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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10069 | |||||||||
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タイトル | Structure of LEDGF PWWP domain bound H3K36 methylated nucleosome | |||||||||
マップデータ | cryo-EM structure of LEDGF bound H3K36me3 modified nucleosome. | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin ...supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin / nuclear periphery / euchromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / response to oxidative stress / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang H / Farnung L / Dienemann C / Cramer P | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020 タイトル: Structure of H3K36-methylated nucleosome-PWWP complex reveals multivalent cross-gyre binding. 著者: Haibo Wang / Lucas Farnung / Christian Dienemann / Patrick Cramer / 要旨: Recognition of histone-modified nucleosomes by specific reader domains underlies the regulation of chromatin-associated processes. Whereas structural studies revealed how reader domains bind modified ...Recognition of histone-modified nucleosomes by specific reader domains underlies the regulation of chromatin-associated processes. Whereas structural studies revealed how reader domains bind modified histone peptides, it is unclear how reader domains interact with modified nucleosomes. Here, we report the cryo-electron microscopy structure of the PWWP reader domain of human transcriptional coactivator LEDGF in complex with an H3K36-methylated nucleosome at 3.2-Å resolution. The structure reveals multivalent binding of the reader domain to the methylated histone tail and to both gyres of nucleosomal DNA, explaining the known cooperative interactions. The observed cross-gyre binding may contribute to nucleosome integrity during transcription. The structure also explains how human PWWP domain-containing proteins are recruited to H3K36-methylated regions of the genome for transcription, histone acetylation and methylation, and for DNA methylation and repair. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10069.map.gz | 5.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10069-v30.xml emd-10069.xml | 27.6 KB 27.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10069_fsc.xml | 9.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10069.png | 226.2 KB | ||
マスクデータ | emd_10069_msk_1.map | 64 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_10069_half_map_1.map.gz emd_10069_half_map_2.map.gz | 49.7 MB 49.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10069 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10069 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10069_validation.pdf.gz | 378.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10069_full_validation.pdf.gz | 377.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10069_validation.xml.gz | 14.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10069 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10069 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10069.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | cryo-EM structure of LEDGF bound H3K36me3 modified nucleosome. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_10069_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_10069_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_10069_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : H3K36me3 nucleosome-LEDGF complex
+超分子 #1: H3K36me3 nucleosome-LEDGF complex
+超分子 #2: Histone proteins
+超分子 #3: PC4 and SFRS1-interacting protein
+超分子 #4: Wisdom 601 DNA (165-MER)
+分子 #1: Histone H3
+分子 #2: Histone H4
+分子 #3: Histone H2A
+分子 #4: Histone H2B 1.1
+分子 #7: PC4 and SFRS1-interacting protein
+分子 #5: Wisdom 601 DNA (165-MER)
+分子 #6: Wisdom 601 DNA (165-MER)
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: Solution were made from stock solution | ||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil, UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 4 seconds before plunging. | ||||||||||||
詳細 | the complex is purified by gel filtration |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 9.0 sec. / 平均電子線量: 43.18 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |