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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11864 | |||||||||
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タイトル | Structure of the bacterial RQC complex (Translocating State) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | RIBOSOME / rqch / rqc / rqc2 / hsp15 / fibronectin-binding protein / NEMF / ribosome-associated quality control / ribosome-associated / 50s / Alanine-tailing | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RQC complex / positive regulation of rRNA processing / nucleoid / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit binding / rescue of stalled ribosome / rRNA processing / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding ...RQC complex / positive regulation of rRNA processing / nucleoid / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit binding / rescue of stalled ribosome / rRNA processing / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / response to antibiotic / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Filbeck S / Pfeffer S | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021 タイトル: Mimicry of Canonical Translation Elongation Underlies Alanine Tail Synthesis in RQC. 著者: Sebastian Filbeck / Federico Cerullo / Helge Paternoga / George Tsaprailis / Claudio A P Joazeiro / Stefan Pfeffer / 要旨: Aborted translation produces large ribosomal subunits obstructed with tRNA-linked nascent chains, which are substrates of ribosome-associated quality control (RQC). Bacterial RqcH, a widely conserved ...Aborted translation produces large ribosomal subunits obstructed with tRNA-linked nascent chains, which are substrates of ribosome-associated quality control (RQC). Bacterial RqcH, a widely conserved RQC factor, senses the obstruction and recruits tRNA to modify nascent-chain C termini with a polyalanine degron. However, how RqcH and its eukaryotic homologs (Rqc2 and NEMF), despite their relatively simple architecture, synthesize such C-terminal tails in the absence of a small ribosomal subunit and mRNA has remained unknown. Here, we present cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of Bacillus subtilis RQC complexes representing different Ala tail synthesis steps. The structures explain how tRNA is selected via anticodon reading during recruitment to the A-site and uncover striking hinge-like movements in RqcH leading tRNA into a hybrid A/P-state associated with peptidyl-transfer. Finally, we provide structural, biochemical, and molecular genetic evidence identifying the Hsp15 homolog (encoded by rqcP) as a novel RQC component that completes the cycle by stabilizing the P-site tRNA conformation. Ala tailing thus follows mechanistic principles surprisingly similar to canonical translation elongation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_11864.map.gz | 123.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-11864-v30.xml emd-11864.xml | 45.3 KB 45.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_11864.png | 127.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-11864.cif.gz | 10.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-11864 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-11864 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_11864_validation.pdf.gz | 451 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_11864_full_validation.pdf.gz | 450.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_11864_validation.xml.gz | 7.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_11864_validation.cif.gz | 8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-11864 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-11864 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_11864.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Bacterial RQC complex
+超分子 #1: Bacterial RQC complex
+分子 #1: Rqc2 homolog RqcH
+分子 #4: 50S ribosomal protein L2
+分子 #5: 50S ribosomal protein L3
+分子 #6: 50S ribosomal protein L4
+分子 #7: 50S ribosomal protein L5
+分子 #8: 50S ribosomal protein L6
+分子 #9: 50S ribosomal protein L11
+分子 #10: 50S ribosomal protein L13
+分子 #11: 50S ribosomal protein L14
+分子 #12: 50S ribosomal protein L15
+分子 #13: 50S ribosomal protein L16
+分子 #14: 50S ribosomal protein L17
+分子 #15: 50S ribosomal protein L18
+分子 #16: 50S ribosomal protein L20
+分子 #17: 50S ribosomal protein L22
+分子 #19: 50S ribosomal protein L24
+分子 #20: 50S ribosomal protein L27
+分子 #21: nascent polyalanine
+分子 #22: 50S ribosomal protein L28
+分子 #23: 50S ribosomal protein L30
+分子 #24: 50S ribosomal protein L19
+分子 #25: 50S ribosomal protein L32
+分子 #26: 50S ribosomal protein L33 1
+分子 #27: 50S ribosomal protein L34
+分子 #28: 50S ribosomal protein L35
+分子 #29: 50S ribosomal protein L36
+分子 #30: 50S ribosomal protein L21
+分子 #31: 50S ribosomal protein L23
+分子 #32: 50S ribosomal protein L29
+分子 #2: 23S ribosomal RNA
+分子 #3: 5S ribosomal RNA
+分子 #18: Ala-tRNA (A/P-site)
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |