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- PDB-7nep: Homology model of the in situ actomyosin complex from the A-band ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nep
タイトルHomology model of the in situ actomyosin complex from the A-band of mouse psoas muscle sarcomere in the rigor state
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
  • Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform
  • Myosin-4
  • Tropomyosin alpha-1 chain
キーワードMOTOR PROTEIN / Muscle proteins / force generation / sarcomere / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle fiber adaptation / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / cellular response to potassium ion / myosin filament / myosin complex / response to steroid hormone ...skeletal muscle fiber adaptation / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / cellular response to potassium ion / myosin filament / myosin complex / response to steroid hormone / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / response to muscle activity / myofibril / mesenchyme migration / cytoskeletal motor activity / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / response to mechanical stimulus / skeletal muscle tissue development / stress fiber / skeletal muscle fiber development / cardiac muscle contraction / muscle contraction / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / double-stranded RNA binding / cell body / in utero embryonic development / hydrolase activity / calmodulin binding / immune response / protein heterodimerization activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal ...: / EF-hand domain / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / : / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha skeletal muscle / Myosin regulatory light chain 11 / Myosin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.2 Å
データ登録者Wang, Z. / Grange, M. / Wagner, T. / Kho, A.L. / Gautel, M. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 英国, European Union, 5件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Wellcome Trust201543/Z/16/Z 英国
European Research Council (ERC)856118European Union
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R003106/1 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 693-2018European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: The molecular basis for sarcomere organization in vertebrate skeletal muscle.
著者: Zhexin Wang / Michael Grange / Thorsten Wagner / Ay Lin Kho / Mathias Gautel / Stefan Raunser /
要旨: Sarcomeres are force-generating and load-bearing devices of muscles. A precise molecular picture of how sarcomeres are built underpins understanding their role in health and disease. Here, we ...Sarcomeres are force-generating and load-bearing devices of muscles. A precise molecular picture of how sarcomeres are built underpins understanding their role in health and disease. Here, we determine the molecular architecture of native vertebrate skeletal sarcomeres by electron cryo-tomography. Our reconstruction reveals molecular details of the three-dimensional organization and interaction of actin and myosin in the A-band, I-band, and Z-disc and demonstrates that α-actinin cross-links antiparallel actin filaments by forming doublets with 6-nm spacing. Structures of myosin, tropomyosin, and actin at ~10 Å further reveal two conformations of the "double-head" myosin, where the flexible orientation of the lever arm and light chains enable myosin not only to interact with the same actin filament, but also to split between two actin filaments. Our results provide unexpected insights into the fundamental organization of vertebrate skeletal muscle and serve as a strong foundation for future investigations of muscle diseases.
履歴
登録2021年2月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12289
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12289
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
K: Actin, alpha skeletal muscle
P: Tropomyosin alpha-1 chain
Q: Tropomyosin alpha-1 chain
T: Tropomyosin alpha-1 chain
U: Tropomyosin alpha-1 chain
L: Myosin-4
N: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
R: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform
M: Myosin-4
O: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
S: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)825,74821
ポリマ－825,74821
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area71750 Å2
ΔGint-552 kcal/mol
Surface area319070 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41747.527 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P68134
#2: タンパク質
Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 28922.074 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P58771
#3: タンパク質 Myosin-4 / Myosin heavy chain 2b / MyHC-2b / Myosin heavy chain 4


分子量: 92518.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q5SX39
#4: タンパク質 Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / MLC1F/MLC3F / Myosin light chain alkali 1/2 / Myosin light chain A1/A2


分子量: 16573.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P05977
#5: タンパク質 Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform / Fast skeletal myosin light chain 2 / MLC2F


分子量: 16326.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P97457

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1In situ actomyosin complex in the rigor state from mouse psoas muscleCOMPLEXall0NATURAL
2actinCOMPLEX#11NATURAL
3myosin double headCOMPLEX#3-#51NATURAL
4tropomyosinCOMPLEX#21NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
41NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Mus musculus (ハツカネズミ)10090
32Mus musculus (ハツカネズミ)10090
43Mus musculus (ハツカネズミ)10090
54Mus musculus (ハツカネズミ)10090
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2140 mMpotassium chlorideKCl1
32 mMmagnesium chlorideMgCl21
41 mMegtazic acidEGTA1
51 mMdithiothreitolDTT1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: The sample was myofibrils.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 28409 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 3.5 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 8 / 利用したフレーム数/画像: 1-8

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM3.7.5画像取得
4IMODCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
10RELION3.0.4最終オイラー角割当
11RELION3.0.4分類
12RELION3.0.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 10.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18090 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 8 / Num. of volumes extracted: 32421
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
15JLH

5jlh

15JLH1PDBexperimental model
26KN8

6kn8

16KN82PDBexperimental model
33I5G

3i5g

13I5G3PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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