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- EMDB-11910: Histone H3 recognition by nucleosome-bound PRC2 subunit EZH2. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11910
タイトルHistone H3 recognition by nucleosome-bound PRC2 subunit EZH2.
マップデータShows the Relion 3.0 postprocessed cryo-EM map of the EZH2sub-Nucsub structure, generated by particle subtraction and focused 3D refinement.
試料
  • 複合体: EM map of EZH2 on nucleosome obtained from signal particle subtraction and focused refinement on PHF1-PRC2:dinucleosome map.
    • 複合体: SUZ12 and EZH2
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
      • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein SUZ12
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
      • DNA: Widom601 DNA plus linker
      • DNA: Widom601 DNA plus linker
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
キーワードPolycomb / nucleosome / histone methyltransferase / PRC2 / EZH2 / H3K36 / H3 tail / gene regulation / H3 / histone H3 / Polycomb Repressive Complex 2 / cryo-EM / nucleosome recognition / H3K36me2 / H3K36me3
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of epidermal cell differentiation / : / : / transcription corepressor binding => GO:0001222 / subtelomeric heterochromatin formation => GO:0031509 / : / : / : / regulation of kidney development / hepatocyte homeostasis ...negative regulation of epidermal cell differentiation / : / : / transcription corepressor binding => GO:0001222 / subtelomeric heterochromatin formation => GO:0031509 / : / : / : / regulation of kidney development / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / sex chromatin / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / random inactivation of X chromosome / primary miRNA binding / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / response to tetrachloromethane / cerebellar cortex development / facultative heterochromatin formation / histone H3K27 methyltransferase activity / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / chromatin => GO:0000785 / negative regulation of G0 to G1 transition / chromatin silencing complex / ESC/E(Z) complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / negative regulation of stem cell differentiation / pronucleus / RSC-type complex / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / synaptic transmission, GABAergic / lncRNA binding / positive regulation of dendrite development / histone H3 methyltransferase activity / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of gene expression, epigenetic / G1 to G0 transition / histone methyltransferase activity / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of cell differentiation / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / pericentric heterochromatin / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / keratinocyte differentiation / heterochromatin formation / protein localization to chromatin / enzyme activator activity / methylated histone binding / SUMOylation of chromatin organization proteins / B cell differentiation / transcription corepressor binding / positive regulation of GTPase activity / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / Defective pyroptosis / stem cell differentiation / hippocampus development / liver regeneration / promoter-specific chromatin binding / positive regulation of MAP kinase activity / protein modification process / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of circadian rhythm / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / chromatin DNA binding / PKMTs methylate histone lysines / cellular response to hydrogen peroxide / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / G1/S transition of mitotic cell cycle / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / rhythmic process / response to estradiol / chromatin organization / chromosome / methylation / Oxidative Stress Induced Senescence / cell population proliferation / chromosome, telomeric region / nuclear body / positive regulation of cell migration / ribonucleoprotein complex / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / synapse
類似検索 - 分子機能
EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain ...EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain / CXC domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SET domain profile. / SET domain / SANT/Myb domain / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Polycomb protein SUZ12 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Finogenova K / Benda C
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SFB1064 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis for PRC2 decoding of active histone methylation marks H3K36me2/3.
著者: Ksenia Finogenova / Jacques Bonnet / Simon Poepsel / Ingmar B Schäfer / Katja Finkl / Katharina Schmid / Claudia Litz / Mike Strauss / Christian Benda / Jürg Müller /
要旨: Repression of genes by Polycomb requires that PRC2 modifies their chromatin by trimethylating lysine 27 on histone H3 (H3K27me3). At transcriptionally active genes, di- and tri-methylated H3K36 ...Repression of genes by Polycomb requires that PRC2 modifies their chromatin by trimethylating lysine 27 on histone H3 (H3K27me3). At transcriptionally active genes, di- and tri-methylated H3K36 inhibit PRC2. Here, the cryo-EM structure of PRC2 on dinucleosomes reveals how binding of its catalytic subunit EZH2 to nucleosomal DNA orients the H3 N-terminus via an extended network of interactions to place H3K27 into the active site. Unmodified H3K36 occupies a critical position in the EZH2-DNA interface. Mutation of H3K36 to arginine or alanine inhibits H3K27 methylation by PRC2 on nucleosomes . Accordingly, H3K36A and H3K36R mutants show reduced levels of H3K27me3 and defective Polycomb repression of HOX genes. The relay of interactions between EZH2, the nucleosomal DNA and the H3 N-terminus therefore creates the geometry that permits allosteric inhibition of PRC2 by methylated H3K36 in transcriptionally active chromatin.
履歴
登録2020年10月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月9日-
マップ公開2020年12月9日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0328
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0328
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7at8
  • 表面レベル: 0.0328
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11910.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11910.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 115.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Shows the Relion 3.0 postprocessed cryo-EM map of the EZH2sub-Nucsub structure, generated by particle subtraction and focused 3D refinement.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.746 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0328 / ムービー #1: 0.0328
最小 - 最大-0.07270714 - 0.16208321
平均 (標準偏差)0.0001006831 (±0.0023274135)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ312312312
Spacing312312312
セルA=B=C: 544.752 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.7461.7461.746
M x/y/z312312312
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z544.752544.752544.752
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ240240240
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS312312312
D min/max/mean-0.0730.1620.000

