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万見
- EMDB-1055: Locking and unlocking of ribosomal motions. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1055
タイトルLocking and unlocking of ribosomal motions.
マップデータ70S + fMet-tRNA + PhetRNA + EF-Tu + GDP + kir mRNA codes for MP-stop
試料
  • 試料: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GDP-kirromycin.
  • 複合体: 70S from E. coli
  • RNA: fMet-tRNAfMet
  • RNA: Phe-tRNAPhe
  • RNA: deacylated tRNA
  • タンパク質・ペプチド: Elongation Factor Tu
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translation elongation factor activity / translational termination / DnaA-L2 complex / four-way junction DNA binding / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / translational initiation / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / DNA endonuclease activity / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / regulation of cell growth / response to reactive oxygen species / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / response to antibiotic / GTPase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / GTP binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1, archaea / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein L1, conserved site ...Ribosomal protein L1, archaea / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S21 signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein S21 superfamily / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein S16, conserved site / Ribosomal protein S16 signature. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S21 / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L16 signature 1. / : / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S20 / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S4, bacterial-type / 30S ribosomal protein S17
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Elongation factor Tu 1 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL31 ...Small ribosomal subunit protein bS6 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Elongation factor Tu 1 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL31 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein bS16 / Small ribosomal subunit protein bS18 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein bS20 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Elongation factor Tu 2 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Small ribosomal subunit protein bS21 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS15
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Valle M / Zavialov A / Li W / Stagg SM / Sengupta J / Nielsen RC / Nissen P / Hervey SC / Ehrenberg M / Frank J
引用ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2003
タイトル: Incorporation of aminoacyl-tRNA into the ribosome as seen by cryo-electron microscopy.
著者: Mikel Valle / Andrey Zavialov / Wen Li / Scott M Stagg / Jayati Sengupta / Rikke C Nielsen / Poul Nissen / Stephen C Harvey / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: Aminoacyl-tRNAs (aa-tRNAs) are delivered to the ribosome as part of the ternary complex of aa-tRNA, elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. Here, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) study, ...Aminoacyl-tRNAs (aa-tRNAs) are delivered to the ribosome as part of the ternary complex of aa-tRNA, elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. Here, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) study, at a resolution of approximately 9 A, showing that during the incorporation of the aa-tRNA into the 70S ribosome of Escherichia coli, the flexibility of aa-tRNA allows the initial codon recognition and its accommodation into the ribosomal A site. In addition, a conformational change observed in the GTPase-associated center (GAC) of the ribosomal 50S subunit may provide the mechanism by which the ribosome promotes a relative movement of the aa-tRNA with respect to EF-Tu. This relative rearrangement seems to facilitate codon recognition by the incoming aa-tRNA, and to provide the codon-anticodon recognition-dependent signal for the GTPase activity of EF-Tu. From these new findings we propose a mechanism that can explain the sequence of events during the decoding of mRNA on the ribosome.
履歴
登録2003年9月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2003年9月29日-
マップ公開2004年1月6日-
更新2013年12月4日-
現状2013年12月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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  • 原子モデル: PDB-1qza, PDB-1qzd, PDB-1r2x
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1055.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1055.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈70S + fMet-tRNA + PhetRNA + EF-Tu + GDP + kir mRNA codes for MP-stop
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.82 Å
密度
表面レベル1: 57.200000000000003 / ムービー #1: 30
最小 - 最大-85.858900000000006 - 250.984000000000009
平均 (標準偏差)4.44442 (±25.344000000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 366.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.822.822.82
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.600366.600366.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0052
NX/NY/NZ12812855
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-85.859250.9844.444

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GD...

全体名称: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GDP-kirromycin.
要素
  • 試料: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GDP-kirromycin.
  • 複合体: 70S from E. coli
  • RNA: fMet-tRNAfMet
  • RNA: Phe-tRNAPhe
  • RNA: deacylated tRNA
  • タンパク質・ペプチド: Elongation Factor Tu

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超分子 #1000: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GD...

超分子名称: 70S ribosome from E. coli complex 70S-fMet-tRNA-Phe-tRNA-EF-Tu-GDP-kirromycin.
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 5

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超分子 #1: 70S from E. coli

超分子名称: 70S from E. coli / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: fMet-tRNAfMet

分子名称: fMet-tRNAfMet / タイプ: rna / ID: 1 / Name.synonym: trna / 分類: OTHER / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: Phe-tRNAPhe

分子名称: Phe-tRNAPhe / タイプ: rna / ID: 2 / Name.synonym: trna / 分類: OTHER / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #4: deacylated tRNA

分子名称: deacylated tRNA / タイプ: rna / ID: 4 / Name.synonym: trna / 分類: OTHER / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #3: Elongation Factor Tu

分子名称: Elongation Factor Tu / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Elongation Factor / コピー数: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 5 mM potassium phosphate, 5 mM magnesium acetate, 5 mM ammonium chloride, 95 mM potassium chloride, 0.5 mM calcium chloride, 8 mM putrescine, 1 mM spermidine, and 1 mM dithioerythritol
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo-electron microscopy. No stain.
グリッド詳細: 300 mesh Quantifoil R2/4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 90 K / 手法: two-face blotting for 1 second

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 175,000
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 49650 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: single tilt cryoholder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: segregation in defocus groups and correction in volumes
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 75996

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1fnm

,

1ffk

,

1fjf
PDB 未公開エントリ

)
ソフトウェア名称: O
詳細Protocol: rigid body. Manual fitting in O.The docking of X-ray structures into the cryo-EM maps was made using O and the visualization was performed in IRIS Explorer. EF-G domains were taken from the Thermus thermophilus H573A mutant crystal structure in complex with GDP (PDB code: 1FNM). The coordinates of the ribosomal proteins and rRNAs were taken from published atomic structures (PDB code 1FFK for the 50S subunit; 1FJF for the 30S subunit and the docking was performed using the coordinates as rigid bodies.
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coeficient
得られたモデル

PDB-1qza:
Coordinates of the A/T site tRNA model fitted into the cryo-EM map of EF-Tu ternary complex (GDP.Kirromycin) bound 70S ribosome

PDB-1qzd:
EF-Tu.kirromycin coordinates fitted into the cryo-EM map of EF-Tu ternary complex (GDP.Kirromycin) bound 70S ribosome

PDB-1r2x:
Coordinates of L11 with 58nts of 23S rRNA fitted into the cryo-EM map of EF-Tu ternary complex (GDP.Kirromycin) bound 70S ribosome

PDB-3ep2:
Model of Phe-tRNA(Phe) in the ribosomal pre-accommodated state revealed by cryo-EM

PDB-4v65:
Structure of the E. coli ribosome in the Pre-accommodation state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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