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- EMDB-12210: Formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethano... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12210
タイトルFormate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei (heterodislfide reductase core and mobile arm in conformational state 1, composite structure)
マップデータComposite map of the heterodislfide reductase core and mobile arm in state 1 of the formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from M. hungatei
試料
  • 複合体: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: F420-non-reducing hydrogenase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: Non-cubane [4Fe-4S]-cluster
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / formate metabolic process / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / methanogenesis / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / formate metabolic process / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / methanogenesis / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Cysteine-rich domain / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit B / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit C / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A-like / : / : / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / Cysteine-rich domain / FAD dependent oxidoreductase ...F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Cysteine-rich domain / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit B / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit C / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A-like / : / : / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / Cysteine-rich domain / FAD dependent oxidoreductase / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / 4Fe-4S dicluster domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
F420-non-reducing hydrogenase subunit D / CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C / Formate dehydrogenase, beta subunit (F420) / Formate dehydrogenase, alpha subunit (F420)
類似検索 - 構成要素
生物種Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Pfeil-Gardiner O / Watanabe T / Shima S / Murphy BJ
資金援助 ドイツ, 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)SH 87/1-1 ドイツ
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Three-megadalton complex of methanogenic electron-bifurcating and CO-fixing enzymes.
著者: Tomohiro Watanabe / Olivia Pfeil-Gardiner / Jörg Kahnt / Jürgen Koch / Seigo Shima / Bonnie J Murphy /
要旨: The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly ...The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly reducing electrons for this reaction are generated by heterodisulfide reductase (Hdr) in complex with hydrogenase or formate dehydrogenase (Fdh) using a flavin-based electron-bifurcation mechanism. Here, we report enzymological and structural characterizations of Fdh-Hdr-Fmd complexes from . The complexes catalyze this reaction using electrons from formate and the reduced form of the electron carrier F. Conformational changes in HdrA mediate electron bifurcation, and polyferredoxin FmdF directly transfers electrons to the CO reduction site, as evidenced by methanofuran-dependent flavin-based electron bifurcation even without free ferredoxin, a diffusible electron carrier between Hdr and Fmd. Conservation of Hdr and Fmd structures suggests that this complex is common among hydrogenotrophic methanogens.
履歴
登録2021年1月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月29日-
マップ公開2021年9月29日-
更新2021年9月29日-
現状2021年9月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7bkd
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12210.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12210.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of the heterodislfide reductase core and mobile arm in state 1 of the formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from M. hungatei
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.837 Å
密度
表面レベル登録者による: 8.0 / ムービー #1: 8
最小 - 最大-70.13919 - 101.01617
平均 (標準偏差)0.0053302553 (±1.1846588)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 361.584 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8370.8370.837
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z361.584361.584361.584
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ432432432
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-70.139101.0160.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formy...

全体名称: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
要素
  • 複合体: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: F420-non-reducing hydrogenase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: Non-cubane [4Fe-4S]-cluster
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

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超分子 #1: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formy...

超分子名称: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 948 KDa

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分子 #1: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A

分子名称: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 72.885062 KDa
配列文字列: MAENTEPRIG VFVCHCGTNI AGSMSIDDVV NYAKTLPYVA VADQYQYMCS TPGQKKIDDA IKEYNLTGVV VAACSPRLHE PTFRTATKE GGLNPFRFEM ANIREQNSWV HMHGMWDEAT QKAKDQVRMA VAKAAKLEDL VPKSVPVEKT AMVVGGGVAG M QAALDLAS ...文字列:
MAENTEPRIG VFVCHCGTNI AGSMSIDDVV NYAKTLPYVA VADQYQYMCS TPGQKKIDDA IKEYNLTGVV VAACSPRLHE PTFRTATKE GGLNPFRFEM ANIREQNSWV HMHGMWDEAT QKAKDQVRMA VAKAAKLEDL VPKSVPVEKT AMVVGGGVAG M QAALDLAS AGIKTYLIER TPTIGGRMSQ LDKTFPTLDC SQCILTPKMV DVGRHPNIEM MTYTEVEKVE GYIGNFDVTL RK KARGVLT PTEATAKGIV GGGCNGCGDC SAVCPVIKPN PFEMGMAPRK AIYIYHAQVM PLIYTVDFDS CVKCGLCVEA CGD KKAIDL EMQDEFITVK VGTAVLATGY ELFPIENKRE WGYKQFDNVI NALEFERLIC ASGPTGGHLV RPSDGKTPMK VGFV LCAGS RDNTGIGKPY CSRFCCMYSL KHAHQIMEKI PGAVAYLFYM DIRSFGKMYE EFYYRIQHEG AKFIRGRVAN VLEDK ETKN LHVFTEDTLL GRPVDVEVDL LVLAAAVQPN EGANELRKKF GVSASQDGWM LEAHPKLNPC GTTTAGVFLA GVCQGP KDI PDTVAQAEGA ASAASIPIHM GEVELEPYFA MCIDELCAGC GMCVNLCPYS ALSLGEKNGR TVMVVTEAKC KGCGTCG GF CPGGAIKMQH FTTPQIVAQI DAFFAGGEQ

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分子 #2: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C

分子名称: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 21.706963 KDa
配列文字列: MAAKSYNIPE LDKKLADRRY HLSDTNPEFT QKILKTSRTI ANMCYQCGTC TGSCPSAPRS SYRIRLFMRR CVLGLENEAL TDPDLWLCT TCYSCTDRCP RDIAPTDVIM AMRNLAFKRD IVPKNFLQTV QLIYNSGHGV PNNDVNRAAR TKLGLPADPP T THSYPEFV ...文字列:
MAAKSYNIPE LDKKLADRRY HLSDTNPEFT QKILKTSRTI ANMCYQCGTC TGSCPSAPRS SYRIRLFMRR CVLGLENEAL TDPDLWLCT TCYSCTDRCP RDIAPTDVIM AMRNLAFKRD IVPKNFLQTV QLIYNSGHGV PNNDVNRAAR TKLGLPADPP T THSYPEFV KGIQKIIDHY ELKENADRIL KGD

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分子 #3: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B

分子名称: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 32.930938 KDa
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MHEYAFFLGC IAPNRYPGCE ASAIKTSEKV GIKLLPLKGA SCCPAPGAFG SIDLNVWYAM AARNLVLAEE MKKDIALICN GCYKSIWEV NHILKHNDEL RDNVNEVLAE IDMQFKGTID VWHLAELYYD DKVCGVQKIK DSVTTPLSGA KVAAHYGCHL M KPKKERHF GDTENPMWFE ELIGALGAEP IQYRNKMQCC GAGGGVRGYD IVHALDITNE KLINIQEAGA DAITELCPFC QL QFDRGQI EIKEKFGDVY NIPVLHYNEL LGLAQGMSPQ DLALDLHAID CTPFLQKVL

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分子 #4: F420-non-reducing hydrogenase subunit D

分子名称: F420-non-reducing hydrogenase subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 15.692425 KDa
配列文字列:
MADDWKPQIL AIICNWCSYA GADLAGGARI QYPPTVRAIR VMCTGRVDML FILKAFVEGA DGVLVSGCHF GDCHYLEGNY KAAKRMFMI KNLLRNIGLD DRRFRMTFVS ASEGAKWGMV MEDVTNTIKE LGPSPIKEFK K

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分子 #5: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)

