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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10810 | ||||||||||||
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タイトル | In-situ structure of the trimeric HEF from influenza C viral particles with a matrix layer by cryo-ET | ||||||||||||
マップデータ | Filtered map | ||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 sialate 9-O-acetylesterase activity / sialate 4-O-acetylesterase activity / sialate O-acetylesterase / viral budding from plasma membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell ...sialate 9-O-acetylesterase activity / sialate 4-O-acetylesterase activity / sialate O-acetylesterase / viral budding from plasma membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Influenza C virus (strain C/Johannesburg/1/1966) (インフルエンザウイルス) / Influenza C virus (インフルエンザウイルス) | ||||||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Halldorsson S / Rosenthal PB | ||||||||||||
資金援助 | 英国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: In situ structure and organization of the influenza C virus surface glycoprotein. 著者: Steinar Halldorsson / Kasim Sader / Jack Turner / Lesley J Calder / Peter B Rosenthal / 要旨: The lipid-enveloped influenza C virus contains a single surface glycoprotein, the haemagglutinin-esterase-fusion (HEF) protein, that mediates receptor binding, receptor destruction, and membrane ...The lipid-enveloped influenza C virus contains a single surface glycoprotein, the haemagglutinin-esterase-fusion (HEF) protein, that mediates receptor binding, receptor destruction, and membrane fusion at the low pH of the endosome. Here we apply electron cryotomography and subtomogram averaging to describe the structural basis for hexagonal lattice formation by HEF on the viral surface. The conformation of the glycoprotein in situ is distinct from the structure of the isolated trimeric ectodomain, showing that a splaying of the membrane distal domains is required to mediate contacts that form the lattice. The splaying of these domains is also coupled to changes in the structure of the stem region which is involved in membrane fusion, thereby linking HEF's membrane fusion conformation with its assembly on the virus surface. The glycoprotein lattice can form independent of other virion components but we show a major role for the matrix layer in particle formation. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10810.map.gz | 28.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10810-v30.xml emd-10810.xml | 22.4 KB 22.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10810_fsc.xml | 7.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10810.png | 96.5 KB | ||
マスクデータ | emd_10810_msk_1.map | 30.5 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_10810_additional_1.map.gz emd_10810_half_map_1.map.gz emd_10810_half_map_2.map.gz | 23.2 MB 23.3 MB 23.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10810 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10810 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10810.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Filtered map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_10810_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Unfiltered map
ファイル | emd_10810_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unfiltered map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_10810_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_10810_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Influenza C virus
全体 | 名称: Influenza C virus (インフルエンザウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Influenza C virus
超分子 | 名称: Influenza C virus / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Purified from infected cells. / NCBI-ID: 100673 / 生物種: Influenza C virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
分子 | 名称: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: sialate O-acetylesterase |
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由来(天然) | 生物種: Influenza C virus (strain C/Johannesburg/1/1966) (インフルエンザウイルス) |
分子量 | 理論値: 48.230699 KDa |
配列 | 文字列: EKIKICLQKQ VNSSFSLHNG FGGNLYATEE KRMFELVKPK AGASVLNQST WIGFGDSRTD KSNSAFPRSA DVSAKTADKF RFLSGGSLM LSMFGPPGKV DYLYQGCGKH KVFYEGVNWS PHAAINCYRK NWTDIKLNFQ KNIYELASQS HCMSLVNALD K TIPLQVTA ...文字列: EKIKICLQKQ VNSSFSLHNG FGGNLYATEE KRMFELVKPK AGASVLNQST WIGFGDSRTD KSNSAFPRSA DVSAKTADKF RFLSGGSLM LSMFGPPGKV DYLYQGCGKH KVFYEGVNWS PHAAINCYRK NWTDIKLNFQ KNIYELASQS HCMSLVNALD K TIPLQVTA GTAGNCNNSF LKNPALYTQE VKPSENKCGK ENLAFFTLPT QFGTYECKLH LVASCYFIYD SKEVYNKRGC DN YFQVIYD SFGKVVGGLD NRVSPYTGNS GDTPTMQCDM LQLKPGRYSV RSSPRFLLMP ERSYCFDMKE KGPVTAVQSI WGK GRESDY AVDQACLSTP GCMLIQKQKP YIGEADDHHG DQEMRELLSG LDYEARCISQ SGWVNETSPF TEKYLLPPKF GRCP LAAKE ESIPKIPDGL LIPTSGTDTT VTKPKSR |
-分子 #2: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein
分子 | 名称: Hemagglutinin-esterase-fusion glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: sialate O-acetylesterase |
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由来(天然) | 生物種: Influenza C virus (strain C/Johannesburg/1/1966) (インフルエンザウイルス) |
分子量 | 理論値: 18.977541 KDa |
配列 | 文字列: IFGIDDLIIG VLFVAIVETG IGGYLLGSRK ESGGGVTKES AEKGFEKIGN DIQILKSSIN IAIEKLNDRI SHDEQAIRDL TLEIENARS EALLGELGII RALLVGNISI GLQESLWELA SEITNRAGDL AVEVSPGCWI IDNNICDQSC QNFIFKFNET A PVPTIPPL DTKIDLQ |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III | ||||||||||||
詳細 | Heterogeneous mix of viral particles, viral like particles and cellular vesicles |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 1.57 sec. / 平均電子線量: 1.57 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm 最大 デフォーカス(公称値): 0.0045000000000000005 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.0025 µm / 倍率(公称値): 64000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |