[日本語] English
万見
- EMDB-12289: Structure of the in situ actomyosin complex from the A-band of mo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12289
タイトルStructure of the in situ actomyosin complex from the A-band of mouse psoas muscle sarcomere in the rigor state obtained by sub-tomogram averaging
マップデータAveraged map of in situ actomyosin complex
試料
  • 複合体: In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle
    • 複合体: actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: myosin double head
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-4
      • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
      • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform
    • 複合体: tropomyosin
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
キーワードMuscle proteins / force generation / sarcomere / cytoskeleton / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / unconventional myosin complex / Striated Muscle Contraction / Regulation of CDH1 Function / contractile muscle fiber / Smooth Muscle Contraction / ruffle organization / bleb ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / unconventional myosin complex / Striated Muscle Contraction / Regulation of CDH1 Function / contractile muscle fiber / Smooth Muscle Contraction / ruffle organization / bleb / myosin filament / actin filament capping / muscle filament sliding / myosin complex / myosin II complex / structural constituent of muscle / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / response to muscle activity / microfilament motor activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / mesenchyme migration / myofibril / cytoskeletal motor activity / striated muscle thin filament / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle tissue development / skeletal muscle fiber development / cardiac muscle contraction / cytoskeletal protein binding / positive regulation of stress fiber assembly / stress fiber / positive regulation of cell adhesion / muscle contraction / negative regulation of cell migration / actin filament organization / sarcomere / filopodium / actin filament / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ruffle membrane / disordered domain specific binding / actin filament binding / regulation of cell shape / lamellipodium / double-stranded RNA binding / actin cytoskeleton / actin binding / cell body / in utero embryonic development / calmodulin binding / protein heterodimerization activity / hydrolase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal ...: / EF-hand domain / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / ATPase, nucleotide binding domain / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha skeletal muscle / Myosin regulatory light chain 11 / Myosin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.2 Å
データ登録者Wang Z / Grange M
資金援助 ドイツ, 英国, European Union, 5件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
Wellcome Trust201543/Z/16/Z 英国
European Research Council (ERC)856118European Union
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R003106/1 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 693-2018European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: The molecular basis for sarcomere organization in vertebrate skeletal muscle.
著者: Zhexin Wang / Michael Grange / Thorsten Wagner / Ay Lin Kho / Mathias Gautel / Stefan Raunser /
要旨: Sarcomeres are force-generating and load-bearing devices of muscles. A precise molecular picture of how sarcomeres are built underpins understanding their role in health and disease. Here, we ...Sarcomeres are force-generating and load-bearing devices of muscles. A precise molecular picture of how sarcomeres are built underpins understanding their role in health and disease. Here, we determine the molecular architecture of native vertebrate skeletal sarcomeres by electron cryo-tomography. Our reconstruction reveals molecular details of the three-dimensional organization and interaction of actin and myosin in the A-band, I-band, and Z-disc and demonstrates that α-actinin cross-links antiparallel actin filaments by forming doublets with 6-nm spacing. Structures of myosin, tropomyosin, and actin at ~10 Å further reveal two conformations of the "double-head" myosin, where the flexible orientation of the lever arm and light chains enable myosin not only to interact with the same actin filament, but also to split between two actin filaments. Our results provide unexpected insights into the fundamental organization of vertebrate skeletal muscle and serve as a strong foundation for future investigations of muscle diseases.
履歴
登録2021年2月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月7日-
マップ公開2021年4月7日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7nep
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7nep
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12289.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12289.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Averaged map of in situ actomyosin complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.76 Å/pix.
x 200 pix.
= 351. Å		1.76 Å/pix.
x 200 pix.
= 351. Å		1.76 Å/pix.
x 200 pix.
= 351. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.755 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.06538552 - 0.099714175
平均 (標準偏差)0.0005608661 (±0.0068937363)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 351.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.7551.7551.755
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z351.000351.000351.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0650.1000.001

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_12289_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_12289_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_12289_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle

全体名称: In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle
要素
  • 複合体: In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle
    • 複合体: actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: myosin double head
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-4
      • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
      • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform
    • 複合体: tropomyosin
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain

-
超分子 #1: In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle

超分子名称: In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscle
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
超分子 #2: actin

超分子名称: actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
超分子 #3: myosin double head

超分子名称: myosin double head / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#5
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
超分子 #4: tropomyosin

超分子名称: tropomyosin / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 41.747527 KDa
配列文字列: EDETTALVCD NGSGLVKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI EHGIITNWDD MEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGDGVT H NVPIYEGY ...文字列:
EDETTALVCD NGSGLVKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI EHGIITNWDD MEKIWHHTF YNELRVAPEE HPTLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNVP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVLDSGDGVT H NVPIYEGY ALPHAIMRLD LAGRDLTDYL MKILTERGYS FVTTAEREIV RDIKEKLCYV ALDFENEMAT AASSSSLEKS YE LPDGQVI TIGNERFRCP ETLFQPSFIG MESAGIHETT YNSIMKCDID IRKDLYANNV MSGGTTMYPG IADRMQKEIT ALA PSTMKI KIIAPPERKY SVWIGGSILA SLSTFQQMWI TKQEYDEAGP SIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