分子名称: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 45.639895 KDa
配列文字列: MAAKGDMLYA WAKDAEIQKK GECGGAVTAL LKHALETKMV DAVVAIKKGK DLYDAVPTVI TNPEDIIQTA GSLHCGTLLI PKLIKKYLN GAKDMKLAVT CKGCDAMAFY ELAKRNQINL DNIIMIGVNC GGSVSPVTAR KMISNKFGVD PDTVHKEEID K GQFIIEYE ...文字列:
MAAKGDMLYA WAKDAEIQKK GECGGAVTAL LKHALETKMV DAVVAIKKGK DLYDAVPTVI TNPEDIIQTA GSLHCGTLLI PKLIKKYLN GAKDMKLAVT CKGCDAMAFY ELAKRNQINL DNIIMIGVNC GGSVSPVTAR KMISNKFGVD PDTVHKEEID K GQFIIEYE GGHKGIKIDE LEEEGYGRRS NCRRCKMKIP RQADIAAGNW GVIGDKAGKA TFLEICSEKG ANLVNSAQSK GA LEISPAD PKGIDIRAKV EKAMFNLGDE WRHRDFEGMG KGKDRLKLMM SESSKCIKCY ACVEACPICY CIECSTKKPW YIA PGVLPT SFMFHLIRFA HVSDSCINCG QCEELCPMEI PNALFMHSQQ VEIEKMFGHI PGQDMTPPIH AFVEEKAERA RLDA TGTDS IYTNIFTDE

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分子 #6: Formate dehydrogenase

分子名称: Formate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 75.911445 KDa
配列文字列: MSENSEIMKY VATTCPYCGV GCTLNLVVSN GKVVGVEPNQ RSPINEGKLC PKGVTCWEHI HSPDRLTTPL IKKDGKFIEA SWDEALDLV AKNLKVIYDK HGPKGLGFQT SCRTVNEDCY IFQKFARVGF KTNNVDNCAR ICHGPSVAGL SLSFGSGAAT N GFEDALNA ...文字列:
MSENSEIMKY VATTCPYCGV GCTLNLVVSN GKVVGVEPNQ RSPINEGKLC PKGVTCWEHI HSPDRLTTPL IKKDGKFIEA SWDEALDLV AKNLKVIYDK HGPKGLGFQT SCRTVNEDCY IFQKFARVGF KTNNVDNCAR ICHGPSVAGL SLSFGSGAAT N GFEDALNA DLILIWGSNA VEAHPLAGRR IAQAKKKGIQ IIAVDPRYTM TARLADTYVR FNPSTHIALA NSMMYWIIKE GL EDKKFIQ DRVNGFEDLK KTVENYADAE AIHGVPLDVV KDIAFRYAKA KNAVIIYCLG ITELTTGTDN VRSMGNLALL TGN VGREGV GVNPLRGQNN VQGACDMGAY PNVYSGYQKC EVAENRAKME KAWSVTNLPD WYGATLTEQI NQCGDEIKGM YILG LNPVV TYPSSNHVKA QLEKLDFLVV QDIFFTETCQ YADVILPGAC FAEKDGTFTS GERRINRVRK AVNPPGQAKE DIHII SELA AKMGFKGFEL PTAKDVWDDM RAVTPSMFGA TYEKLERPEG ICWPCPTEEH PGTPILHREK FATADGKGNL FGIDYR PPA EVADAEYPFT LMTGRLIFHY HSRTQTDRAA DLHREVPESY AQINIEDARR LGIKNNEYIK LKSRRGETTT LARVTDE VA PGVVYMTMHF ADGVNNLTNT VLDPMSKMPE LKHCAISIEK VGGN

+
分子 #7: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 18 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #8: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 3 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

+
分子 #9: Non-cubane [4Fe-4S]-cluster

分子名称: Non-cubane [4Fe-4S]-cluster / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 4 / 式: 9S8
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-9S8:
Non-cubane [4Fe-4S]-cluster

+
分子 #10: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 構成要素 - 濃度: 25.0 mM / 構成要素 - 式: Tris-HCl / 構成要素 - 名称: Tris-HCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細Preparation in an anaerobic tent (O2 < 20 ppm at all times, nearly always < 2ppm)

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 8745 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Recorded in counted mode
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND (ver. 4.1.13), RELION (ver. 3.1))
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: ab initio model generation, stochastic gradient descent, Relion 3
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
詳細: This applies to the map of the mobile arm in state1. The uploaded map is a composite map.
使用した粒子像数: 277450
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 3 / 平均メンバー数/クラス: 300000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7bkd:
Formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei (heterodislfide reductase core and mobile arm in conformational state 1, composite structure)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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