLKERYA AWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYNPEVV AAYRGKKRQE APPHIFSISD NAYQFMLTDR ENQSILITGE SGAGKTVNTK R VIQYFATI AVTGDKKKEE ATSGKMQGTL EDQIISANPL LEAFGNAKTV RNDNSSRFGK FIRIHFGATG KLASADIETY LL EKSRVTF QLKAERSYHI FYQIMSNKKP ELIEMLLITT NPYDFAYVSQ GEITVPSIDD QEELMATDTA VDILGFSADE KVA IYKLTG AVMHYGNMKF KQKQREEQAE PDGTEVADKA AYLTSLNSAD LLKALCYPRV KVGNEYVTKG QTVQQVYNSV GALA KSMYE KMFLWMVTRI NQQLDTKQPR QYFIGVLDIA GFEIFDFNTL EQLCINFTNE KLQQFFNHHM FVLEQEEYKK EGIDW EFID FGMDLAACIE LIEKPMGIFS ILEEECMFPK ATDTSFKNKL YEQHLGKSNN FQKPKPAKGK AEAHFSLVHY AGTVDY NII GWLDKNKDPL NETVVGLYQK SGLKTLAFLF SGGQAAEAEG GGGKKGGKKK GSSFQTVSAL FRENLNKLMT NLKSTHP HF VRCLIPNETK TPGAMEHELV LHQLRCNGVL EGIRICRKGF PSRILYADFK QRYKVLNASA IPEGQFIDSK KASEKLLG S IDIDHTQYKF GHTKVFFKAG LLGTLEEMRD EKLAQLITRT QAVCRGYLMR VEFKKMMERR ESIFCIQYNV RAFMNVKHW PWMKLYFKIK PLL UniProtKB: Myosin-4 |
-分子 #4: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
分子 | 名称: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 16.57359 KDa |
配列 | 文字列: EFSKEQQEDF KEAFLLFDRT GECKITLSQV GDVLRALGTN PTNAEVKKVL GNPSNEEMNA KKIEFEQFLP MMQAISNNKD QGGYEDFVE GLRVFDKEGN GTVMGAELRH VLATLGEKMK EEEVEALLAG QEDSNGCINY EAFVKHIMS UniProtKB: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform |
-分子 #5: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform
分子 | 名称: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 16.326439 KDa |
配列 | 文字列: MFDQTQIQEF KEAFTVIDQN RDGIIDKEDL RDTFAAMGRL NVKNEELDAM MKEASGPINF TVFLTMFGEK LKGADPEDVI TGAFKVLDP EGKGTIKKQF LEELLTTQCD RFSQEEIKNM WAAFPPDVGG NVDYKNICYV ITHGD UniProtKB: Myosin regulatory light chain 11 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | cell |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||||||||
詳細 | The sample was myofibrils. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-8 / 平均電子線量: 3.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 28409 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 81000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT | ||||||||
得られたモデル | PDB-7nep: |