-
分子 #2: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 28.922074 KDa
配列文字列: LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKQLE DELVSLQKKL KGTEDELDKY SEALKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLNR RIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD RKYEEVARKL V IIESDLER ...文字列:
LKLDKENALD RAEQAEADKK AAEDRSKQLE DELVSLQKKL KGTEDELDKY SEALKDAQEK LELAEKKATD AEADVASLNR RIQLVEEEL DRAQERLATA LQKLEEAEKA ADESERGMKV IESRAQKDEE KMEIQEIQLK EAKHIAEDAD RKYEEVARKL V IIESDLER AEERAELSEG KCAELEEELK TVTNNLKSLE AQAEKYSQKE DKYEEEIKVL SDKLKEAETR AEFAERSVTK LE KSIDDLE DELY

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

-
分子 #3: Myosin-4

分子名称: Myosin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 92.518234 KDa
配列文字列: FDAKSSVFVV DAKESYVKAT VQSREGGKVT AKTEGGATVT VKDDQVFSMN PPKYDKIEDM AMMTHLHEPA VLYNLKERYA AWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYNPEVV AAYRGKKRQE APPHIFSISD NAYQFMLTDR ENQSILITGE SGAGKTVNTK R VIQYFATI ...文字列:
FDAKSSVFVV DAKESYVKAT VQSREGGKVT AKTEGGATVT VKDDQVFSMN PPKYDKIEDM AMMTHLHEPA VLYNLKERYA AWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYNPEVV AAYRGKKRQE APPHIFSISD NAYQFMLTDR ENQSILITGE SGAGKTVNTK R VIQYFATI AVTGDKKKEE ATSGKMQGTL EDQIISANPL LEAFGNAKTV RNDNSSRFGK FIRIHFGATG KLASADIETY LL EKSRVTF QLKAERSYHI FYQIMSNKKP ELIEMLLITT NPYDFAYVSQ GEITVPSIDD QEELMATDTA VDILGFSADE KVA IYKLTG AVMHYGNMKF KQKQREEQAE PDGTEVADKA AYLTSLNSAD LLKALCYPRV KVGNEYVTKG QTVQQVYNSV GALA KSMYE KMFLWMVTRI NQQLDTKQPR QYFIGVLDIA GFEIFDFNTL EQLCINFTNE KLQQFFNHHM FVLEQEEYKK EGIDW EFID FGMDLAACIE LIEKPMGIFS ILEEECMFPK ATDTSFKNKL YEQHLGKSNN FQKPKPAKGK AEAHFSLVHY AGTVDY NII GWLDKNKDPL NETVVGLYQK SGLKTLAFLF SGGQAAEAEG GGGKKGGKKK GSSFQTVSAL FRENLNKLMT NLKSTHP HF VRCLIPNETK TPGAMEHELV LHQLRCNGVL EGIRICRKGF PSRILYADFK QRYKVLNASA IPEGQFIDSK KASEKLLG S IDIDHTQYKF GHTKVFFKAG LLGTLEEMRD EKLAQLITRT QAVCRGYLMR VEFKKMMERR ESIFCIQYNV RAFMNVKHW PWMKLYFKIK PLL

UniProtKB: Myosin-4

-
分子 #4: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

分子名称: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 16.57359 KDa
配列文字列:
EFSKEQQEDF KEAFLLFDRT GECKITLSQV GDVLRALGTN PTNAEVKKVL GNPSNEEMNA KKIEFEQFLP MMQAISNNKD QGGYEDFVE GLRVFDKEGN GTVMGAELRH VLATLGEKMK EEEVEALLAG QEDSNGCINY EAFVKHIMS

UniProtKB: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

-
分子 #5: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform

分子名称: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 16.326439 KDa
配列文字列:
MFDQTQIQEF KEAFTVIDQN RDGIIDKEDL RDTFAAMGRL NVKNEELDAM MKEASGPINF TVFLTMFGEK LKGADPEDVI TGAFKVLDP EGKGTIKKQF LEELLTTQCD RFSQEEIKNM WAAFPPDVGG NVDYKNICYV ITHGD

UniProtKB: Myosin regulatory light chain 11

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

-
試料調製

緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
140.0 mMKClpotassium chloride
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
1.0 mMEGTAegtazic acid
1.0 mMDTTdithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample was myofibrils.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-8 / 平均電子線量: 3.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 28409 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.4) / 使用したサブトモグラム数: 18090
抽出トモグラム数: 8 / 使用した粒子像数: 32421
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5jlh

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6kn8

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3i5g

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7nep:
Homology model of the in situ actomyosin complex from the A-band of mouse psoas muscle sarcomere in the rigor state

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る