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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11720 | |||||||||
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タイトル | Class D GPCR Ste2 dimer coupled to two G proteins | |||||||||
![]() | Map1 | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() mating projection / : / protein localization to mating projection tip / PLC beta mediated events / G-protein activation / Acetylcholine regulates insulin secretion / G alpha (q) signalling events / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / : ...mating projection / : / protein localization to mating projection tip / PLC beta mediated events / G-protein activation / Acetylcholine regulates insulin secretion / G alpha (q) signalling events / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / : / G-protein beta/gamma-subunit complex / adaptation of signaling pathway by response to pheromone involved in conjugation with cellular fusion / : / G alpha (12/13) signalling events / chemotropism / Cdc24p-Far1p-Gbetagamma complex / mating pheromone activity / mating-type factor pheromone receptor activity / nuclear migration involved in conjugation with cellular fusion / mating / G protein-coupled receptor homodimeric complex / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / G-protein gamma-subunit binding / establishment of protein localization to plasma membrane / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / invasive growth in response to glucose limitation / pheromone binding / cupric ion binding / G-protein alpha-subunit binding / cell periphery / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / small GTPase binding / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / scaffold protein binding / endosome membrane / endosome / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / signal transduction / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
![]() | Velazhahan V / Tate C | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the class D GPCR Ste2 dimer coupled to two G proteins. 著者: Vaithish Velazhahan / Ning Ma / Gáspár Pándy-Szekeres / Albert J Kooistra / Yang Lee / David E Gloriam / Nagarajan Vaidehi / Christopher G Tate / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: G-protein-coupled receptors (GPCRs) are divided phylogenetically into six classes, denoted A to F. More than 370 structures of vertebrate GPCRs (belonging to classes A, B, C and F) have been ...G-protein-coupled receptors (GPCRs) are divided phylogenetically into six classes, denoted A to F. More than 370 structures of vertebrate GPCRs (belonging to classes A, B, C and F) have been determined, leading to a substantial understanding of their function. By contrast, there are no structures of class D GPCRs, which are found exclusively in fungi where they regulate survival and reproduction. Here we determine the structure of a class D GPCR, the Saccharomyces cerevisiae pheromone receptor Ste2, in an active state coupled to the heterotrimeric G protein Gpa1-Ste4-Ste18. Ste2 was purified as a homodimer coupled to two G proteins. The dimer interface of Ste2 is formed by the N terminus, the transmembrane helices H1, H2 and H7, and the first extracellular loop ECL1. We establish a class D1 generic residue numbering system (CD1) to enable comparisons with orthologues and with other GPCR classes. The structure of Ste2 bears similarities in overall topology to class A GPCRs, but the transmembrane helix H4 is shifted by more than 20 Å and the G-protein-binding site is a shallow groove rather than a cleft. The structure provides a template for the design of novel drugs to target fungal GPCRs, which could be used to treat numerous intractable fungal diseases. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 3.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 39.6 KB 39.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 7.5 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 124.3 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 2.2 MB 27.2 MB 27.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 399.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 398.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7ad3MC ![]() 7qa8C ![]() 7qb9C ![]() 7qbcC ![]() 7qbiC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 6.4 TB / Data #1: LMB Krios1 Movies [micrographs - multiframe] / Data #2: LMB Krios2 Movies [micrographs - multiframe] / Data #3: eBic Krios1 Movies [micrographs - multiframe]) |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Map1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.047 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: Map2
ファイル | emd_11720_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Map2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Halfmap1 for calculating map1
ファイル | emd_11720_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Halfmap1 for calculating map1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Halfmap2 for calculating map1
ファイル | emd_11720_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Halfmap2 for calculating map1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Ste2 dimer coupled to two G proteins
+超分子 #1: Ste2 dimer coupled to two G proteins
+超分子 #2: Ste2 dimer coupled to two G proteins
+超分子 #3: Alpha-factor mating pheromone
+超分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein alpha-1 subunit,Guanine nucleo...
+分子 #1: Pheromone alpha factor receptor
+分子 #2: Alpha-factor mating pheromone
+分子 #3: STE4 isoform 1
+分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein alpha-1 subunit,Guanine nucleo...
+分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein subunit gamma
+分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
+分子 #7: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.7 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: Solutions were made fresh and filtered | ||||||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||||||||
詳細 | The sample was purified as a monodisperse complex |
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電子顕微鏡法 #1
Microscopy ID | 1 |
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顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
温度 | 最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
詳細 | eBIC Krios1 |
撮影 | Image recording ID: 1 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.9 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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電子顕微鏡法 #1~
Microscopy ID | 1 |
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顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
温度 | 最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
詳細 | LMB Krios1 |
撮影 | Image recording ID: 2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.9 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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電子顕微鏡法 #1~~
Microscopy ID | 1 |
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顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
温度 | 最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
詳細 | LMB Krios 2 |
撮影 | Image recording ID: 3 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.9 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |