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- EMDB-0717: Troponin of cardiac thin filament in low-calcium state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0717
タイトルTroponin of cardiac thin filament in low-calcium state
マップデータCardiac troponin in low-calcium state
試料
  • 細胞器官・細胞要素: F-actin of cardiac thin filament
    • タンパク質・ペプチド: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
    • タンパク質・ペプチド: Troponin T, cardiac muscle
    • タンパク質・ペプチド: Troponin I, cardiac muscle
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードCardiac thin filament / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / contractile muscle fiber / cardiac myofibril ...atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / contractile muscle fiber / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex / actin crosslink formation / troponin complex / regulation of smooth muscle contraction / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / negative regulation of ATP-dependent activity / Ion homeostasis / positive regulation of ATP-dependent activity / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / response to metal ion / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / sarcomere organization / regulation of heart contraction / myofibril / tropomyosin binding / troponin I binding / striated muscle thin filament / skeletal muscle contraction / sarcoplasm / vasculogenesis / calcium channel inhibitor activity / cardiac muscle contraction / striated muscle contraction / muscle contraction / sarcomere / response to bacterium / structural constituent of cytoskeleton / intracellular calcium ion homeostasis / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / heart development / actin binding / protein-macromolecule adaptor activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand domain pair ...Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者Oda T / Yanagisawa H
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures of cardiac thin filaments reveal the 3D architecture of troponin.
著者: Toshiyuki Oda / Haruaki Yanagisawa / Takeyuki Wakabayashi /
要旨: Troponin is an essential component of striated muscle and it regulates the sliding of actomyosin system in a calcium-dependent manner. Despite its importance, the structure of troponin has been ...Troponin is an essential component of striated muscle and it regulates the sliding of actomyosin system in a calcium-dependent manner. Despite its importance, the structure of troponin has been elusive due to its high structural heterogeneity. In this study, we analyzed the 3D structures of murine cardiac thin filaments using a cryo-electron microscope equipped with a Volta phase plate (VPP). Contrast enhancement by a VPP enabled us to reconstruct the entire repeat of the thin filament. We determined the orientation of troponin relative to F-actin and tropomyosin, and characterized the interactions between troponin and tropomyosin. This study provides a structural basis for understanding the molecular mechanism of actomyosin system.
履歴
登録2019年7月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年1月15日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6klt
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0717.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0717.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 70.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cardiac troponin in low-calcium state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 264 pix.
= 282.48 Å		1.07 Å/pix.
x 264 pix.
= 282.48 Å		1.07 Å/pix.
x 264 pix.
= 282.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.009 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.022786971 - 0.07064712
平均 (標準偏差)-0.0002094979 (±0.00094411225)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ264264264
Spacing264264264
セルA=B=C: 282.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z264264264
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z282.480282.480282.480
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS264264264
D min/max/mean-0.0230.071-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F-actin of cardiac thin filament

全体名称: F-actin of cardiac thin filament
要素
  • 細胞器官・細胞要素: F-actin of cardiac thin filament
    • タンパク質・ペプチド: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
    • タンパク質・ペプチド: Troponin T, cardiac muscle
    • タンパク質・ペプチド: Troponin I, cardiac muscle
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: F-actin of cardiac thin filament

超分子名称: F-actin of cardiac thin filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: ICR / 器官: heart

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分子 #1: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles

分子名称: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 16.644533 KDa
配列文字列:
TEEQKNEFKA AFDIFVLGAD GCISTKELGK VMRMLGQNPT PEELQEMIDE VDEDGSGTVD FDEFLVMMVR CMKDDSKGKS EEELSDLFR MFDKNADGYI DLDELKMMLQ ATGETITEDD IEELMKDGDK NNDGRIDYDE FLEFMK

UniProtKB: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles

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分子 #2: Troponin T, cardiac muscle

分子名称: Troponin T, cardiac muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 8.735045 KDa
配列文字列:
GKRQTEREKK KKILAERRKA LAIDHLNEDQ LREKAKELWQ SIHNLEAEKF DLQEKFKQQK YEINVLRNRI N

UniProtKB: Troponin T, cardiac muscle

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分子 #3: Troponin I, cardiac muscle

分子名称: Troponin I, cardiac muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 13.524673 KDa
配列文字列:
QLKTLMLQIA KQEMEREAEE RRGEKGRVLR TRCQPLELDG LGFEELQDLC RQLHARVDKV DEERYDVEAK VTKNITEIAD LTQKIYDLR GKFKRPTLRR VRISADAMMQ ALLGTR

UniProtKB: Troponin I, cardiac muscle

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 5.6 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7938

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.6)
詳細: Resolution was estimated based on the comparison between the map and the model-derived map.
使用した粒子像数: 515775
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.6)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.6)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4y99


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-6klt:
Troponin of cardiac thin filament in low-calcium state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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