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添付データ

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追加マップ: Phenix Resolve Cryo EM tool was used on...

ファイルemd_11910_additional_1.map
注釈Phenix Resolve Cryo EM tool was used on the Relion 3D refined map and half maps to generate a density modified map. This map showed significant improvement in the H3 tail.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : EM map of EZH2 on nucleosome obtained from signal particle subtra...

全体名称: EM map of EZH2 on nucleosome obtained from signal particle subtraction and focused refinement on PHF1-PRC2:dinucleosome map.
要素
  • 複合体: EM map of EZH2 on nucleosome obtained from signal particle subtraction and focused refinement on PHF1-PRC2:dinucleosome map.
    • 複合体: SUZ12 and EZH2
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
      • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein SUZ12
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
      • DNA: Widom601 DNA plus linker
      • DNA: Widom601 DNA plus linker
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

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超分子 #1: EM map of EZH2 on nucleosome obtained from signal particle subtra...

超分子名称: EM map of EZH2 on nucleosome obtained from signal particle subtraction and focused refinement on PHF1-PRC2:dinucleosome map.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8

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超分子 #2: SUZ12 and EZH2

超分子名称: SUZ12 and EZH2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#6
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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超分子 #4: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of...

分子名称: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N- ...名称: Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2,Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 87.195328 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGQTGKKSEK GPVCWRKRVK SEYMRLRQLK RFRRADEVKS MFSSNRQKIL ERTEILNQEW KQRRIQPVHI LTSVSSLRGT RECSVTSDL DFPTQVIPLK TLNAVASVPI MYSWSPLQQN FMVEDETVLH NIPYMGDEVL DQDGTFIEEL IKNYDGKVHG D RECGFIND ...文字列:
MGQTGKKSEK GPVCWRKRVK SEYMRLRQLK RFRRADEVKS MFSSNRQKIL ERTEILNQEW KQRRIQPVHI LTSVSSLRGT RECSVTSDL DFPTQVIPLK TLNAVASVPI MYSWSPLQQN FMVEDETVLH NIPYMGDEVL DQDGTFIEEL IKNYDGKVHG D RECGFIND EIFVELVNAL GQYNDDDDDD DGDDPEEREE KQKDLEDHRD DKESRPPRKF PSDKIFEAIS SMFPDKGTAE EL KEKYKEL TEQQLPGALP PECTPNIDGP NAKSVQREQS LHSFHTLFCR RCFKYDCFLH PKCNYSFHAT PNTYKRKNTE TAL DNKPCG PQCYQHLEGA KEFAAALTAE RIKTPPKRPG GRRRGRLPNN SSRPSTPTIN VLESKDTDSD REAGTETGGE NNDK EEEEK KDETSSSSEA NSRCQTPIKM KPNIEPPENV EWSGAEASMF RVLIGTYYDN FCAIARLIGT KTCRQVYEFR VKESS IIAP APAEDVD(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) TPPR KKKRK HRLWAAHCRK IQLKKDGSSN HVYNYQPCDH PRQPCDSSCP CVIAQNFCEK FCQCSSECQN RFPGCRCKAQ CNTKQ CPCY LAVRECDPDL CLTCGAADHW DSKNVSCKNC SIQRGSKKHL LLAPSDVAGW GIFIKDPVQK NEFISEYCGE IISQDE ADR RGKVYDKYMC SFLFNLNNDF VVDATRKGNK IRFANHSVNP NCYAKVMMVN GDHRIGIFAK RAIQTGEELF FDYRYSQ AD ALKYVGIERE MEIP

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2, Histone-lysine N-methyltransferase EZH2

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分子 #2: Polycomb protein SUZ12

分子名称: Polycomb protein SUZ12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 83.181922 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAPQKHGGGG GGGSGPSAGS GGGGFGGSAA VAAATASGGK SGGGSCGGGG SYSASSSSSA AAAAGAAVLP VKKPKMEHVQ ADHELFLQA FEKPTQIYRF LRTRNLIAPI FLHRTLTYMS HRNSRTNIKR KTFKVDDMLS KVEKMKGEQE SHSLSAHLQL T FTGFFHKN ...文字列:
MAPQKHGGGG GGGSGPSAGS GGGGFGGSAA VAAATASGGK SGGGSCGGGG SYSASSSSSA AAAAGAAVLP VKKPKMEHVQ ADHELFLQA FEKPTQIYRF LRTRNLIAPI FLHRTLTYMS HRNSRTNIKR KTFKVDDMLS KVEKMKGEQE SHSLSAHLQL T FTGFFHKN DKPSPNSENE QNSVTLEVLL VKVCHKKRKD VSCPIRQVPT GKKQVPLNPD LNQTKPGNFP SLAVSSNEFE PS NSHMVKS YSLLFRVTRP GRREFNGMIN GETNENIDVN EELPARRKRN REDGEKTFVA QMTVFDKNRR LQLLDGEYEV AMQ EMEECP ISKKRATWET ILDGKRLPPF ETFSQGPTLQ FTLRWTGETN DKSTAPIAKP LATRNSESLH QENKPGSVKP TQTI AVKES LTTDLQTRKE KDTPNENRQK LRIFYQFLYN NNTRQQTEAR DDLHCPWCTL NCRKLYSLLK HLKLCHSRFI FNYVY HPKG ARIDVSINEC YDGSYAGNPQ DIHRQPGFAF SRNGPVKRTP ITHILVCRPK RTKASMSEFL ESEDGEVEQQ RTYSSG HNR LYFHSDTCLP LRPQEMEVDS EDEKDPEWLR EKTITQIEEF SDVNEGEKEV MKLWNLHVMK HGFIADNQMN HACMLFV EN YGQKIIKKNL CRNFMLHLVS MHDFNLISIM SIDKAVTKLR EMQQKLEKGE SASPANEEIT EEQNGTANGF SEINSKEK A LETDSVSGVS KQSKKQKL

UniProtKB: Polycomb protein SUZ12

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分子 #3: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #5: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A

+
分子 #6: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.524752 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #7: Widom601 DNA plus linker

分子名称: Widom601 DNA plus linker / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 47.904535 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DA)(DT)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG) (DT) (DC)(DG)(DT)(DA)(DG) ...文字列:
(DT)(DC)(DA)(DT)(DA)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA) (DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG) (DT) (DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG) (DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC) (DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT) (DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG) (DT)(DA)(DT)

+
分子 #8: Widom601 DNA plus linker

分子名称: Widom601 DNA plus linker / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 48.402852 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC) (DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT) (DA) (DG)(DG)(DG)(DA)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC) (DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG) (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT) (DA) (DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC) (DG)(DG) (DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG) (DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC) (DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DG)(DG)(DA) (DT)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DT)(DA) (DT)(DG)(DA)

+
分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 7 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #10: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 52.96 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5hyn


詳細: Other PDBs: 6T9L and 1AOI
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45849
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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