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- EMDB-12206: Formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethano... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12206
タイトルFormate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei (hexameric, composite structure)
マップデータComposite map of the hexameric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei
試料
  • 複合体: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: x 12種
  • リガンド: x 7種
機能・相同性
機能・相同性情報


formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / formate metabolic process / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / methanogenesis, from carbon dioxide / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / formate dehydrogenase (NAD+) activity ...formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase / formylmethanofuran dehydrogenase activity / Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / formate metabolic process / oxidoreductase activity, acting on CH or CH2 groups, with an iron-sulfur protein as acceptor / methanogenesis, from carbon dioxide / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / formate dehydrogenase (NAD+) activity / methanogenesis / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / molybdopterin cofactor binding / iron-sulfur cluster binding / NADH dehydrogenase activity / transition metal ion binding / respiratory electron transport chain / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Polyferredoxin MvhB-like / : / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A / Formylmethanofuran dehydrogenase subunit C / : / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / FAD dependent oxidoreductase ...Polyferredoxin MvhB-like / : / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A / Formylmethanofuran dehydrogenase subunit C / : / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / GXGXG motif / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / FAD dependent oxidoreductase / F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit C / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit B / : / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A-like / : / Cysteine-rich domain / Cysteine-rich domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Amidohydrolase 3 / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Amidohydrolase family / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, N-terminal / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase beta subunit, C-terminal / Oxidoreductase FRHB/FDHB/HCAR-like / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit N-term / Coenzyme F420 hydrogenase/dehydrogenase, beta subunit C terminus / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / : / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / 4Fe-4S dicluster domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Metal-dependent hydrolase / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
F420-non-reducing hydrogenase subunit D / CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G / Formate dehydrogenase, beta subunit (F420) / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D / Formate dehydrogenase, alpha subunit (F420) / formylmethanofuran dehydrogenase ...F420-non-reducing hydrogenase subunit D / CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B / CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G / Formate dehydrogenase, beta subunit (F420) / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D / Formate dehydrogenase, alpha subunit (F420) / formylmethanofuran dehydrogenase / Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A / formylmethanofuran dehydrogenase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Pfeil-Gardiner O / Watanabe T / Shima S / Murphy BJ
資金援助 ドイツ, 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)SH 87/1-1 ドイツ
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Three-megadalton complex of methanogenic electron-bifurcating and CO-fixing enzymes.
著者: Tomohiro Watanabe / Olivia Pfeil-Gardiner / Jörg Kahnt / Jürgen Koch / Seigo Shima / Bonnie J Murphy /
要旨: The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly ...The first reaction of the methanogenic pathway from carbon dioxide (CO) is the reduction and condensation of CO to formyl-methanofuran, catalyzed by formyl-methanofuran dehydrogenase (Fmd). Strongly reducing electrons for this reaction are generated by heterodisulfide reductase (Hdr) in complex with hydrogenase or formate dehydrogenase (Fdh) using a flavin-based electron-bifurcation mechanism. Here, we report enzymological and structural characterizations of Fdh-Hdr-Fmd complexes from . The complexes catalyze this reaction using electrons from formate and the reduced form of the electron carrier F. Conformational changes in HdrA mediate electron bifurcation, and polyferredoxin FmdF directly transfers electrons to the CO reduction site, as evidenced by methanofuran-dependent flavin-based electron bifurcation even without free ferredoxin, a diffusible electron carrier between Hdr and Fmd. Conservation of Hdr and Fmd structures suggests that this complex is common among hydrogenotrophic methanogens.
履歴
登録2021年1月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月29日-
マップ公開2021年9月29日-
更新2021年9月29日-
現状2021年9月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12206.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12206.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of the hexameric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.68 Å/pix.
x 320 pix.
= 537.6 Å		1.68 Å/pix.
x 320 pix.
= 537.6 Å		1.68 Å/pix.
x 320 pix.
= 537.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.0 / ムービー #1: 7
最小 - 最大-31.762012 - 84.06031
平均 (標準偏差)0.04726489 (±1.829393)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 537.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.681.681.68
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z537.600537.600537.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-31.76284.0600.047

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formy...

全体名称: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
要素
  • 複合体: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
    • タンパク質・ペプチド: F420-non-reducing hydrogenase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Formylmethanofuran dehydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G
    • タンパク質・ペプチド: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A
    • タンパク質・ペプチド: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D
    • タンパク質・ペプチド: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F
    • タンパク質・ペプチド: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: Non-cubane [4Fe-4S]-cluster
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MOLYBDENUM ATOM
  • リガンド: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formy...

超分子名称: Dimeric formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌) / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量理論値: 948 KDa

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分子 #1: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A

分子名称: CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 72.885062 KDa
配列文字列: MAENTEPRIG VFVCHCGTNI AGSMSIDDVV NYAKTLPYVA VADQYQYMCS TPGQKKIDDA IKEYNLTGVV VAACSPRLHE PTFRTATKE GGLNPFRFEM ANIREQNSWV HMHGMWDEAT QKAKDQVRMA VAKAAKLEDL VPKSVPVEKT AMVVGGGVAG M QAALDLAS ...文字列:
MAENTEPRIG VFVCHCGTNI AGSMSIDDVV NYAKTLPYVA VADQYQYMCS TPGQKKIDDA IKEYNLTGVV VAACSPRLHE PTFRTATKE GGLNPFRFEM ANIREQNSWV HMHGMWDEAT QKAKDQVRMA VAKAAKLEDL VPKSVPVEKT AMVVGGGVAG M QAALDLAS AGIKTYLIER TPTIGGRMSQ LDKTFPTLDC SQCILTPKMV DVGRHPNIEM MTYTEVEKVE GYIGNFDVTL RK KARGVLT PTEATAKGIV GGGCNGCGDC SAVCPVIKPN PFEMGMAPRK AIYIYHAQVM PLIYTVDFDS CVKCGLCVEA CGD KKAIDL EMQDEFITVK VGTAVLATGY ELFPIENKRE WGYKQFDNVI NALEFERLIC ASGPTGGHLV RPSDGKTPMK VGFV LCAGS RDNTGIGKPY CSRFCCMYSL KHAHQIMEKI PGAVAYLFYM DIRSFGKMYE EFYYRIQHEG AKFIRGRVAN VLEDK ETKN LHVFTEDTLL GRPVDVEVDL LVLAAAVQPN EGANELRKKF GVSASQDGWM LEAHPKLNPC GTTTAGVFLA GVCQGP KDI PDTVAQAEGA ASAASIPIHM GEVELEPYFA MCIDELCAGC GMCVNLCPYS ALSLGEKNGR TVMVVTEAKC KGCGTCG GF CPGGAIKMQH FTTPQIVAQI DAFFAGGEQ

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分子 #2: F420-non-reducing hydrogenase subunit D

分子名称: F420-non-reducing hydrogenase subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 15.692425 KDa
配列文字列:
MADDWKPQIL AIICNWCSYA GADLAGGARI QYPPTVRAIR VMCTGRVDML FILKAFVEGA DGVLVSGCHF GDCHYLEGNY KAAKRMFMI KNLLRNIGLD DRRFRMTFVS ASEGAKWGMV MEDVTNTIKE LGPSPIKEFK K

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分子 #3: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420)

分子名称: Formate dehydrogenase, beta subunit (F420) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: Oxidoreductases; Acting on the aldehyde or oxo group of donors; With unknown physiological acceptors
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 45.639895 KDa
配列文字列: MAAKGDMLYA WAKDAEIQKK GECGGAVTAL LKHALETKMV DAVVAIKKGK DLYDAVPTVI TNPEDIIQTA GSLHCGTLLI PKLIKKYLN GAKDMKLAVT CKGCDAMAFY ELAKRNQINL DNIIMIGVNC GGSVSPVTAR KMISNKFGVD PDTVHKEEID K GQFIIEYE ...文字列:
MAAKGDMLYA WAKDAEIQKK GECGGAVTAL LKHALETKMV DAVVAIKKGK DLYDAVPTVI TNPEDIIQTA GSLHCGTLLI PKLIKKYLN GAKDMKLAVT CKGCDAMAFY ELAKRNQINL DNIIMIGVNC GGSVSPVTAR KMISNKFGVD PDTVHKEEID K GQFIIEYE GGHKGIKIDE LEEEGYGRRS NCRRCKMKIP RQADIAAGNW GVIGDKAGKA TFLEICSEKG ANLVNSAQSK GA LEISPAD PKGIDIRAKV EKAMFNLGDE WRHRDFEGMG KGKDRLKLMM SESSKCIKCY ACVEACPICY CIECSTKKPW YIA PGVLPT SFMFHLIRFA HVSDSCINCG QCEELCPMEI PNALFMHSQQ VEIEKMFGHI PGQDMTPPIH AFVEEKAERA RLDA TGTDS IYTNIFTDE

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分子 #4: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C

分子名称: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 21.706963 KDa
配列文字列: MAAKSYNIPE LDKKLADRRY HLSDTNPEFT QKILKTSRTI ANMCYQCGTC TGSCPSAPRS SYRIRLFMRR CVLGLENEAL TDPDLWLCT TCYSCTDRCP RDIAPTDVIM AMRNLAFKRD IVPKNFLQTV QLIYNSGHGV PNNDVNRAAR TKLGLPADPP T THSYPEFV ...文字列:
MAAKSYNIPE LDKKLADRRY HLSDTNPEFT QKILKTSRTI ANMCYQCGTC TGSCPSAPRS SYRIRLFMRR CVLGLENEAL TDPDLWLCT TCYSCTDRCP RDIAPTDVIM AMRNLAFKRD IVPKNFLQTV QLIYNSGHGV PNNDVNRAAR TKLGLPADPP T THSYPEFV KGIQKIIDHY ELKENADRIL KGD

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分子 #5: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B

分子名称: CoB--CoM heterodisulfide reductase subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 32.930938 KDa
配列文字列: MHEYAFFLGC IAPNRYPGCE ASAIKTSEKV GIKLLPLKGA SCCPAPGAFG SIDLNVWYAM AARNLVLAEE MKKDIALICN GCYKSIWEV NHILKHNDEL RDNVNEVLAE IDMQFKGTID VWHLAELYYD DKVCGVQKIK DSVTTPLSGA KVAAHYGCHL M KPKKERHF ...文字列:
MHEYAFFLGC IAPNRYPGCE ASAIKTSEKV GIKLLPLKGA SCCPAPGAFG SIDLNVWYAM AARNLVLAEE MKKDIALICN GCYKSIWEV NHILKHNDEL RDNVNEVLAE IDMQFKGTID VWHLAELYYD DKVCGVQKIK DSVTTPLSGA KVAAHYGCHL M KPKKERHF GDTENPMWFE ELIGALGAEP IQYRNKMQCC GAGGGVRGYD IVHALDITNE KLINIQEAGA DAITELCPFC QL QFDRGQI EIKEKFGDVY NIPVLHYNEL LGLAQGMSPQ DLALDLHAID CTPFLQKVL

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分子 #6: Formate dehydrogenase

分子名称: Formate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 75.911445 KDa
配列文字列: MSENSEIMKY VATTCPYCGV GCTLNLVVSN GKVVGVEPNQ RSPINEGKLC PKGVTCWEHI HSPDRLTTPL IKKDGKFIEA SWDEALDLV AKNLKVIYDK HGPKGLGFQT SCRTVNEDCY IFQKFARVGF KTNNVDNCAR ICHGPSVAGL SLSFGSGAAT N GFEDALNA ...文字列:
MSENSEIMKY VATTCPYCGV GCTLNLVVSN GKVVGVEPNQ RSPINEGKLC PKGVTCWEHI HSPDRLTTPL IKKDGKFIEA SWDEALDLV AKNLKVIYDK HGPKGLGFQT SCRTVNEDCY IFQKFARVGF KTNNVDNCAR ICHGPSVAGL SLSFGSGAAT N GFEDALNA DLILIWGSNA VEAHPLAGRR IAQAKKKGIQ IIAVDPRYTM TARLADTYVR FNPSTHIALA NSMMYWIIKE GL EDKKFIQ DRVNGFEDLK KTVENYADAE AIHGVPLDVV KDIAFRYAKA KNAVIIYCLG ITELTTGTDN VRSMGNLALL TGN VGREGV GVNPLRGQNN VQGACDMGAY PNVYSGYQKC EVAENRAKME KAWSVTNLPD WYGATLTEQI NQCGDEIKGM YILG LNPVV TYPSSNHVKA QLEKLDFLVV QDIFFTETCQ YADVILPGAC FAEKDGTFTS GERRINRVRK AVNPPGQAKE DIHII SELA AKMGFKGFEL PTAKDVWDDM RAVTPSMFGA TYEKLERPEG ICWPCPTEEH PGTPILHREK FATADGKGNL FGIDYR PPA EVADAEYPFT LMTGRLIFHY HSRTQTDRAA DLHREVPESY AQINIEDARR LGIKNNEYIK LKSRRGETTT LARVTDE VA PGVVYMTMHF ADGVNNLTNT VLDPMSKMPE LKHCAISIEK VGGN

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分子 #7: Formylmethanofuran dehydrogenase

分子名称: Formylmethanofuran dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formylmethanofuran dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 28.696902 KDa
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METITMTLVQ EPELFLECYS VTPDLFAGKS LAEIADLPAH EGKIQWKLGD FFKFEGKAGE TAADTKIVVN GNVRRMKRFG QQMTAGEII INSDADMYIG GWMKGGKITV KGNADSFLGI AMEGGEILIE GDAQNHVGSA YRGDWRGMSG GLIRVKGKAG N DIGTAMTG GTIIIEGDAF IHVLTHAEGG TVIIKGDVEG RVGGQMVKGD AYILGNLLYP LPGFKKVATV EKEVDGATYT FD QFIGDLG ERKEKKKGEI IYGNIFLKK

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分子 #8: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G

分子名称: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formylmethanofuran dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 16.38802 KDa
配列文字列:
MKYRGPEDKL IVFTFYKESK KKRHFFPFFL QKISYLFQNI YLYFLTTFVQ SILIDQAGAT NMAFAVHVNM ERCTGCNNCV VACPVNALE LNTVNPSSTD KIYKVINGDA VILDVKHELC AGCGICVDAC PYDVIQLSGQ PPQAVEA

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分子 #9: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A

分子名称: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formylmethanofuran dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 63.636211 KDa
配列文字列: MSELLIKNGY IFDPISGIKG DKADIAIKDG KIVDKVSSKA QVIDASGKTV MSGGVDIHTH VSGPKVNTGR MMRPEDKFFR GSYRGGIIK QGKRMEMGFS IPSTYKTGYA YARMGYTFTN EAAMPPLLAP HVHEEFRDTP ILDQAAMPVF GNNWFCFEYI K NKELENNA ...文字列:
MSELLIKNGY IFDPISGIKG DKADIAIKDG KIVDKVSSKA QVIDASGKTV MSGGVDIHTH VSGPKVNTGR MMRPEDKFFR GSYRGGIIK QGKRMEMGFS IPSTYKTGYA YARMGYTFTN EAAMPPLLAP HVHEEFRDTP ILDQAAMPVF GNNWFCFEYI K NKELENNA AYVAWLLNAT KGIGI(KCX)VVNP GGTEAWAWGE NCTTINDPVP YFDITPAEIV KGLIETNEYL GLPHSVHI H GNNLGNPGNY KDTLDTLRLA ESYKAKNKFG REQVLHNTHI QFHSYKGTSW ADFESGAKEI MDYVNANKNI TCDIGQVTL DETTTMTADG PFEYHLNQLN HIKWANVDVE LETGSGVVPY IYDKNIKVCG IQWAIGLELA LYAKDLMRVH ITTDHPNAGP FTRYPCVIK WLMSEKARKA TLDTMKWKDK VIAASNIASM DRELGLYEIA MMTRAGPAKA LGLAAIYGSL VKGADGNVAI Y NLDANDLP SDPELIEAAF QNTAYTIKEG VVVVKDGEII AEPHKYTLWT KVNMPENAQV MHDIKEKFTK NYTVNLENYA VF DEHVHNP RAIELDVA

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分子 #10: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D

分子名称: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formylmethanofuran dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 15.157499 KDa
配列文字列:
MKAKKTLNMI TQRAVEEGIA MEIGKTSRQY FDACSIIEMN EQDMKELGIM KNTNVRVKSE SGEVVVKAVV GRQTCYPGLC HIRQGVWAN QVVPPRTQST GAPQYSGFPV TVEPVPNERL KTALELVQGA VGMWKGDQ

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分子 #11: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F

分子名称: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formylmethanofuran dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 42.216734 KDa
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MSTLFPKYSK TTDGSKVIME QRLLQQVNNL ILDNDICTGC GICSEVCPEE AISVGAVGGV RRGLVDDAAS IHVDETKCSY CGVCVIMCP FSALALKVDG EERLPILEKE GFPTYDKGTA IDQDKCVRCN ICDDVCPRDA IDRDVPLFEG EDKEGLAKGQ A VELKIEFK VDDEKCTKCG ICGNLCEAIN VLHKPFSPEI GKVEGEVIWD EAYCDGCNVC AEACPSEAIK VTRTVVGQKK LG NVNIIDE DCCTCRWCAI NCPTEAITVN KIFEGEITFH AEKCPGGCST CVDVCPANAI YLPTPKPAKD MKGQIEAKIA VNK DFCILC GACVNACPGE DIIYLRRDSV KIKGKETDLF KKIKEKLFTP RTSKVKEQPS LAGSVELKAV SQ

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分子 #12: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B

分子名称: Formylmethanofuran dehydrogenase, subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formylmethanofuran dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methanospirillum hungatei JF-1 (古細菌)
分子量理論値: 49.371586 KDa
配列文字列: MPKVIENVGC PYCGCSCDDV RITVSDDGKD ILEVENVCAI GTEIFKHGCS KDRIRLPRMR QPDGSMKDIS YEEAIDWTAR HLLKAKKPL MYGFGSTNCE GQAAAARVME IAGGMLDNCA TICHGPSFLA IFDNGYPSCT LGEVKNRADV IVYWGSNPAH A HPRHMSRY ...文字列:
MPKVIENVGC PYCGCSCDDV RITVSDDGKD ILEVENVCAI GTEIFKHGCS KDRIRLPRMR QPDGSMKDIS YEEAIDWTAR HLLKAKKPL MYGFGSTNCE GQAAAARVME IAGGMLDNCA TICHGPSFLA IFDNGYPSCT LGEVKNRADV IVYWGSNPAH A HPRHMSRY SIFPRGFFTG KGQKKRTVIV IDPRFTDTAN VADYHLQVKQ GHDYELFNAF RMVIHGHGKD LPDEVAGIKK ET ILEVAEI MKNARFGTTF FGMGLTHTDG RNHNIDIAIS LTRDLNKISK WTIMAMRGHY NIAGPGVVWS WTFGFPYCLD LTK QNHAHM NPGETSSVDM AMRDEVDMFI NIGTDAAAHF PIPAVKQLKK HPWVTIDPSI NMASEISDLH IPVCICGVDV GGIV YRMDN VPIQFRKVIE PPEGVMDDET LLNKIADRME ELKAKGEA

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分子 #13: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 48 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

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分子 #14: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 4 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

+
分子 #15: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 15 / コピー数: 2 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #16: Non-cubane [4Fe-4S]-cluster

分子名称: Non-cubane [4Fe-4S]-cluster / タイプ: ligand / ID: 16 / コピー数: 4 / 式: 9S8
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-9S8:
Non-cubane [4Fe-4S]-cluster

+
分子 #17: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 17 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #18: MOLYBDENUM ATOM

分子名称: MOLYBDENUM ATOM / タイプ: ligand / ID: 18 / コピー数: 2 / 式: MO
分子量理論値: 95.94 Da
Chemical component information

ChemComp-MO:
MOLYBDENUM ATOM / モリブデン

+
分子 #19: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,1...

分子名称: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
タイプ: ligand / ID: 19 / コピー数: 4 / 式: MGD
分子量理論値: 740.557 Da
Chemical component information

ChemComp-MGD:
2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 構成要素 - 濃度: 25.0 mM / 構成要素 - 式: Tris-HCl / 構成要素 - 名称: Tris-HCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細Preparation in an anaerobic tent (O2 < 20 ppm at all times, nearly always < 2ppm)

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 8745 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Recorded in counted mode
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND (ver. 4.1.13), RELION (ver. 3.1))
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: ab initio model generation, stochastic gradient descent, Relion 3
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
詳細: This is a composite map. The maps that constitute this composite map have resolutions between 3.4 and 4.0 A. These have all been determined by FSC 0.143 cut-off.
使用した粒子像数: 203264
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7bkb:
Formate dehydrogenase - heterodisulfide reductase - formylmethanofuran dehydrogenase complex from Methanospirillum hungatei (hexameric, composite structure)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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